TREONINA: CARATTERISTICHE, FUNZIONI, DEGRADO, BENEFICI - BIOLOGIA - 2025

La treonina (Thr, T) o acido-Ls-treo α-ammino-β-butirrico, è uno degli amminoacidi costituenti delle proteine ​​cellulari. Poiché l'uomo e altri animali vertebrati non hanno vie biosintetiche per la sua produzione, la treonina è considerata uno dei 9 amminoacidi essenziali che devono essere acquisiti attraverso la dieta.

La treonina è stato l'ultimo dei 20 amminoacidi comuni scoperti nelle proteine, un fatto avvenuto nella storia più di un secolo dopo la scoperta dell'asparagina (1806), il primo amminoacido descritto.

Struttura dell'amminoacido treonina (Fonte: Clavecin tramite Wikimedia Commons)

Fu scoperto da William Cumming Rose nel 1936, che coniò il termine "treonina" a causa della somiglianza strutturale che trovò tra questo amminoacido e l'acido treonico, un composto derivato dall'albero dello zucchero.

In quanto amminoacido proteico, la treonina ha molteplici funzioni nelle cellule, tra cui il sito di legame per le tipiche catene di carboidrati delle glicoproteine ​​e il sito di riconoscimento per le protein chinasi con funzioni specifiche (proteine ​​treonina / serina chinasi).

Allo stesso modo, la treonina è un componente essenziale di proteine ​​come lo smalto dei denti, l'elastina e il collagene e ha anche importanti funzioni nel sistema nervoso. Viene utilizzato come integratore alimentare e come "lenitivo" degli stati fisiologici di ansia e depressione.

caratteristiche

La treonina appartiene al gruppo degli amminoacidi polari che hanno un gruppo R o una catena laterale priva di cariche positive o negative (amminoacidi polari non caricati).

Le caratteristiche del suo gruppo R lo rendono un amminoacido altamente solubile in acqua (idrofilo o idrofilo), il che vale anche per gli altri membri di questo gruppo, come la cisteina, la serina, l'asparagina e la glutammina.

Insieme a triptofano, fenilalanina, isoleucina e tirosina, la treonina è uno dei cinque amminoacidi con funzioni sia glucogeniche che chetogeniche, poiché dal suo metabolismo vengono prodotti intermedi rilevanti come piruvato e succinil-CoA.

Questo amminoacido ha un peso molecolare approssimativo di 119 g / mol; come molti degli amminoacidi non caricati, ha un punto isoelettrico intorno a 5,87 e la sua frequenza nelle strutture proteiche è prossima al 6%.

Alcuni autori raggruppano la treonina insieme ad altri amminoacidi dal gusto "dolce", tra i quali, ad esempio, la serina, la glicina e l'alanina.

Struttura

Gli α-amminoacidi come la treonina hanno una struttura generale, cioè è comune a tutti. Questo si distingue per la presenza di un atomo di carbonio noto come "α carbonio", che è chirale e al quale sono attaccati quattro diversi tipi di molecole o sostituenti.

Questo carbonio condivide uno dei suoi legami con un atomo di idrogeno, un altro con il gruppo R, che è caratteristico di ogni amminoacido, e gli altri due sono occupati dai gruppi ammino (NH2) e carbossile (COOH), che sono comuni a tutti. aminoacidi.

Il gruppo R della treonina ha un gruppo idrossile che gli consente di formare legami idrogeno con altre molecole in mezzi acquosi. La sua identità può essere definita come un gruppo alcolico (un etanolo, con due atomi di carbonio), che ha perso uno dei suoi idrogeni per unirsi all'atomo di carbonio α (-CHOH-CH3).

Questo gruppo -OH può fungere da "ponte" o sito di legame per un'ampia varietà di molecole (catene di oligosaccaridi, ad esempio, possono essere attaccate ad esso durante la formazione di glicoproteine) ed è quindi uno dei responsabili della formazione di derivati ​​modificati della treonina.

La forma biologicamente attiva di questo amminoacido è la L-treonina ed è questa che partecipa sia alla conformazione delle strutture proteiche sia ai vari processi metabolici in cui agisce.

Caratteristiche

In quanto amminoacido proteico, la treonina fa parte della struttura di molte proteine ​​in natura, dove la sua importanza e ricchezza dipendono dall'identità e dalla funzione della proteina a cui appartiene.

Oltre alle sue funzioni strutturali nella conformazione della sequenza peptidica delle proteine, la treonina svolge altre funzioni sia nel sistema nervoso che nel fegato, dove partecipa al metabolismo dei grassi e previene il loro accumulo in questo organo.

La treonina fa parte delle sequenze riconosciute dalle serina / treonina chinasi, responsabili di numerosi processi di fosforilazione delle proteine, essenziali per la regolazione della molteplicità delle funzioni e degli eventi di segnalazione intracellulare.

Viene utilizzato anche per il trattamento di alcuni disturbi intestinali e digestivi e si è dimostrato utile nel ridurre condizioni patologiche come ansia e depressione.

La L-treonina, allo stesso modo, è uno degli aminoacidi necessari per mantenere lo stato pluripotente delle cellule staminali embrionali di topo, un fatto apparentemente correlato al metabolismo della S-adenosil-metionina e agli eventi di metilazione dell'istone , che sono direttamente coinvolti nell'espressione dei geni.

Nell'industria

Una proprietà comune per molti amminoacidi è la loro capacità di reagire con altri gruppi chimici come aldeidi o chetoni per formare i caratteristici "aromi" di molti composti.

Tra questi amminoacidi c'è la treonina che, come la serina, reagisce con il saccarosio durante la tostatura di alcuni alimenti e dà origine alle “pirazine”, composti aromatici tipici dei prodotti tostati come il caffè.

La treonina è presente in molti farmaci di origine naturale e anche in molte formulazioni di integratori alimentari che vengono prescritti a pazienti con malnutrizione o che hanno diete povere di questo amminoacido.

Un'altra delle funzioni più note della L-treonina, che è andata crescendo nel tempo, è quella di additivo nella preparazione di mangimi concentrati per le industrie di produzione di suini e pollame.

La L-treonina viene utilizzata in queste industrie come integratore alimentare in formulazioni povere dal punto di vista proteico, poiché fornisce vantaggi economici e allevia le carenze di proteine ​​grezze consumate da questi animali da allevamento.

La principale forma di produzione di questo amminoacido è, normalmente, la fermentazione microbica e le cifre della produzione mondiale per scopi agricoli per il 2009 hanno superato le 75 tonnellate.

biosintesi

La treonina è uno dei nove aminoacidi essenziali per l'uomo, il che significa che non può essere sintetizzata dalle cellule del corpo e, quindi, che deve essere acquisita dalle proteine ​​di origine animale o vegetale che le vengono fornite. dieta giornaliera.

Piante, funghi e batteri sintetizzano la treonina attraverso percorsi simili che possono differire in qualche modo l'uno dall'altro. Tuttavia, la maggior parte di questi organismi parte dall'aspartato come precursore, non solo per la treonina, ma anche per la metionina e la lisina.

Via biosintetica nei microbi

La via di biosintesi della L-treonina in microrganismi come i batteri consiste in cinque diverse fasi catalizzate da enzimi. Il substrato di partenza, come discusso, è l'aspartato, che è fosforilato da un enzima chinasi aspartato dipendente dall'ATP.

Questa reazione produce il metabolita L-aspartil fosfato (L-aspartil-P) che funge da substrato per l'enzima aspartil semialdeide deidrogenasi, che catalizza la sua conversione in aspartil semialdeide in modo dipendente dal NADPH.

L'aspartil semialdeide può essere utilizzata sia per la biosintesi della L-lisina che per la biosintesi della L-treonina; in questo caso, la molecola viene utilizzata da un enzima omoserina deidrogenasi dipendente dalla NADPH per la produzione di L-omoserina.

La L-omoserina è fosforilata a L-omoserina fosfato (L-omoserina-P) da una chinasi omoserina ATP-dipendente e detto prodotto di reazione, a sua volta, è un substrato per l'enzima treonina sintasi, in grado di sintetizzare L-treonina.

La L-metionina può essere sintetizzata dalla L-omoserina prodotta nella fase precedente, quindi rappresenta un percorso “competitivo” per la sintesi della L-treonina.

La L-treonina così sintetizzata può essere utilizzata per la sintesi proteica oppure può essere utilizzata anche a valle per la sintesi della glicina e della L-leucina, due amminoacidi rilevanti anche dal punto di vista proteico.

Regolamento

È importante sottolineare che tre dei cinque enzimi che partecipano alla biosintesi della L-treonina nei batteri sono regolati dal prodotto della reazione tramite feedback negativo. Questi sono l'aspartato chinasi, l'omoserina deidrogenasi e l'omoserina chinasi.

Inoltre, la regolazione di questa via biosintetica dipende anche dalle esigenze cellulari degli altri prodotti biosintetici ad essa correlati, poiché la formazione di L-lisina, L-metionina, L-isoleucina e glicina dipende dalla via di produzione di L-treonina.

Degradazione

La treonina può essere degradata attraverso due diverse vie per produrre piruvato o succinil-CoA. Quest'ultimo è il prodotto più importante del catabolismo della treonina nell'uomo.

Il metabolismo della treonina avviene principalmente nel fegato, ma anche il pancreas, sebbene in misura minore, partecipa a questo processo. Questo percorso inizia con il trasporto dell'amminoacido attraverso la membrana plasmatica degli epatociti per mezzo di trasportatori specifici.

Produzione di piruvato da treonina

La conversione della treonina in piruvato avviene grazie alla sua trasformazione in glicina, che avviene in due fasi catalitiche che iniziano con la formazione del 2-ammino-3-chetobutirrato dalla treonina e per l'azione dell'enzima treonina deidrogenasi.

Nell'uomo questa via rappresenta solo tra il 10 e il 30% del catabolismo della treonina, tuttavia la sua importanza è relativa all'organismo che viene considerato poiché, ad esempio, in altri mammiferi è molto più catabolicamente rilevante A proposito di.

Produzione di succinil-CoA dalla treonina

Come con la metionina, la valina e l'isoleucina, anche gli atomi di carbonio della treonina vengono utilizzati per la produzione di succunil-CoA. Questo processo inizia con la conversione dell'amminoacido in α-chetobutirrato, che viene successivamente utilizzato come substrato per l'enzima α-cheto acido deidrogenasi per produrre propionil-CoA.

La trasformazione della treonina in α-chetobutirrato è catalizzata dall'enzima treonina disidratasi, che comporta la perdita di una molecola d'acqua (H2O) e un'altra di uno ione ammonio (NH4 +).

Il propionil-CoA viene carbossilato in metilmalonil-CoA attraverso una reazione in due fasi che richiede l'ingresso di un atomo di carbonio sotto forma di bicarbonato (HCO3-). Questo prodotto funge da substrato per un metilmalonil-CoA mutasi-coenzima B12 dipendente, che "epimerizza" la molecola per produrre succinil-CoA.

Altri prodotti catabolici

Inoltre, lo scheletro di carbonio della treonina può essere utilizzato catabolicamente per la produzione di acetil-CoA, che ha anche importanti implicazioni dal punto di vista energetico nelle cellule del corpo.

In alcuni organismi, la treonina funziona anche come substrato per alcune vie biosintetiche come l'isoleucina, per esempio. In questo caso, attraverso 5 passaggi catalitici, l'α-chetobutirrato derivato dal catabolismo della treonina può essere indirizzato verso la formazione di isoleucina.

Alimenti ricchi di treonina

Sebbene la maggior parte degli alimenti ricchi di proteine ​​contenga una certa percentuale di tutti gli amminoacidi, le uova, il latte, i semi di soia e la gelatina sono particolarmente ricchi di amminoacido treonina.

La treonina si trova anche nelle carni di animali come pollo, maiale, coniglio, agnello e vari tipi di pollame. Negli alimenti di origine vegetale è abbondante in cavoli, cipolle, aglio, bietole e melanzane.

Si trova anche in riso, mais, crusca di frumento, chicchi di legumi e in molti frutti come fragole, banane, uva, ananas, prugne e altri frutti a guscio ricchi di proteine ​​come noci o pistacchi, tra gli altri.

Benefici della sua assunzione

Secondo il comitato di esperti dell'Organizzazione mondiale per l'alimentazione e l'agricoltura (OMS, FAO), il fabbisogno giornaliero di treonina per un essere umano adulto medio è di circa 7 mg per chilogrammo di peso corporeo, che dovrebbe essere acquisito dal cibo ingerito con la dieta.

Queste cifre derivano da dati sperimentali ottenuti da studi effettuati su uomini e donne, dove questa quantità di treonina è sufficiente per ottenere un bilancio azotato positivo nelle cellule del corpo.

Tuttavia, studi effettuati con bambini tra i 6 mesi e un anno di età hanno dimostrato che per questi i requisiti minimi di L-treonina sono compresi tra 50 e 60 mg per chilogrammo di peso al giorno.

Tra i principali benefici dell'assunzione di integratori alimentari o farmaci con formulazioni speciali ricche di L-treonina ci sono il trattamento della sclerosi laterale amiotrofica o morbo di Lou Gehrig.

L'apporto aggiuntivo di treonina favorisce l'assorbimento dei nutrienti a livello intestinale e contribuisce anche al miglioramento delle funzioni epatiche. È anche importante per il trasporto dei gruppi fosfato attraverso le cellule.

Disturbi da carenza

Nei bambini piccoli ci sono difetti congeniti nel metabolismo della treonina che causano ritardo della crescita e altri disturbi metabolici correlati.

Le carenze di questo amminoacido sono state associate ad alcuni fallimenti nell'aumento di peso del neonato, così come ad altre patologie legate alla mancanza di ritenzione di azoto e alla sua perdita nelle urine.

Gli esseri umani che seguono diete a basso contenuto di treonina possono essere più inclini al fegato grasso e ad alcune infezioni intestinali correlate a questo amminoacido.

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