ENZIMA: COME FUNZIONA ED ESEMPI - BIOLOGIA - 2024

Un enzima , catalizzatore biologico o biocatalizzatore è una molecola, generalmente di origine proteica, che ha la capacità di accelerare le reazioni chimiche che avvengono all'interno degli esseri viventi. Le molecole proteiche catalitiche sono enzimi e quelle di natura RNA sono ribozimi.

In assenza di enzimi, l'enorme numero di reazioni che avvengono nella cellula e che consentono la vita non potrebbe verificarsi. Questi sono responsabili dell'accelerazione del processo di ordini di grandezza prossimi a 10 ⁶ - e in alcuni casi molto più alti.

Diagramma schematico di una giunzione a chiave di un complesso enzima-substrato. Fonte: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Scritto da Jerry Crimson Mann, modificato da TimVickers, vettorializzato da Fvasconcellosderivative work: Retama (talk) derivative work: Bekerr

Catalisi

Un catalizzatore è una molecola in grado di alterare la velocità di una reazione chimica senza essere consumata in detta reazione.

Le reazioni chimiche coinvolgono l'energia: le molecole iniziali coinvolte nella reazione oi reagenti iniziano con un grado di energia. Una quantità aggiuntiva di energia viene assorbita per raggiungere lo "stato di transizione". Successivamente, l'energia viene rilasciata con i prodotti.

La differenza di energia tra reagenti e prodotti è espressa come ∆G. Se i livelli energetici dei prodotti sono superiori ai reagenti, la reazione è endergonica e non è spontanea. Al contrario, se l'energia dei prodotti è inferiore, la reazione è esergica e spontanea.

Tuttavia, solo perché una reazione è spontanea non significa che si verificherà a una velocità apprezzabile. La velocità della reazione dipende dal ∆G * (l'asterisco si riferisce all'energia di attivazione).

Il lettore deve tenere a mente questi concetti per capire come funzionano gli enzimi.

enzimi

Cos'è un enzima?

Gli enzimi sono molecole biologiche di incredibile complessità, costituite principalmente da proteine. Le proteine, a loro volta, sono lunghe catene di amminoacidi.

Una delle caratteristiche più importanti degli enzimi è la loro specificità sulla molecola bersaglio: questa molecola è chiamata substrato.

Caratteristiche degli enzimi

Gli enzimi esistono in varie forme. Alcuni sono composti interamente da proteine, mentre altri hanno regioni di natura non proteica chiamate cofattori (metalli, ioni, molecole organiche, ecc.).

Pertanto, un apoenzima è un enzima senza il suo cofattore e la combinazione dell'apoenzima e del suo cofattore è chiamata oloenzima.

Sono molecole di dimensioni considerevolmente grandi. Tuttavia, solo un piccolo sito sull'enzima è direttamente coinvolto nella reazione con il substrato e questa regione è il sito attivo.

Quando la reazione inizia, l'enzima impegna il suo substrato come una chiave impegna il suo lucchetto (questo modello è una semplificazione del processo biologico effettivo, ma serve per illustrare il processo).

Tutte le reazioni chimiche che avvengono nel nostro corpo sono catalizzate da enzimi. Infatti, se queste molecole non esistessero, dovremmo aspettare centinaia o migliaia di anni perché le reazioni si completino. Pertanto, la regolazione dell'attività enzimatica deve essere controllata in un modo molto specifico.

Nomenclatura e classificazione degli enzimi

Quando vediamo una molecola il cui nome termina con –ase, possiamo essere certi che si tratta di un enzima (anche se ci sono eccezioni a questa regola, come la tripsina). Questa è la convenzione di denominazione per gli enzimi.

Esistono sei tipi fondamentali di enzimi: ossidoreduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi e ligasi; responsabile di: reazioni redox, trasferimento di atomi, idrolisi, aggiunta di doppi legami, isomerizzazione e unione di molecole, rispettivamente.

Come funzionano gli enzimi?

Nella sezione catalisi abbiamo accennato che la velocità della reazione dipende dal valore di ∆G *. Più alto è questo valore, più lenta è la reazione. L'enzima è responsabile della diminuzione di questo parametro, aumentando così la velocità della reazione.

La differenza tra i prodotti e i reagenti rimane identica (l'enzima non lo influenza), così come la loro distribuzione. L'enzima facilita la formazione dello stato di transizione.

Inibitori enzimatici

Nel contesto dello studio degli enzimi, gli inibitori sono sostanze che riescono a diminuire l'attività del catalizzatore. Sono classificati in due tipi: inibitori competitivi e non competitivi. Quelli del primo tipo competono con il substrato e gli altri no.

Generalmente il processo di inibizione è reversibile, sebbene alcuni inibitori possano rimanere attaccati all'enzima quasi permanentemente.

Esempi

Ci sono enormi quantità di enzimi nelle nostre cellule e nelle cellule di tutti gli esseri viventi. Tuttavia, i più noti sono quelli che partecipano a percorsi metabolici come la glicolisi, il ciclo di Krebs e la catena di trasporto degli elettroni, tra gli altri.

La succinato deidrogenasi è un enzima del tipo ossidoreduttasi che catalizza l'ossidazione del succinato. In questo caso, la reazione comporta la perdita di due atomi di idrogeno.

Differenza tra catalizzatori biologici (enzimi) e catalizzatori chimici

Esistono catalizzatori chimici che, come quelli biologici, aumentano la velocità delle reazioni. Tuttavia, ci sono notevoli differenze tra i due tipi di molecole.

Le reazioni catalizzate dagli enzimi avvengono più velocemente

In primo luogo, gli enzimi sono in grado di aumentare la velocità delle reazioni di ordini di grandezza vicino al 10 ⁶ 10 ¹² . Anche i catalizzatori chimici aumentano la velocità, ma solo di pochi ordini di grandezza.

La maggior parte degli enzimi funziona in condizioni fisiologiche

Poiché le reazioni biologiche si svolgono all'interno degli esseri viventi, le loro condizioni ottimali circondano i valori fisiologici di temperatura e pH. I chimici, da parte loro, hanno bisogno di condizioni drastiche di temperatura, pressione e acidità.

Specificità

Gli enzimi sono molto specifici nelle reazioni che catalizzano. Nella maggior parte dei casi, funzionano solo con uno o pochi substrati. La specificità si applica anche al tipo di prodotti che producono. La gamma di substrati per catalizzatori chimici è molto più ampia.

Le forze che determinano la specificità dell'interazione tra l'enzima e il suo substrato sono le stesse che determinano la conformazione della proteina stessa (interazioni di Van der Waals, elettrostatica, legame idrogeno e idrofobo).

La regolazione degli enzimi è precisa

Infine, gli enzimi hanno una maggiore capacità regolatoria e la loro attività varia in base alla concentrazione delle diverse sostanze nella cellula.

I meccanismi di regolazione includono il controllo allosterico, la modifica covalente degli enzimi e la variazione della quantità di enzima sintetizzata.

Riferimenti

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