L' ovoalbumina è la proteina più abbondante nelle uova "chiare" degli uccelli. Appartiene alla famiglia di proteine note come "serpina" o "inibitore della serina proteasi", che è un gruppo molto diversificato di proteine eucariotiche (comprende più di 300 proteine omologhe).
È stata una delle prime proteine isolate con grande purezza e, grazie alla sua sorprendente abbondanza nelle strutture riproduttive degli uccelli, è ampiamente utilizzata come "modello" nella preparazione di "standard" per lo studio della struttura, delle proprietà, la sintesi e la secrezione di molte proteine.
Struttura molecolare dell'ovoalbumina (Fonte: Jawahar Swaminathan e personale MSD presso l'European Bioinformatics Institute tramite Wikimedia Commons)
In termini percentuali, l'ovoalbumina comprende tra il 60 e il 65% del contenuto proteico totale del bianco d'uovo, ma a differenza degli altri membri della famiglia delle proteine Serpin, non ha attività come inibitore della proteasi.
Il bianco delle uova di gallina ha anche altre proteine:
- Ovotransferrina, chiamata anche conalbumina, che rappresenta il 13% del contenuto proteico totale del bianco
- Ovomucoide, una glicoproteina che costituisce l'11% del totale
- Ovomucin, un'altra glicoproteina solfatata che rappresenta il 3,5%
- Lisozima o muramidasi, che comprende anche il 3,5% delle proteine totali del bianco
- Globuline, che rappresentano il 4%
La sintesi dell'ovoalbumina avviene da una miscela di peptidi intermedi durante il transito dell'uovo attraverso l'ovidotto degli uccelli e ci sono segnalazioni che la trascrizione dei geni coinvolti avviene solo in risposta alla presenza di estrogeni, un ormone sessuale.
Struttura
L'ovoalbumina è una fosfoglicoproteina monomerica con un peso molecolare di circa 45 kDa e un punto isoelettrico prossimo a 4,5. Nella sua struttura, quindi, ci sono numerosi siti per la fosforilazione e la glicosilazione, che sono modificazioni post-traduzionali molto comuni nelle proteine.
Questa proteina è codificata da un gene della coppia di basi 7.700, caratterizzato dalla presenza di 8 esoni intervallati da 7 introni, quindi si sospetta che il suo messaggero subisca più modificazioni post-trascrizionali per produrre la proteina matura.
L'ovoalbumina delle uova di gallina ha 386 residui amminoacidici ed è stato dimostrato che la forma pura di questa proteina è costituita da tre sottoclassi note come A1, A2 e A3, caratterizzate dal contenere rispettivamente due, uno e nessun gruppo fosfato.
Per quanto riguarda la struttura terziaria, la sequenza amminoacidica dell'ovoalbumina rivela la presenza di 6 residui di cisteina, tra i quali si formano quattro ponti disolfuro. Inoltre, alcuni studi strutturali hanno dimostrato che l'estremità N-terminale di questa proteina è acetilata.
S-
Quando le uova vengono immagazzinate, la struttura dell'ovoalbumina viene modificata, formando quella che è nota in letteratura come S-ovoalbumina, che è una forma più stabile al calore e che si forma a causa dei meccanismi di scambio tra disolfuri e solfidrili.
Oltre alla temperatura di conservazione, questa "forma" di ovoalbumina si forma anche a seconda del pH interno delle uova, che ci si può aspettare da qualsiasi tipo di proteina in natura.
La S-ovoalbumina è, quindi, a cui vengono attribuite alcune reazioni di ipersensibilità che alcune persone soffrono dopo l'ingestione di uova.
Caratteristiche
Nonostante il fatto che l'ovoalbumina appartenga a una famiglia di proteine caratterizzate dalla loro attività di inibitori della proteasi, non ha attività inibitoria e la sua funzione non è stata completamente chiarita.
Tuttavia, è stato ipotizzato che una potenziale funzione di questo enzima sia il trasporto e lo stoccaggio di ioni metallici da e verso l'embrione. Altri autori hanno proposto che funzioni anche come fonte nutritiva per l'embrione durante la sua crescita.
Da un punto di vista sperimentale, l'ovoalbumina rappresenta una delle principali proteine "modello" per vari sistemi di studio strutturali, funzionali, di sintesi e di secrezione proteica, motivo per cui è stata molto importante per il progresso in materia scientifica.
Funzioni per l'industria alimentare
Inoltre, poiché è una delle proteine più abbondanti nell'albume d'uovo di gallina, questa è una proteina estremamente importante per l'alimentazione degli esseri umani e di altri animali che mangiano le uova di diversi uccelli.
Nell'aspetto culinario, l'ovoalbumina, così come il resto delle proteine dell'albume d'uovo, vengono utilizzate per le loro proprietà funzionali, soprattutto per la capacità di schiumare, processo durante il quale i polipeptidi vengono denaturati, formando l'interfaccia aerea. / liquido stabile caratteristico di detto stato di dispersione.
Denaturazione
Poiché l'ovoalbumina ha numerosi gruppi sulfidrilici, è una proteina abbastanza reattiva e facilmente denaturata.
La temperatura di denaturazione dell'ovoalbumina è compresa tra 84 e 93 ° C, 93 è quella che caratterizza la forma S-ovoalbumina, che è più stabile a temperature più elevate. La denaturazione dell'ovoalbumina da parte del calore porta alla formazione dei caratteristici "gel" biancastri visti durante la cottura delle uova.
Uova fritte (Fonte: WhatamIdoing tramite Wikimedia Commons)
Il PH è anche un fattore importante quando si considera la denaturazione di questa proteina, così come il tipo e la concentrazione dei sali. Per l'ovoalbumina, il pH denaturante è di circa 6,6.
In diverse condizioni di denaturazione, le molecole di ovoalbumina hanno un'elevata tendenza ad aggregarsi, un processo che solitamente può essere accelerato con l'aggiunta di sali e l'aumento della temperatura.
La capacità dell'ovoalbumina e di altre proteine del bianco d'uovo di formare strutture gelatinose quando riscaldate, così come la loro capacità di legarsi alle molecole d'acqua e di funzionare come emulsionanti, sono ciò che conferisce loro le loro caratteristiche funzionali più importanti e ecco perché sono così sfruttati soprattutto nell'industria alimentare.
Il processo di denaturazione di questa proteina è stato molto utile per indagare i meccanismi di transizione tra stato solido e gel, nonché per studiare l'effetto che diversi tipi di sali hanno a diverse concentrazioni (forza ionica) sull'integrità di proteine.
Riferimenti
- Huntington, JA e Stein, PE (2001). Struttura e proprietà dell'ovoalbumina. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N. e Doi, E. (1989). Denaturazione termica irreversibile e formazione di aggregati lineari di ovoalbumina. Idrocolloidi alimentari, 3 (2), 123-134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA e Fothergill, JE (1981). La sequenza completa di amminoacidi dell'ovoalbumina di gallina. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
- Phillips, GO e Williams, PA (a cura di). (2011). Manuale delle proteine alimentari. Elsevier.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). La famiglia delle ovoalbumine delle proteine serpiniche. Lettere FEBS, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS e Theis, HW (1959). Biosintesi dell'ovoalbumina. Natura, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M. e Javed, K. (2018). Scienza dei materiali alimentari nell'industria delle uova in polvere. In Role of Materials Science in Food Bioengineering (pp. 505-537). Academic Press.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA e Visschers, RW (2003). Denaturazione indotta dal calore e aggregazione di ovoalbumina a pH neutro descritti da cinetiche irreversibili del primo ordine. Protein science: una pubblicazione della Protein Society, 12 (12), 2693-2703.