OSSIEMOGLOBINA: CARATTERISTICHE, STRUTTURA E CURVA DI LEGAME - BIOLOGIA - 2025

O xyhemoglobin è il nome dato all'emoglobina quando si lega all'ossigeno. L'emoglobina è una proteina presente nei globuli rossi la cui funzione principale è quella di trasportare l'ossigeno dai polmoni ai tessuti.

I primi esseri viventi erano unicellulari e vivevano in un ambiente liquido dal quale si nutrivano e dal quale eliminavano i loro rifiuti, come fanno alcuni degli organismi che esistono oggi. In queste condizioni, questi processi sono ottenuti mediante semplici meccanismi di diffusione, poiché la parete cellulare è in intimo contatto con il mezzo che la fornisce.

Curva di dissociazione dell'ossiemoglobina (Fonte: Ratznium su Wikipedia in ingleseLe versioni successive sono state caricate da Aaronsharpe su en.wikipedia. Via Wikimedia Commons)

Lo sviluppo di organismi multicellulari sempre più complessi implicava che le cellule interne si allontanassero notevolmente dall'ambiente, cosicché i meccanismi di diffusione come unica fonte di approvvigionamento divennero insufficienti.

Pertanto, sono stati sviluppati sistemi specializzati per ottenere nutrienti e gas come il sistema digerente e il sistema respiratorio, nonché meccanismi di trasporto per avvicinare questi nutrienti e gas alla cellula: il sistema cardiovascolare.

Per produrre energia sotto forma di molecole di ATP, le cellule hanno bisogno di ossigeno. Poiché l'ATP non può essere immagazzinato, deve essere costantemente sintetizzato, il che significa una richiesta permanente di ossigeno da parte delle cellule.

L'emoglobina è emersa, evolutivamente parlando, come un trasportatore di gas che "risolveva" il problema del trasporto dell'ossigeno dall'ambiente alla cellula.

Caratteristiche e struttura

Per discutere le caratteristiche e la struttura dell'ossiemoglobina è necessario fare riferimento all'emoglobina, poiché l'ossiemoglobina non è altro che l'emoglobina legata all'ossigeno. Pertanto, nel seguito, verranno descritte le caratteristiche di giunzione della molecola in presenza o meno del gas in questione.

A cosa serve l'emoglobina?

L'emoglobina è necessaria per trasportare l'ossigeno ai tessuti nella quantità e velocità che questi garantiscono, dato che l'ossigeno ha così poca solubilità nel sangue che il suo trasporto per diffusione sarebbe insufficiente a soddisfare il fabbisogno tissutale.

Com'è una molecola di emoglobina?

L'emoglobina è una proteina tetramerica (che ha quattro subunità), ha una forma sferica e una massa molecolare di 64 kDa.

Le sue quattro subunità costituiscono un'unica unità funzionale, in cui ciascuna influenza reciprocamente l'altra. Ciascuna subunità è costituita da una catena polipeptidica, globina, e da un gruppo protesico, il gruppo eme o "eme", che funge da cofattore e non è costituito da amminoacidi; cioè, non è di natura proteica.

La globina si trova in due forme: alfa globina e beta globina. Il tetramero dell'emoglobina è costituito da una coppia di catene globiniche alfa (di 141 aminoacidi) e una coppia di catene globiniche beta (di 146 aminoacidi).

Ciascuna delle quattro catene polipeptidiche è attaccata a un gruppo eme, che ha al centro un atomo di ferro allo stato ferroso (Fe2 +).

Com'è il gruppo eme?

Il gruppo eme è un anello porfirinico costituito da quattro anelli pirrolici (composti aromatici eterociclici di formula C4H5N) legati da ponti metilici. Il ferro allo stato ferroso al centro è legato alla struttura tramite legami azotati coordinati.

Ogni gruppo eme è in grado di legarsi a una molecola di ossigeno, quindi ogni molecola di emoglobina può legare solo 4 molecole del gas.

Il corpo umano contiene circa 2,5 x 1013 eritrociti, che sono le cellule del sangue che producono e trasportano l'emoglobina. Ogni eritrocita ha circa 280 milioni di molecole di emoglobina e può quindi trasportare più di 1 miliardo di molecole di ossigeno.

Come si forma l'ossiemoglobina?

L'ossiemoglobina si forma dopo l'unione di un atomo di ossigeno a ciascun atomo di ferro nello stato ferroso che si trova in ciascun gruppo eme della molecola di emoglobina.

Il termine ossiemoglobina si riferisce, quindi, ad un'emoglobina ossigenata e non ossidata chimicamente, poiché non perde un elettrone quando si combina con l'ossigeno e il ferro rimane allo stato ferroso.

L'ossigenazione produce un cambiamento nella struttura quaternaria della molecola, cioè un cambiamento di conformazione che può essere trasmesso dalle catene globiniche al gruppo eme e viceversa.

Qual è la quantità massima di ossigeno che l'emoglobina può trasportare?

L'emoglobina può, al massimo, legare quattro molecole di ossigeno nella sua struttura. Se il volume molare dei gas ideali è 22,4 L / mole, una mole di emoglobina (64.500 g) si legherà con 89,6 litri di ossigeno (4 moli di O2 x 22,4 L / mole).

Quindi ogni grammo di emoglobina deve legarsi con 1,39 ml di O2 per essere saturo al 100% (89,6 l / 64500 g x (1000 ml / l)).

In pratica, gli esami del sangue danno risultati leggermente inferiori, in quanto vi sono piccole quantità di metaemoglobina (emoglobina ossidata) e carbossiemoglobina (emoglobina + monossido di carbonio (CO)) che non possono legare l'ossigeno.

Tenendo conto di ciò, la regola “Hüfner” afferma che, nel sangue, 1 g di emoglobina ha una capacità massima di legare l'ossigeno di 1,34 ml.

Curva di legame dell'ossiemoglobina

Il numero di molecole di ossigeno che possono legarsi a una molecola di emoglobina dipende dalla pressione parziale dell'ossigeno o PO2. In assenza di ossigeno, l'emoglobina è deossigenata, ma all'aumentare della PO2, aumenta il numero di ossigeni che si legano all'emoglobina.

Il processo di legame dell'ossigeno all'emoglobina dipende dalla pressione parziale dell'ossigeno. Quando tracciato, il risultato è chiamato "curva ossiemoglobina" e ha una caratteristica forma a 'S' o sigmoide.

A seconda della PO2, l'emoglobina sarà meno o più capace di "rilasciare" o "erogare" l'ossigeno che trasporta, oltre ad esserne caricata.

Ad esempio, nella regione tra 10 e 60 mmHg di pressione, si ottiene la parte più ripida della curva. In questa condizione, l'emoglobina può facilmente cedere grandi quantità di O2. Questa è la condizione che si ottiene nei tessuti.

Quando la PO2 è compresa tra 90 e 100 mmHg (da 12 a 13 kPa), l'emoglobina è quasi al 100% satura di O2; e quando la PO2 arteriosa è di 60 mmHg (8 kPa), la saturazione con O2 è ancora del 90%.

Nei polmoni queste sono le condizioni prevalenti (pressione compresa tra 60 e 100 mmHg), ed è questa che permette di caricare di ossigeno le molecole di emoglobina presenti negli eritrociti.

Questa forma sigmoidea che disegna la curva dell'ossiemoglobina fa sì che questa proteina si comporti come un eccellente caricatore polmonare, un trasportatore molto efficiente nel sangue arterioso e un eccellente donatore di O2 nei tessuti, in proporzione al tasso metabolico locale. cioè su richiesta.

Riferimenti

1. Fox, SI (2006). Human Physiology 9th Edition (pp. 501-502). Stampa McGraw-Hill, New York, USA.
2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA e Rodwell, VW (2014). Biochimica illustrata di Harper. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Biochimica (1989). Burlington, North Carolina: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Physiology. (3a ed.) Ediciones Harcourt, SA
5. West, JB (1991). Basi fisiologiche della pratica medica. Williams & Wilkins