APOENZIMA: CARATTERISTICHE, FUNZIONI ED ESEMPI - BIOLOGIA - 2025

Un apoenzima è la parte proteica di un enzima, motivo per cui è anche noto come apoproteina. L'apoenzima è inattivo, cioè non può svolgere la sua funzione di svolgere una certa reazione biochimica, ed è incompleto fino a quando non si lega ad altre molecole note come cofattori.

La parte proteica (apoenzima) insieme a un cofattore formano un enzima completo (oloenzima). Gli enzimi sono proteine ​​che possono aumentare la velocità dei processi biochimici. Alcuni enzimi hanno bisogno dei loro cofattori per eseguire la catalisi, mentre altri no.

Caratteristiche principali

Sono strutture proteiche

Gli apoenzimi corrispondono alla parte proteica di un enzima, che sono molecole la cui funzione è quella di agire come catalizzatori per alcune reazioni chimiche nel corpo.

Fanno parte degli enzimi coniugati

Gli enzimi che non richiedono cofattori sono noti come quelli semplici, come la pepsina, la tripsina e l'ureasi. Invece, gli enzimi che richiedono un particolare cofattore sono noti come enzimi coniugati. Questi sono costituiti da due componenti principali: il cofattore, che è la struttura non proteica; e l'apoenzima, la struttura proteica.

Il cofattore può essere un composto organico (p. Es., Una vitamina) o un composto inorganico (p. Es., Uno ione metallico). Il cofattore organico può essere un coenzima o un gruppo protesico. Un coenzima è un cofattore che è debolmente legato all'enzima e quindi può essere facilmente rilasciato dal sito attivo dell'enzima.

Ammettono una varietà di cofattori

Ci sono molti cofattori che si legano agli apoenzimi per produrre oloenzimi. I coenzimi comuni sono NAD +, FAD, coenzima A, vitamina B e vitamina C. Gli ioni metallici comuni che si legano con gli apoenzimi sono ferro, rame, calcio, zinco e magnesio, tra gli altri.

I cofattori si legano strettamente o liberamente con l'apoenzima per convertire l'apoenzima in un oloenzima. Una volta rimosso il cofattore dall'oloenzima, viene riconvertito in apoenzima, che è inattivo e incompleto.

Funzioni dell'apoenzima

Crea oloenzimi

La funzione principale degli apoenzimi è quella di dare origine agli oloenzimi: gli apoenzimi si legano con un cofattore e da questo legame viene generato un oloenzima.

Porta all'azione catalitica

La catalisi si riferisce al processo attraverso il quale alcune reazioni chimiche possono essere accelerate. Grazie agli apoenzimi, gli oloenzimi sono completati e sono in grado di attivare la loro azione catalitica.

Esempi

Anidrasi carbonica

L'anidrasi carbonica è un enzima cruciale nelle cellule animali, nelle cellule vegetali e nell'ambiente per stabilizzare le concentrazioni di anidride carbonica.

Senza questo enzima, la conversione dell'anidride carbonica in bicarbonato - e viceversa - sarebbe estremamente lenta, rendendo quasi impossibile eseguire processi vitali, come la fotosintesi nelle piante e l'espirazione durante la respirazione.

Emoglobina

L'emoglobina è una proteina globulare presente nei globuli rossi dei vertebrati e nel plasma di molti invertebrati, la cui funzione è quella di trasportare ossigeno e anidride carbonica.

Il legame dell'ossigeno e dell'anidride carbonica all'enzima avviene in un sito chiamato gruppo eme, che è responsabile di dare al sangue dei vertebrati il ​​suo colore rosso.

Emoglobina globulare

Citocromo ossidasi

La citocromo ossidasi è un enzima presente nella maggior parte delle cellule. Contiene ferro e una porfirina.

Questo enzima ossidante è molto importante per i processi di produzione di energia. Si trova nella membrana mitocondriale dove catalizza il trasferimento di elettroni dal citocromo all'ossigeno, che alla fine porta alla formazione di acqua e ATP (molecola energetica).

Alcol deidrogenasi

L'alcol deidrogenasi è un enzima che si trova principalmente nel fegato e nello stomaco. Questo apoenzima catalizza il primo passo nel metabolismo dell'alcol; cioè l'ossidazione dell'etanolo e di altri alcoli. In questo modo, li trasforma in acetaldeide.

Il suo nome indica il meccanismo d'azione in questo processo: il prefisso "des" significa "no" e "hydro" si riferisce a un atomo di idrogeno. Pertanto, la funzione dell'alcol deidrogenasi è quella di rimuovere un atomo di idrogeno dall'alcol.

Piruvato chinasi

La piruvato chinasi è l'apoenzima che catalizza la fase finale del processo cellulare di degradazione del glucosio (glicolisi).

La sua funzione è quella di accelerare il trasferimento di un gruppo fosfato dal fosfoenolpiruvato all'adenosina difosfato, producendo una molecola di piruvato e una di ATP.

La piruvato chinasi ha 4 diverse forme (isoenzimi) nei diversi tessuti degli animali, ognuna delle quali ha particolari proprietà cinetiche necessarie per soddisfare le esigenze metaboliche di questi tessuti.

Piruvato carbossilasi

La piruvato carbossilasi è l'enzima che catalizza la carbossilazione; cioè il trasferimento di un gruppo carbossilico a una molecola di piruvato per formare ossalacetato.

Si catalizza in modo specifico in diversi tessuti, ad esempio: nel fegato e nei reni accelera le reazioni iniziali per la sintesi del glucosio, mentre nel tessuto adiposo e nel cervello favorisce la sintesi dei lipidi da piruvato.

È anche coinvolto in altre reazioni che fanno parte della biosintesi dei carboidrati.

Acetil coenzima A carbossilasi

L'acetil-CoA carbossilasi è un enzima importante nel metabolismo degli acidi grassi. È una proteina presente sia negli animali che nelle piante, che presenta diverse subunità che catalizzano reazioni diverse.

La sua funzione è fondamentalmente quella di trasferire un gruppo carbossilico all'acetil-CoA per convertirlo in malonil coenzima A (malonil-CoA).

Ha 2 isoforme, chiamate ACC1 e ACC2, che differiscono per la loro funzione e per la loro distribuzione nei tessuti dei mammiferi.

Monoamino ossidasi

La monoamino ossidasi è un enzima presente nei tessuti nervosi dove svolge importanti funzioni per l'inattivazione di alcuni neurotrasmettitori, come la serotonina, la melatonina e l'epinefrina.

Partecipa alle reazioni di degradazione biochimica di varie monoamine nel cervello. In queste reazioni ossidative, l'enzima utilizza l'ossigeno per rimuovere un gruppo amminico da una molecola e produrre un'aldeide (o chetone) e l'ammoniaca corrispondente.

Lattato deidrogenasi

La lattato deidrogenasi è un enzima presente nelle cellule di animali, piante e procarioti. La sua funzione è quella di favorire la conversione del lattato in acido piruvico e viceversa.

Questo enzima è importante nella respirazione cellulare durante la quale il glucosio, dal cibo, viene degradato per ottenere energia utile per le cellule.

Sebbene la lattato deidrogenasi sia abbondante nei tessuti, i livelli di questo enzima sono bassi nel sangue. Tuttavia, quando si verifica un infortunio o una malattia, molte molecole vengono rilasciate nel flusso sanguigno. Pertanto, la lattato deidrogenasi è un indicatore di alcune lesioni e malattie, come attacchi di cuore, anemia, cancro, HIV, tra gli altri.

catalasi

La catalasi si trova in tutti gli organismi che vivono in presenza di ossigeno. È un enzima che accelera la reazione con cui il perossido di idrogeno si scompone in acqua e ossigeno. In questo modo previene l'accumulo di composti tossici.

Pertanto, aiuta a proteggere organi e tessuti dai danni causati dal perossido, un composto che viene continuamente prodotto in numerose reazioni metaboliche. Nei mammiferi si trova prevalentemente nel fegato.

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