IDROLASI: STRUTTURA, FUNZIONI, ESEMPI - BIOLOGIA - 2025

Le idrolasi sono enzimi responsabili dell'idrolizzazione di vari tipi di legami chimici in molti composti diversi. Tra i principali legami che idrolizzano ci sono i legami estere, glicosidici e peptidici.

All'interno del gruppo delle idrolasi, sono stati classificati più di 200 enzimi differenti, raggruppati in almeno 13 gruppi individuali; la loro classificazione si basa essenzialmente sul tipo di composto chimico che funge da substrato.

Modellazione grafica con strumenti bioinformatici della struttura di un'idrolasi (Fonte: Jawahar Swaminathan e personale MSD presso l'European Bioinformatics Institute Via Wikimedia Commons)

Le idrolasi sono essenziali per la digestione del cibo nell'intestino degli animali, poiché sono responsabili del degrado di gran parte dei legami che costituiscono le strutture carbonatiche del cibo che mangiano.

Questi enzimi funzionano in mezzi acquosi, poiché hanno bisogno di molecole d'acqua intorno a loro per aggiungersi ai composti una volta che le molecole sono state scisse. In parole semplici, le idrolasi svolgono una catalisi idrolitica dei composti su cui agiscono.

Ad esempio, quando un'idrolasi rompe un legame covalente CC, il risultato è solitamente un gruppo C-OH e un gruppo CH.

Struttura

Come molti enzimi, le idrolasi sono proteine ​​globulari organizzate in strutture complesse che si organizzano attraverso interazioni intramolecolari.

Le idrolasi, come tutti gli enzimi, si legano a una o più molecole di substrato in una regione della loro struttura nota come "sito attivo". Questo sito è una tasca o una fessura circondata da molti residui di amminoacidi che facilitano la presa o il fissaggio del substrato.

Ogni tipo di idrolasi è specifico per un dato substrato, che è determinato dalla sua struttura terziaria e dalla conformazione degli amminoacidi che compongono il suo sito attivo. Questa specificità è stata sollevata in modo didattico da Emil Fischer come una sorta di "serratura e chiave".

È ormai noto che il substrato generalmente induce cambiamenti o distorsioni nella conformazione degli enzimi e che gli enzimi, a loro volta, distorcono la struttura del substrato per farlo "rientrare" nel suo sito attivo.

Caratteristiche

Tutte le idrolasi hanno la funzione principale di rompere i legami chimici tra due composti o all'interno della struttura della stessa molecola.

Esistono idrolasi che rompono quasi ogni tipo di legame: alcune degradano i legami estere tra i carboidrati, altre i legami peptidici tra gli amminoacidi delle proteine, altre i legami carbossilici, ecc.

Lo scopo dell'idrolisi dei legami chimici catalizzati da un enzima idrolasi varia notevolmente. Il lisozima, ad esempio, è responsabile dell'idrolisi dei legami chimici con lo scopo di proteggere l'organismo che lo sintetizza.

Questo enzima rompe i legami che tengono insieme i composti nella parete cellulare batterica, al fine di proteggere il corpo umano dalla proliferazione batterica e da possibili infezioni.

Le nucleasi sono enzimi "fosfatasi" che hanno la capacità di degradare gli acidi nucleici, che possono anche rappresentare un meccanismo di difesa cellulare contro virus a DNA o RNA.

Altre idrolasi, come quelle del tipo "serina proteasi", degradano i legami peptidici delle proteine ​​nel tratto digerente per rendere gli amminoacidi assimilabili nell'epitelio gastrointestinale.

Le idrolasi sono anche coinvolte in vari eventi di produzione di energia nel metabolismo cellulare, poiché le fosfatasi catalizzano il rilascio di molecole di fosfato da substrati ad alta energia come il piruvato, nella glicolisi.

Esempi di idrolasi

Tra la grande diversità di idrolasi che gli scienziati hanno identificato, alcune sono state studiate con maggiore enfasi di altre, poiché sono coinvolte in molti processi essenziali per la vita cellulare.

Questi includono lisozima, serina proteasi, fosfatasi di tipo endonucleasi e glucosidasi o glicosilasi.

lisozima

Enzimi di questo tipo abbattono gli strati di peptidoglicano della parete cellulare dei batteri gram-positivi. Questo di solito finisce per causare una lisi totale dei batteri.

I lisozimi difendono il corpo degli animali dalle infezioni batteriche e sono abbondanti nelle secrezioni corporee nei tessuti a contatto con l'ambiente, come lacrime, saliva e muco.

Il lisozima dell'uovo di gallina è stata la prima struttura proteica ad essere cristallizzata attraverso i raggi X. Questa cristallizzazione è stata eseguita da David Phillips, nel 1965, presso il Royal Institute di Londra.

Il sito attivo di questo enzima è composto dal peptide Asparagina-Alanina-Metionina-Asparagina-Alanina-Glicina-Asparagina-Alanina-Metionina (NAM-NAG-NAM).

Serina proteasi

Gli enzimi in questo gruppo sono responsabili dell'idrolisi dei legami peptidici nei peptidi e nelle proteine. Le più comunemente studiate sono la tripsina e la chimotripsina; tuttavia, esistono molti tipi diversi di serina proteasi, che variano in relazione alla specificità del substrato e al loro meccanismo di catalisi.

Le "serina proteasi" sono caratterizzate dall'avere nel suo sito attivo un amminoacido nucleofilo di tipo serina, che funziona nella rottura del legame peptidico tra amminoacidi. Le serina proteasi sono anche in grado di rompere un'ampia varietà di legami estere.

Schema grafico dell'azione di una serina proteasi che rompe un legame peptidico nell'amminoacido istidina (Fonte: Zephyris in lingua inglese Wikipedia Via Wikimedia Commons)

Questi enzimi tagliano peptidi e proteine ​​in modo non specifico. Tuttavia, tutti i peptidi e le proteine ​​da tagliare devono essere attaccati all'estremità N del legame peptidico al sito attivo dell'enzima.

Ogni serina proteasi taglia con precisione il legame ammidico che si forma tra l'estremità C-terminale dell'amminoacido all'estremità carbossilica e l'amminoacido ammina che si trova verso l'estremità N-terminale del peptide.

Fosfatasi di tipo nucleasi

Questi enzimi catalizzano la scissione dei legami fosfodiestere degli zuccheri e dei fosfati delle basi azotate che compongono i nucleotidi. Esistono molti tipi diversi di questi enzimi, poiché sono specifici per il tipo di acido nucleico e il sito di scissione.

Schema grafico dell'azione di un'endonucleasi che idrolizza un legame fosfodiestere (Fonte: J3D3 Via Wikimedia Commons)

Le endonucleasi sono indispensabili nel campo della biotecnologia, poiché consentono agli scienziati di modificare i genomi degli organismi tagliando e sostituendo frammenti dell'informazione genetica di quasi tutte le cellule.

Le endonucleasi eseguono la scissione delle basi azotate in tre fasi. Il primo avviene attraverso un amminoacido nucleofilo, quindi si forma una struttura intermedia caricata negativamente che attrae il gruppo fosfato e infine rompe il legame tra entrambe le basi.

Riferimenti

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