- Come vengono classificati gli amminoacidi?
- I 20 aminoacidi proteici
- Glicina (Gly, G)
- Alanine (Ala, A)
- Proline (Pro, P)
- Valina (Val, V)
- Leucina (Leu, L)
- Isoleucina (Ile, I)
- Metionina (Met, M)
- Fenilalanina (Phe, F)
- Tirosina (Tyr, Y)
- Triptofano (Trp, W)
- Serina (Ser, S)
- Treonina (Thr, T)
- Cisteina (Cys, C)
- Asparagina (Asn, N)
- Glutammina (Gln, G)
- Lisina (Lys, K)
- Istidina (His, H)
- Arginina (Arg, R)
- Acido aspartico (Asp, D)
- Acido glutammico (Glu, E)
- Riferimenti
Gli amminoacidi sono composti organici che formano proteine che sono catene di amminoacidi. Come suggerisce il nome, questi contengono sia gruppi basici (ammino, NH2) che gruppi acidi (carbossile, COOH).
Queste subunità sono fondamentali per la formazione di centinaia di migliaia di proteine diverse in organismi diversi come un batterio e un elefante o un fungo e un albero.
Diagramma di Ven per gli amminoacidi (Fonte: Amino_Acids_Venn_Diagram.png: Klaus Hoffmeier opera derivativa: solde9 / Dominio pubblico, tramite Wikimedia Commons)
Sono stati descritti più di 200 amminoacidi diversi, ma gli studiosi dell'argomento hanno stabilito che le proteine di tutti gli esseri viventi (semplici o complessi) sono sempre costituite dagli stessi 20, che vengono uniti tra loro per formare sequenze lineari caratteristiche.
Poiché tutti gli amminoacidi condividono la stessa “spina dorsale” principale, sono le loro catene laterali che li differenziano; quindi, queste molecole possono essere pensate come l '"alfabeto" in cui è "scritto" il linguaggio della struttura delle proteine.
La spina dorsale comune per tutti i 20 amminoacidi è costituita da un gruppo carbossilico (COOH) e un gruppo amminico (NH2) legati attraverso un atomo di carbonio, noto come α-carbonio (i 20 amminoacidi comuni sono α-amminoacidi).
I 20 amminoacidi e le loro strutture
L'α-carbonio è anche unito da un atomo di idrogeno (H) e una catena laterale. Questa catena laterale, nota anche come gruppo R, varia in termini di dimensioni, struttura, carica elettrica e solubilità in base a ciascun amminoacido in questione.
Come vengono classificati gli amminoacidi?
I 20 amminoacidi più comuni, cioè gli aminoacidi proteici, possono essere suddivisi in due gruppi: essenziali e non essenziali. Questi ultimi sono sintetizzati dal corpo umano, ma i primi devono essere acquisiti con il cibo e sono necessari per il funzionamento delle cellule.
Gli amminoacidi essenziali per l'uomo e altri animali sono 9:
- istidina (H, His)
- isoleucina (I, Ile)
- leucina (L, Leu)
- lisina (K, Lys)
- metionina (M, Met)
- fenilalanina (F, Phe)
- treonina (T, Thr)
- triptofano (W, Trp) e
- valina (V, Val)
Gli amminoacidi non essenziali sono 11:
- Alanina (A, Ala)
- arginina (R, Arg)
- asparagina (N, Asn)
- acido aspartico (D, Asp)
- cisteina (C, Cys)
- acido glutammico (E, Glu)
- glutammina (Q, Gln)
- glicina (G, Gly)
- prolina (P, Pro)
- serina (S, Ser) e
- tirosina (Y, Tyr)
Oltre a questa classificazione, i 20 aminoacidi proteici (di cui formano proteine) possono essere separati in base alle caratteristiche dei loro gruppi R in:
- Amminoacidi non polari o alifatici : glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina e metionina.
- Amminoacidi con gruppi R aromatici : fenilalanina, tirosina e triptofano.
- Amminoacidi polari non caricati : serina, treonina, cisteina, asparagina e glutammina.
- Amminoacidi polari a carica positiva : lisina, istidina e arginina.
- Amminoacidi polari a carica negativa : acido aspartico e acido glutammico.
I 20 aminoacidi proteici
Ecco una breve descrizione delle principali caratteristiche e funzioni di ciascuno di questi importanti composti:
Questo è l'amminoacido con la struttura più semplice, poiché il suo gruppo R è costituito da un atomo di idrogeno (H), quindi è anche di piccole dimensioni. Fu isolata per la prima volta nel 1820 dalla gelatina, ma è anche molto abbondante nella proteina che compone la seta: la fibroina .
Glycine (Fonte: Borb, tramite Wikimedia Commons)
Non è un amminoacido essenziale per i mammiferi, in quanto può essere sintetizzato dalle cellule di questi animali da altri amminoacidi come la serina e la treonina.
Partecipa direttamente ad alcuni "canali" nelle membrane cellulari che controllano il passaggio degli ioni calcio da un lato all'altro. Ha anche a che fare con la sintesi di purine, porfirine e alcuni neurotrasmettitori inibitori nel sistema nervoso centrale.
Questo amminoacido, noto anche come acido 2-amminopropanoico , ha una struttura relativamente semplice, poiché il suo gruppo R è costituito da un gruppo metile (-CH3), quindi anche le sue dimensioni sono piuttosto piccole.
Alanina (Fonte: Borb, tramite Wikimedia Commons)
Fa parte di molte proteine e, poiché può essere sintetizzato dalle cellule del corpo, non è considerato essenziale, ma è metabolicamente importante. È molto abbondante nella fibroina di seta, da dove fu isolata per la prima volta nel 1879.
L'alanina può essere sintetizzata dal piruvato, un composto prodotto da una via metabolica nota come glicolisi , che prevede la scomposizione del glucosio per ottenere energia sotto forma di ATP.
Partecipa al ciclo glucosio-alanina, che avviene tra il fegato e altri tessuti degli animali, e che è una via catabolica che dipende dalle proteine per la formazione dei carboidrati e per la produzione di energia.
Fa anche parte delle reazioni di transaminazione, nella gluconeogenesi e nell'inibizione dell'enzima glicolitico piruvato chinasi, nonché nell'autofagia epatica.
La prolina ( acido pirrolidin-2-carbossilico ) è un amminoacido che ha una struttura particolare, poiché il suo gruppo R è costituito da un anello pirrolidinico, formato da cinque atomi di carbonio legati tra loro, compreso l'atomo di carbonio α.
Proline (Fonte: l'uploader originale era Paginazero su Wikipedia italiana. / Dominio pubblico, tramite Wikimedia Commons)
In molte proteine, la struttura rigida di questo amminoacido è molto utile per introdurre "torsioni" o "pieghe". Questo è il caso delle fibre di collagene nella maggior parte degli animali vertebrati, che sono costituite da molti residui di prolina e glicina.
Nelle piante è stato dimostrato che partecipa al mantenimento dell'omeostasi cellulare, compreso l'equilibrio redox e gli stati energetici. Può agire come una molecola di segnalazione e modulare diverse funzioni mitocondriali, influenzare la proliferazione o la morte cellulare, ecc.
Questo è un altro amminoacido con un gruppo R alifatico, che è composto da tre atomi di carbonio (CH3-CH-CH3). Il suo nome IUPAC è acido 2-3-ammino-3-butanoico , anche se in letteratura può essere trovato anche come acido α-amminovaleriano .
Valine (Fonte: Borb, tramite Wikimedia Commons)
La valina fu purificata per la prima volta nel 1856 da un estratto acquoso del pancreas di un essere umano, ma il suo nome fu coniato nel 1906 a causa della sua somiglianza strutturale con l'acido valerico estratto da alcune piante.
È un amminoacido essenziale, in quanto non può essere sintetizzato dall'organismo, sebbene non sembri svolgere molte altre funzioni oltre a far parte della struttura di molte proteine globulari.
Dalla sua degradazione possono essere sintetizzati altri amminoacidi come glutammina e alanina, ad esempio.
La leucina è un altro amminoacido essenziale e fa parte del gruppo degli aminoacidi a catena ramificata, insieme alla valina e alle isoleucina. Il gruppo R che caratterizza questo composto è un gruppo isobutile ( CH2-CH-CH3-CH3 ), quindi è molto idrofobo (respinge l'acqua).
Leucina (Fonte: Borb, tramite Wikimedia Commons)
Fu scoperto nel 1819 come parte delle proteine delle fibre muscolari animali e della lana di pecora.
È molto abbondante in proteine come l'emoglobina e partecipa direttamente alla regolazione del turnover e della sintesi proteica, in quanto è un amminoacido attivo dal punto di vista della segnalazione intracellulare e dell'espressione genetica. In molti casi è un esaltatore del sapore di alcuni cibi.
Anche un amminoacido a catena ramificata, l'isoleucina è stata scoperta nel 1904 dalla fibrina, una proteina coinvolta nella coagulazione del sangue.
Isoleucine (Fonte: Taekyubabo, tramite Wikimedia Commons)
Come la leucina, è un amminoacido essenziale, la cui catena laterale è costituita da una catena ramificata di 4 atomi di carbonio (CH3-CH-CH2-CH3).
È estremamente comune nelle proteine cellulari e può rappresentare più del 10% del loro peso. Funziona anche nella sintesi di glutammina e alanina, nonché nell'equilibrio degli amminoacidi a catena ramificata.
La metionina, chiamata anche acido γ-metiltiolo-α-amminobutirrico , è un amminoacido scoperto durante la prima decade del XX secolo, isolato dalla caseina, una proteina presente nel latte vaccino.
Metionina (Fonte: Borb, tramite Wikimedia Commons)
È un amminoacido essenziale, è idrofobo, poiché il suo gruppo R è costituito da una catena alifatica con un atomo di zolfo (-CH2-CH2-S-CH3).
È essenziale per la sintesi di molte proteine, inclusi ormoni, proteine della pelle, capelli e unghie degli animali. Viene commercializzato sotto forma di compresse che agiscono come rilassanti naturali, utili per dormire e, inoltre, per mantenere in buono stato i capelli e le unghie.
La fenilalanina o acido β-fenil-α-amminopropionico , è un amminoacido aromatico il cui gruppo R è un anello benzenico. Fu scoperto nel 1879 in una pianta della famiglia delle Fabaceae e oggi è noto per far parte di molte resine naturali come il polistirolo.
Fenilalanina (Fonte: Borb, tramite Wikimedia Commons)
In quanto amminoacido idrofobo, la fenilalanina è presente praticamente in tutti i domini idrofobici delle proteine. In molte piante, questo amminoacido è essenziale per la sintesi di metaboliti secondari noti come fenilpropanoidi e flavonoidi.
Negli animali, la fenilalanina si trova anche in peptidi molto importanti come la vasopressina, la melanotropina e l'encefalina, tutti essenziali per la funzione neuronale.
La tirosina ( acido β-paraidrossifenil-α-amminopropionico ) è un altro amminoacido aromatico, il cui gruppo R è un anello aromatico associato a un gruppo idrossile (-OH), motivo per cui è in grado di interagire con diversi elementi. Fu scoperto nel 1846 ed è generalmente ottenuto dalla fenilalanina.
Tirosina (Fonte: NEUROtiker / Dominio pubblico, tramite Wikimedia Commons)
Non è un amminoacido essenziale, ma può esserlo se le sue vie biosintetiche falliscono. Ha molte funzioni nel corpo umano, tra cui spicca la sua partecipazione come substrato per la sintesi di neurotrasmettitori e ormoni come l'adrenalina e l'ormone tiroideo.
È essenziale per la sintesi della melanina, una molecola che ci protegge dai raggi ultravioletti del sole. Inoltre contribuisce alla produzione di endorfine (antidolorifici endogeni) e antiossidanti come la vitamina E.
Agisce direttamente nella fosforilazione delle proteine, oltre che nell'aggiunta di gruppi azoto e zolfo.
Questo amminoacido, noto anche come acido 2-ammino-3-indolilpropionico , fa parte del gruppo degli amminoacidi essenziali ed è anche un amminoacido aromatico, poiché il suo gruppo R è costituito da un gruppo indolo.
Triptofano (Fonte: l'autore del caricamento originale era Paginazero su Wikipedia italiana. / Dominio pubblico, tramite Wikimedia Commons)
Le sue principali funzioni negli animali hanno a che fare, oltre alla sintesi proteica, con la sintesi della serotonina , un neurotrasmettitore, e della melatonina , un antiossidante che agisce anche nei cicli del sonno e della veglia.
Questo amminoacido è anche utilizzato dalle cellule come precursore per la formazione del cofattore NAD, che partecipa a molteplici reazioni enzimatiche di riduzione dell'ossidazione.
Nelle piante, il triptofano è uno dei principali precursori della sintesi dell'ormone vegetale auxina , che partecipa alla regolazione della crescita, dello sviluppo e di altre funzioni fisiologiche di questi organismi.
La serina, o acido 2-ammino-3-idrossipropanoico , è un amminoacido non essenziale che può essere prodotto dalla glicina. Il suo gruppo R è un alcol di formula -CH2OH, quindi è un amminoacido polare senza carica.
Serina (Fonte: Borb, tramite Wikimedia Commons)
È funzionalmente importante in molte proteine essenziali ed è necessario per il metabolismo dei grassi, degli acidi grassi e delle membrane cellulari. Partecipa alla crescita muscolare e alla salute del sistema immunitario dei mammiferi.
Le loro funzioni sono anche legate alla sintesi di cisteina, purine e pirimidine (basi azotate), ceramide e fosfatidilserina (un fosfolipide di membrana). Nei batteri partecipa alla sintesi del triptofano e nei ruminanti alla gluconeogenesi.
Fa parte del sito attivo di enzimi con attività idrolitica noti come serina proteasi e partecipa anche alla fosforilazione di altre proteine.
L' acido treonina o treo-Ls-α-ammino-β-butirrico è un altro amminoacido essenziale che fa parte di un gran numero di proteine cellulari negli animali e nelle piante. È stato uno degli ultimi amminoacidi scoperti (1936) e ha molte importanti funzioni nelle cellule, tra cui:
- È un sito di legame per le catene di carboidrati delle glicoproteine
- È un sito di riconoscimento per protein chinasi con funzioni specifiche
- Fa parte di importanti proteine come quelle che formano lo smalto dei denti, l'elastina e il collagene, così come altre del sistema nervoso
- Farmacologicamente è usato come integratore alimentare, ansiolitico e antidepressivo
Treonina (Fonte: Borb, tramite Wikimedia Commons)
Il gruppo R della treonina, come quello della serina, contiene un gruppo -OH, quindi è un alcol con struttura -CH-OH-CH3.
Questo amminoacido non essenziale è stato scoperto nel 1810 come costituente principale della proteina presente nelle corna di diversi animali.
Cisteina (Fonte: l'uploader originale era Paginazero su Wikipedia italiana. / Dominio pubblico, tramite Wikimedia Commons)
Il suo gruppo R è costituito da un gruppo tiolo o sulfidrile (-CH2-SH), quindi è essenziale per la formazione di ponti disolfuro intra- e intermolecolari nelle proteine in cui si trova, che è molto importante per l'instaurazione della struttura. tridimensionale di questi.
Questo amminoacido è anche coinvolto nella sintesi di glutatione, metionina, acido lipoico, tiamina, coenzima A e molte altre molecole biologicamente importanti. Inoltre fa parte delle cheratine, proteine strutturali molto abbondanti negli animali.
L'asparagina è un amminoacido non essenziale, appartenente al gruppo degli amminoacidi polari non caricati. Questo è stato il primo amminoacido scoperto (1806), isolato dal succo di asparagi.
Asparagina (Fonte: Borb, tramite Wikimedia Commons)
È caratterizzato da un gruppo R è una carbossammide (-CH2-CO-NH2), quindi può facilmente formare legami idrogeno.
È attivo nel metabolismo cellulare e nella fisiologia corporea degli animali. Funziona nella regolazione dell'espressione genica e del sistema immunitario, oltre a partecipare al sistema nervoso e alla disintossicazione dell'ammoniaca.
Il gruppo R della glutammina è descritto da alcuni autori come un'ammide della catena laterale dell'acido glutammico (-CH2-CH2-CO-NH2). Questo non è un amminoacido essenziale, poiché esistono percorsi per la sua biosintesi nelle cellule animali.
Glutammina (Fonte: Borb, tramite Wikimedia Commons)
Partecipa direttamente al turnover delle proteine e alla segnalazione cellulare, all'espressione genica e al sistema immunitario dei mammiferi. È considerato come un "combustibile" per la proliferazione delle cellule e ha funzioni come inibitore della morte cellulare.
La glutammina è anche coinvolta nella sintesi di purine, pirimidine, ornitina, citrullina, arginina, prolina e asparagina.
La lisina o acido ε-aminocaproico è un amminoacido essenziale per l'uomo e altri animali. Fu scoperto nel 1889 come parte di caseina, gelatina, albumina d'uovo e altre proteine animali.
Lisina (Fonte: Borb, tramite Wikimedia Commons)
Nel suo gruppo R, la lisina ha un gruppo amminico caricato positivamente (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +) caratterizzato dalla sua idrofobicità.
Non solo agisce come un micronutriente per le cellule del corpo, ma è anche un metabolita per diversi tipi di organismi. È essenziale per la crescita e il rimodellamento muscolare e sembra avere anche attività antivirale, nella metilazione delle proteine e in altre modificazioni.
È un amminoacido "semi-essenziale", in quanto esistono vie per la sua sintesi negli esseri umani adulti, ma non sempre soddisfano le esigenze dell'organismo.
Istidina (Fonte: NEUROtiker / Dominio pubblico, tramite Wikimedia Commons)
È un amminoacido polare che ha un gruppo R noto come imidazolio, che ha una struttura ciclica con due atomi di azoto le cui caratteristiche gli consentono di partecipare a diverse reazioni enzimatiche in cui avvengono trasferimenti di protoni.
L'istidina partecipa alla metilazione delle proteine, fa parte della struttura dell'emoglobina (la proteina che trasporta l'ossigeno nel sangue degli animali), è in alcuni dipeptidi antiossidanti ed è un precursore di altre importanti molecole come l'istamina.
Questo amminoacido caricato positivamente fu isolato per la prima volta nel 1895 dalle proteine del corno di alcuni animali. Non è un amminoacido essenziale, ma è molto importante per la sintesi dell'urea, uno dei modi in cui l'azoto viene escreto negli animali.
Arginina (Fonte: Borb, tramite Wikimedia Commons)
Il suo gruppo R è -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 e agisce come antiossidante, regolatore della secrezione ormonale, disintossicante dell'ammonio, regolatore dell'espressione genica, serbatoio di azoto, nella metilazione delle proteine, ecc. .
L'acido aspartico ha un gruppo R con un secondo gruppo carbossilico (-CH2-COOH) e fa parte del gruppo degli amminoacidi caricati negativamente.
Acido aspartico (Fonte: l'uploader originale era Paginazero su Wikipedia italiana. / Dominio pubblico, tramite Wikimedia Commons)
Le sue funzioni principali hanno a che fare con la sintesi di purine, pirimidine, asparagina e arginina. Partecipa alle reazioni di transaminazione, al ciclo dell'urea e alla sintesi dell'inositolo.
Appartiene anche al gruppo degli amminoacidi a carica negativa, con un gruppo R con struttura -CH2-CH2-COOH, molto simile a quella dell'acido aspartico. È stato scoperto nel 1866 dal glutine di frumento idrolizzato ed è noto per essere parte di molte proteine comuni in molti esseri viventi.
Acido glutammico (Fonte: Borb, tramite Wikimedia Commons)
Questo amminoacido non essenziale ha molte funzioni importanti nelle cellule animali, specialmente nella sintesi di glutammina e arginina, altri due aminoacidi proteici.
Inoltre, è un importante mediatore della trasmissione di segnali eccitatori nel sistema nervoso centrale degli animali vertebrati, quindi la sua presenza in alcune proteine è fondamentale per la funzione cerebrale, per lo sviluppo cognitivo, la memoria e l'apprendimento.
Riferimenti
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- Nelson, DL, Lehninger, AL e Cox, MM (2008). Principi di biochimica di Lehninger. Macmillan.
- Szabados, L. e Savoure, A. (2010). Prolina: un amminoacido multifunzionale. Trends in plant science, 15 (2), 89-97.
- Wu, G. (2009). Amminoacidi: metabolismo, funzioni e nutrizione. Amminoacidi, 37 (1), 1-17.
- Wu, G. (2013). Amminoacidi: biochimica e nutrizione. CRC Press.