- Processi biologici a cui partecipano
- Caratteristiche
- Nomenclatura
- sottoclassi
- EC.5.1 Racemasi ed epimerasi
- EC.5.2
- EC.5.3 Isomerasi intramolecolari
- EC.5.4 Transferasi intramolecolari (mutasi)
- EC.5.5 Liasi intramolecolare
- EC.5.6 Isomerasi che alterano la conformazione macromolecolare
- EC.5.99 Altre isomerasi
- Riferimenti
Le isomerasi sono una classe di enzimi coinvolti nel riarrangiamento di isomeri strutturali o posizionali e stereoisomeri di diverse molecole. Sono presenti praticamente in tutti gli organismi cellulari, svolgendo funzioni in vari contesti.
Gli enzimi di questa classe agiscono su un singolo substrato, nonostante alcuni possano essere associati in modo covalente a cofattori, ioni, tra gli altri. La reazione generale, quindi, può essere vista come segue:
XY → YX
Le reazioni catalizzate da questi enzimi comportano un riarrangiamento interno dei legami, che può significare cambiamenti nella posizione dei gruppi funzionali, nella posizione dei doppi legami tra atomi di carbonio, tra gli altri, senza cambiamenti nella formula molecolare del substrato.
Meccanismo d'azione dell'isopentenil pirofosfato isomerasi che catalizza l'isomerizzazione dell'isopentenil pirofosfato in dimetilallil pirofosfato (Fonte: Yjlu22 tramite Wikimedia Commons)
Le isomerasi svolgono diverse funzioni in una grande varietà di processi biologici, all'interno dei quali è possibile includere vie metaboliche, divisione cellulare, replicazione del DNA, solo per citarne alcuni.
Le isomerasi sono stati i primi enzimi utilizzati industrialmente per la produzione di sciroppi e altri alimenti zuccherini, grazie alla loro capacità di interconvertire gli isomeri di diversi tipi di carboidrati.
Processi biologici a cui partecipano
Le isomerasi partecipano a molteplici processi cellulari vitali. Tra i più importanti vi sono la replicazione e il confezionamento del DNA, catalizzati dalle topoisomerasi. Questi eventi sono cruciali per la replicazione dell'acido nucleico, nonché per la sua condensazione prima della divisione cellulare.
La glicolisi, una delle vie metaboliche centrali nella cellula, include almeno tre enzimi isomerici, vale a dire, fosfoglucosio isomerasi, trioso fosfato isomerasi e fosfoglicerato mutasi.
La conversione dell'UDP-galattosio in UDP-glucosio nella via del catabolismo del galattosio è realizzata dall'azione di un'epimerasi. Nell'uomo questo enzima è noto come UDP-glucosio 4-epimerasi.
Il ripiegamento delle proteine è un processo essenziale per la funzione di molti enzimi in natura. L'enzima proteina-disolfuro isomerasi aiuta il ripiegamento delle proteine contenenti ponti disolfuro modificando la loro posizione nelle molecole che utilizza come substrato.
Caratteristiche
La funzione principale degli enzimi appartenenti alla classe delle isomerasi può essere vista come trasformare un substrato attraverso un piccolo cambiamento strutturale, al fine di renderlo suscettibile di ulteriore elaborazione da parte degli enzimi a valle di una via metabolica, per esempio.
Un esempio di isomerizzazione è il passaggio dal gruppo fosfato in posizione 3 al carbonio in posizione 2 del 3-fosfoglicerato per convertirlo in 2-fosfoglicerato, catalizzato dall'enzima fosfoglicerato mutasi nella via glicolitica, generando così un composto a più alta energia che è un substrato funzionale dell'enolasi.
Nomenclatura
La classificazione delle isomerasi segue le regole generali per la classificazione degli enzimi proposte dalla Enzyme Commission nel 1961, in cui ogni enzima riceve un codice numerico per la sua classificazione.
La posizione dei numeri in tale codice indica ciascuna delle divisioni o categorie nella classificazione e tali numeri sono preceduti dalle lettere "EC".
Per le isomerasi, il primo numero rappresenta la classe enzimatica, il secondo il tipo di isomerizzazione che effettuano e il terzo il substrato su cui agiscono.
La nomenclatura della classe delle isomerasi è EC.5. Ha sette sottoclassi, quindi verranno trovati gli enzimi con il codice da EC.5.1 a EC.5.6. Esiste una sesta "sottoclasse" di isomerasi note come "altre isomerasi", il cui codice è EC.5.99, poiché include enzimi con varie funzioni di isomerasi.
La denotazione delle sottoclassi viene effettuata principalmente in base al tipo di isomerizzazione che questi enzimi svolgono. Nonostante ciò, possono anche ricevere nomi come racemasi, epimerasi, cis-trans-isomerasi, isomerasi, tautomerasi, mutasi o cicloisomerasi.
sottoclassi
Esistono 7 classi di enzimi all'interno della famiglia delle isomerasi:
EC.5.1 Racemasi ed epimerasi
Catalizzano la formazione di miscele racemiche in base alla posizione dell'α-carbonio. Possono agire su aminoacidi e derivati (EC.5.1.1), su gruppi e derivati idrossiacidici (EC.5.1.2), su carboidrati e derivati (EC.5.1.3) e altri (EC.5.1.99).
EC.5.2
Catalizzano la conversione tra le forme isomeriche cis e trans di diverse molecole.
EC.5.3 Isomerasi intramolecolari
Questi enzimi sono responsabili dell'isomerizzazione di porzioni interne nella stessa molecola. Ce ne sono alcuni che svolgono reazioni redox, in cui il donatore e l'accettore di elettroni è la stessa molecola, quindi non sono classificati come ossidoriduttasi.
Possono agire convertendo aldosi e chetosi (EC.5.3.1), su gruppi cheto ed enol (EC.5.3.2), cambiando la posizione dei doppi legami CC (EC.5.3.3), dei legami disolfuro SS ( EC.5.3.4) e altre "ossidoreduttasi" (EC.5.3.99).
EC.5.4 Transferasi intramolecolari (mutasi)
Questi enzimi catalizzano i cambiamenti di posizione di vari gruppi all'interno della stessa molecola. Sono classificati in base al tipo di gruppo che "spostano".
Esistono le fosfomuttasi (EC.5.4.1), quelle che trasferiscono gruppi amminici (EC.5.4.2), quelle che trasferiscono gruppi idrossilici (EC.5.4.3) e quelle che trasferiscono altri tipi di gruppi (EC.5.4.3). 99).
EC.5.5 Liasi intramolecolare
Catalizzano l '"eliminazione" di un gruppo che fa parte di una molecola, ma è ancora legato covalentemente ad essa.
EC.5.6 Isomerasi che alterano la conformazione macromolecolare
Possono agire alterando la conformazione dei polipeptidi (EC.5.6.1) o degli acidi nucleici (EC.5.6.2).
EC.5.99 Altre isomerasi
Questa sottoclasse riunisce enzimi come tiocianato isomerasi e 2-idrossitocromo-2-carbossilato isomerasi.
Riferimenti
- Adams, E. (1972). Amminoacidi Racemasi ed Epimerasi. The Enzymes, 6, 479–507.
- Boyce, S. e College, T. (2005). Classificazione e nomenclatura degli enzimi. Encyclopedia of Life Sciences, 1–11.
- Cai, CZ, Han, LY, Ji, ZL e Chen, YZ (2004). Classificazione della famiglia di enzimi per macchine a vettore di supporto. Proteine: struttura, funzione e bioinformatica, 55, 66-76.
- Dugave, C. e Demange, L. (2003). Cis - Trans Isomerization of Organic Molecules and Biomolecules: Implications and Applications. Recensioni chimiche, 103, 2475-2532.
- Encyclopedia Britannica. (2018). Estratto il 3 marzo 2019 da britannica.com
- Freedman, RB, Hirst, TR e Tuite, MF (1994). Disolfuro isomerasi proteico: costruire ponti nel ripiegamento delle proteine. TIBS, 19, 331–336.
- Murzin, A. (1996). Classificazione strutturale delle proteine: nuove superfamiglie Alexey G Murzin. Classificazione strutturale delle proteine: New Superfamilies, 6, 386–394.
- Nelson, DL e Cox, MM (2009). Principi di biochimica di Lehninger. Omega Editions (5a ed.).
- Comitato per la nomenclatura dell'Unione internazionale di biochimica e biologia molecolare (NC-IUBMB). (2019). Estratto da qmul.ac.uk
- Thoden, JB, Frey, PA e Holden, HM (1996). Struttura molecolare del complesso abortivo NADH / UDP-glucosio di UDP-galattosio 4-epimerasi da Escherichia coli: implicazioni per il meccanismo catalitico. Biochimica, 35, 5137-5144.