LISINA: CARATTERISTICHE, STRUTTURA, FUNZIONI, BIOSINTESI - BIOLOGIA - 2025

La lisina ( Lys , K ) o acido -diamminocaproico ε , è uno dei 22 aminoacidi che compongono le proteine ​​degli organismi viventi e per l'uomo, è considerata essenziale, perché non ha vie di biosintesi.

Fu scoperto da Drechsel nel 1889 come prodotto dell'idrolisi (decomposizione) del caseinogeno. Anni dopo, Fischer, Siegfried e Hedin determinarono che faceva parte anche di proteine ​​come gelatina, albumina d'uovo, conglutina, fibrina e altre proteine.

Struttura chimica dell'amminoacido Lisina (Fonte: Borb, tramite Wikimedia Commons)

La sua presenza è stata successivamente dimostrata nella germinazione delle piantine e nella maggior parte delle proteine ​​vegetali esaminate, con le quali è stata determinata la sua abbondanza come elemento costituente generale di tutte le proteine ​​cellulari.

È considerato uno dei principali amminoacidi "limitanti" nelle diete ricche di cereali e per questo si pensa che influisca sulla qualità del contenuto proteico consumato dalle diverse popolazioni sottosviluppate del mondo.

Alcuni studi hanno stabilito che l'assunzione di lisina favorisce la produzione e il rilascio degli ormoni insulina e glucagone, che hanno importanti effetti sul metabolismo energetico dell'organismo.

caratteristiche

La lisina è un α-amminoacido caricato positivamente, ha un peso molecolare di 146 g / mol e il valore della costante di dissociazione della sua catena laterale (R) è 10,53, il che implica che, a pH fisiologico, il suo gruppo amminico sostituente è completamente ionizzato, conferendo all'amminoacido una carica netta positiva.

La sua presenza nelle proteine ​​di diversi tipi di organismi viventi è prossima al 6% e vari autori ritengono che la lisina sia essenziale per la crescita e un'adeguata riparazione dei tessuti.

Le cellule hanno una grande quantità di derivati ​​della lisina, che soddisfano un'ampia varietà di funzioni fisiologiche. Tra questi ci sono idrossilisina, metil-lisina e altri.

È un amminoacido chetogenico, il che implica che il suo metabolismo produce gli scheletri di carbonio dei substrati intermedi per le vie di formazione di molecole come l'acetil-CoA, con la successiva formazione di corpi chetonici nel fegato.

A differenza di altri amminoacidi essenziali, questo non è un amminoacido glucogenico. In altre parole, la sua degradazione non si esaurisce con la produzione di intermediari della via di produzione del glucosio.

Struttura

La lisina è classificata nel gruppo degli amminoacidi basici, le cui catene laterali hanno gruppi ionizzabili con cariche positive.

La sua catena laterale o gruppo R ha un secondo gruppo amminico primario attaccato all'atomo di carbonio in posizione ε della sua catena alifatica, da cui il nome "ε-amminocaproico".

Ha un atomo di carbonio α, al quale sono attaccati un atomo di idrogeno, un gruppo amminico, un gruppo carbossilico e la catena laterale R, caratterizzata dalla formula molecolare (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +).

Poiché la catena laterale ha tre gruppi metilenici e sebbene la molecola di lisina abbia un gruppo amminico caricato positivamente a pH fisiologico, questo gruppo R ha un forte carattere idrofobo, motivo per cui è spesso "sepolto" nelle strutture proteiche. , tralasciando solo il gruppo ε-ammino.

Il gruppo amminico sulla catena laterale della lisina è altamente reattivo e generalmente partecipa ai centri attivi di molte proteine ​​con attività enzimatica.

Caratteristiche

La lisina, essendo un amminoacido essenziale, svolge molteplici funzioni come micronutriente, soprattutto negli esseri umani e in altri animali, ma è anche un metabolita in diversi organismi come batteri, lieviti, piante e alghe.

Le caratteristiche della sua catena laterale, in particolare quelle del gruppo ε-ammino attaccato alla catena idrocarburica che è in grado di formare legami idrogeno, gli conferiscono proprietà speciali che lo rendono un partecipante alle reazioni catalitiche in vari tipi di enzimi.

È molto importante per la normale crescita e il rimodellamento dei muscoli. Inoltre, è una molecola precursore della carnitina, un composto sintetizzato nel fegato, nel cervello e nei reni che è responsabile del trasporto degli acidi grassi ai mitocondri per la produzione di energia.

Questo amminoacido è necessario anche per la sintesi e la formazione del collagene, una proteina importante del sistema del tessuto connettivo del corpo umano, quindi contribuisce al mantenimento della struttura della pelle e delle ossa.

Ha funzioni riconosciute sperimentalmente in:

- La protezione dell'intestino da stimoli stressanti, contaminazione con patogeni batterici e virali, ecc.

- Riduce i sintomi dell'ansia cronica

- Promuovere la crescita dei bambini che crescono con diete di bassa qualità

biosintesi

L'uomo e gli altri mammiferi non possono sintetizzare in vivo l'aminoacido lisina ed è per questo motivo che devono ottenerlo dalle proteine ​​animali e vegetali ingerite con il cibo.

Nel mondo naturale si sono evoluti due percorsi diversi per la biosintesi della lisina: uno utilizzato da batteri, piante e funghi "inferiori" e uno utilizzato da eugleneidi e funghi "superiori".

Biosintesi della lisina nelle piante, funghi inferiori e batteri

In questi organismi, la lisina è ottenuta dall'acido diamminopimelico attraverso un percorso in 7 fasi che inizia con piruvato e semialdeide aspartato. Per i batteri, ad esempio, questa via comporta la produzione di lisina ai fini della (1) sintesi proteica, (2) sintesi diamminopimelato e (3) sintesi lisina che verrà utilizzata nella parete cellulare del peptidoglicano.

L'aspartato, negli organismi che presentano questa via, non solo dà origine alla lisina, ma porta anche alla produzione di metionina e treonina.

Il percorso diverge in semialdeide aspartato per la produzione di lisina e in omoserina, che è un precursore della treonina e della metionina.

Biosintesi della lisina nei funghi superiori ed euglenidi

La sintesi de novo della lisina nei funghi superiori e nei microrganismi euglenidi avviene attraverso l'intermedio L-α-amminoadipato, che viene trasformato numerose volte in modi diversi rispetto a batteri e piante.

Il percorso si compone di 8 passaggi enzimatici, che coinvolgono 7 intermedi liberi. La prima metà del percorso si svolge nei mitocondri e raggiunge la sintesi dell'α-amminoadipato. La conversione dell'α-amminoadipato in L-lisina avviene successivamente nel citosol.

- La prima fase del percorso consiste nella condensazione delle molecole di α-chetoglutarato e acetil-CoA da parte dell'enzima omocitrato sintasi, che produce acido omocittrico.

- L'acido omocitrico viene disidratato in acido cis-omoaconitico, che viene poi convertito in acido omoisocittrico da un enzima omoaconitasi.

- L'acido omoisocittrico viene ossidato dall'omoisocitrato deidrogenasi, ottenendo così la formazione transitoria di ossoglutarato, che perde una molecola di anidride carbonica (CO2) e finisce come acido α-catoadipico.

- Quest'ultimo composto viene transaminato mediante un processo dipendente dal glutammato grazie all'azione dell'enzima aminoadipato aminotransferasi, che produce acido L-α-amminoadipico.

- La catena laterale dell'acido L-α-amminoadipico viene ridotta a formare acido L-α-amminoadipico-δ-semialdeide per azione di un aminoadipato reduttasi, una reazione che richiede ATP e NADPH.

- La sacropina reduttasi catalizza quindi la condensazione dell'acido L-α-amminoadipico-δ-semialdeide con una molecola di L-glutammato. Successivamente si riduce l'imino e si ottiene la sucropina.

- Infine, il legame carbonio-azoto nella porzione glutammato della saccarropina viene "tagliato" dall'enzima saccaropina deidrogenasi, producendo L-lisina e acido α-chetoglutarato come prodotti finali.

Alternative alla lisina

Test sperimentali e analisi condotte sui ratti nel periodo di crescita hanno permesso di chiarire che l'ε- N-acetil-lisina può sostituire la lisina per supportare la crescita della prole e questo grazie alla presenza di un enzima: ε-lisina acilasi .

Questo enzima catalizza l'idrolisi della ε-N-acetil-lisina per produrre lisina, e lo fa molto rapidamente e in grandi quantità.

Degradazione

In tutte le specie di mammiferi, la prima fase della degradazione della lisina è catalizzata dall'enzima lisina-2-ossoglutarato reduttasi, in grado di convertire la lisina e l'α-ossoglutarato in saccharopina, un derivato amminoacidico presente nei fluidi fisiologici animali e il cui l'esistenza in essi è stata dimostrata alla fine degli anni '60.

La sucropina viene convertita in α-amminoadipato δ-semialdeide e glutammato per azione dell'enzima saccarropina deidrogenasi. Un altro enzima è anche in grado di impiegare la sacropina come substrato per idrolizzarla nuovamente in lisina e α-ossoglutarato, e questo è noto come saccharopin ossidoreduttasi.

La sucropina, uno dei principali intermedi metabolici nella degradazione della lisina, ha un tasso di turnover estremamente elevato, in condizioni fisiologiche, motivo per cui non si accumula nei fluidi o nei tessuti, il che è stato dimostrato dalle elevate attività riscontrate della saccarropina deidrogenasi.

Tuttavia, la quantità e l'attività degli enzimi coinvolti nel metabolismo della lisina dipendono, in larga misura, da vari aspetti genetici di ciascuna specie particolare, poiché esistono variazioni intrinseche e specifici meccanismi di controllo o regolazione.

"Sacaropinuria"

Esiste una condizione patologica correlata alla copiosa perdita di amminoacidi come lisina, citrullina e istidina attraverso le urine e questa è nota come "saccharopinuria". La sucropina è un derivato amminoacidico del metabolismo della lisina che viene escreto insieme ai tre amminoacidi citati nelle urine dei pazienti "sacropinurici".

La sucropina è stata inizialmente scoperta nel lievito di birra ed è un precursore della lisina in questi microrganismi. In altri organismi eucarioti, questo composto viene prodotto durante la degradazione della lisina nei mitocondri degli epatociti.

Alimenti ricchi di lisina

La lisina si ottiene dagli alimenti consumati nella dieta e l'uomo adulto medio ne ha bisogno almeno 0,8 g al giorno. Si trova in numerose proteine ​​di origine animale, soprattutto nelle carni rosse come manzo, agnello e pollo.

Si trova nel pesce come tonno e salmone e nei frutti di mare come ostriche, gamberi e cozze. È inoltre presente nelle proteine ​​costituenti dei latticini e dei loro derivati.

Negli alimenti vegetali si trova nelle patate, nei peperoni e nei porri. Si trova anche in avocado, pesche e pere. Nei legumi come fagioli, ceci e soia; nei semi di zucca, nelle noci di macadamia e negli anacardi (semplici, anacardi, ecc.).

Benefici della sua assunzione

Questo amminoacido è incluso in numerosi farmaci di formulazione nutraceutica, cioè isolati da composti naturali, soprattutto piante.

Viene utilizzato come anticonvulsivante e si è inoltre dimostrato efficace nell'inibire la replicazione del Virus Herpes Simplex di tipo 1 (HSV-1), che di solito si manifesta in periodi di stress, quando il sistema immunitario è depresso o "indebolito" come vesciche. o herpes sulle labbra.

L'efficacia degli integratori di L-lisina per il trattamento dell'herpes labiale è dovuta al fatto che "compete" o "blocca" l'arginina, un altro aminoacido proteico, necessario per la moltiplicazione dell'HSV-1.

È stato accertato che la lisina ha anche effetti anti-ansiolitici, in quanto aiuta a bloccare i recettori coinvolti nelle risposte a diversi stimoli stressanti, oltre a partecipare alla riduzione dei livelli di cortisolo, l '“ormone dello stress”.

Alcuni studi hanno indicato che può essere utile per l'inibizione della crescita di tumori cancerosi, per la salute degli occhi, per il controllo della pressione sanguigna, tra gli altri.

Negli animali

Una strategia comune per il trattamento delle infezioni da virus dell'herpes I nei felini è l'integrazione di lisina. Tuttavia, alcune pubblicazioni scientifiche stabiliscono che questo amminoacido non ha, nei felini, alcuna proprietà antivirale, ma agisce piuttosto diminuendo la concentrazione di arginina.

Sulla salute dei neonati

L'assunzione sperimentale di L-lisina, aggiunta al latte dei lattanti durante il periodo dell'allattamento, ha dimostrato di essere benefica per il guadagno di massa corporea e l'induzione dell'appetito nei bambini durante le prime fasi dello sviluppo postnatale.

Tuttavia, l'eccesso di L-lisina può provocare esagerate escrezioni urinarie di aminoacidi, sia di caratteristiche neutre che di base, che si traducono in uno squilibrio corporeo degli stessi.

Una supplementazione eccessiva di L-lisina può portare alla soppressione della crescita e ad altri evidenti effetti istologici nei principali organi, probabilmente a causa della perdita di aminoacidi nelle urine.

Nello stesso studio, è stato anche dimostrato che l'integrazione di lisina migliora le proprietà nutrizionali delle proteine ​​vegetali ingerite.

Altri studi simili condotti su adulti e bambini di entrambi i sessi in Ghana, Siria e Bangladesh, hanno messo in luce le proprietà benefiche dell'assunzione di lisina nel ridurre la diarrea nei bambini e alcune condizioni respiratorie fatali negli uomini adulti.

Disturbi da carenza di lisina

La lisina è, come tutti gli amminoacidi essenziali e non essenziali, necessaria per la corretta sintesi delle proteine ​​cellulari che contribuiscono alla formazione dei sistemi e organi del corpo.

Marcate carenze di lisina nella dieta, poiché è un amminoacido essenziale che non viene prodotto dall'organismo, possono provocare lo sviluppo di sintomi ansiosi mediati dalla serotonina, oltre alla diarrea, correlata anche ai recettori della serotonina.

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