CATENA DI TRASPORTO DEGLI ELETTRONI: COMPONENTI, SEQUENZA, INIBITORI - BIOLOGIA - 2025

La catena di trasporto degli elettroni è costituita da un insieme di molecole proteiche e coenzimi all'interno di una membrana. Come indica il nome, è responsabile del trasporto di elettroni dai coenzimi NADH o FADH2 al recettore finale che è O2 (ossigeno molecolare).

In questo processo di trasporto, l'energia rilasciata quando gli elettroni vengono trasferiti dai coenzimi all'ossigeno molecolare attraverso centri redox attaccati alle proteine, è associata alla produzione di energia (ATP). Questa energia è ottenuta grazie al gradiente protonico che si genera nella membrana mitocondriale interna.

Fonte: Utente: Rozzychan

Questo sistema di trasporto è costituito da vari componenti che possono essere trovati in almeno due stati di ossidazione. Ciascuno di essi viene efficacemente ridotto e riossidato durante il movimento degli elettroni da NADH o FADH2 a O2.

I coenzimi NAD + e FAD sono ridotti nelle vie di ossidazione degli acidi grassi e nel ciclo dell'acido citrico come conseguenza dell'ossidazione di vari substrati. Questi coenzimi vengono successivamente ossidati nella catena di trasporto elettronico.

Quindi il sistema di trasporto elettronico consiste in una sequenza di reazioni di riduzione dell'ossidazione che sono collegate tra loro.

Componenti della catena

A seconda del tipo di organismo, si possono osservare da 3 a 6 componenti che costituiscono la catena di trasporto degli elettroni. Il processo di trasporto degli elettroni e la sintesi di ATP mediante fosforilazione ossidativa, sono processi che avvengono in una membrana.

Nel caso delle cellule procariotiche (batteri aerobici), questi processi avvengono associati alla membrana plasmatica. Nelle cellule eucariotiche si trova nella membrana mitocondriale, quindi i componenti del trasporto degli elettroni si trovano nella parte interna della membrana.

Gli elettroni vengono trasferiti gradualmente attraverso quattro complessi che compongono la catena di trasporto elettronica.

Ogni complesso ha diversi componenti proteici associati a gruppi protesici (componenti non amminoacidici di proteine ​​coniugate) redox, che consentono di aumentare i loro potenziali di riduzione.

Inoltre, questo sistema di trasporto è composto da varie specie molecolari come le flavoproteine; il coenzima Q chiamato anche ubichinone (CoQ o UQ); vari citocromi come il citocromo b, c, c1, a e a3; proteine ​​con gruppi Fe-S e proteine ​​attaccate a Cu. Queste molecole si legano alla membrana, ad eccezione del citocromo c.

Complesso I

Il complesso I chiamato NADH coenzima chinone ossidoreduttasi, o NADH deidrogenasi, è costituito da circa 45 catene polipeptidiche e contiene una molecola di flavina mononucleotide (FMN) e da otto a nove cluster Fe-S. Come suggerisce il nome, questo complesso trasferisce una coppia di elettroni dal coenzima NADH a CoQ.

La funzione del complesso NADH deidrogenasi inizia con il legame di NADH al complesso sul lato della matrice della membrana mitocondriale interna. Gli elettroni vengono quindi trasportati dal NADH all'FMN. Successivamente, gli elettroni passano dalla flavina ridotta (FMNH2) alle proteine ​​con Fe-S.

FMNH2 funziona come una sorta di ponte tra le proteine ​​NADH e Fe-S, poiché quest'ultima può trasferire solo un singolo elettrone, mentre il coenzima NADH ne trasferisce due, in modo che le flavine effettuino questo trasferimento di un singolo elettrone grazie a al suo stato redox di semichinone.

Infine, gli elettroni vengono trasferiti dai cluster Fe-S al coenzima Q, che è un trasportatore di elettroni mobile con una coda isoprenoide che lo rende idrofobo, permettendogli di attraversare il centro della membrana mitocondriale.

Complesso II

Il Complesso II, meglio noto come succinato deidrogenasi, è una proteina integrale della membrana mitocondriale interna ed è un enzima che interviene nel ciclo dell'acido citrico.

Questo complesso è composto da due subunità idrofile e due idrofobe con gruppi eme b che forniscono il sito di legame per CoQ, oltre a una flavoproteina e una proteina con Fe-S.

Nel ciclo dell'acido citrico (ciclo di Krebs o acido tricarbossilico), il succinato viene convertito in fumarato dalla succinato deidrogenasi, riducendo il coenzima FAD a FADH2. Da quest'ultimo coenzima, gli elettroni vengono trasferiti ai centri Fe-S che a loro volta li trasferiscono a CoQ.

Durante le reazioni di questo trasferimento di elettroni, il potenziale redox standard è molto basso, il che impedisce il rilascio dell'energia libera necessaria per sintetizzare l'ATP.

Ciò significa che il complesso II è l'unico complesso nella catena di trasporto degli elettroni incapace di fornire energia per la sintesi di ATP. Tuttavia, questo complesso è fondamentale nel processo, poiché trasferisce gli elettroni da FADH2 al resto della catena.

Complesso III

Complesso III, complesso citocromo bc1 o CoQ citocromo c riduttasi, trasferisce gli elettroni dal coenzima Q ridotto al citocromo c. Questo trasferimento avviene attraverso una singola via redox, nota come ciclo Q.

Questo complesso è costituito da una proteina con Fe-S e tre diversi citocromi, in cui l'atomo di ferro situato nel gruppo eme varia ciclicamente tra gli stati ridotto (Fe2 +) e ossidato (Fe3 +).

I citocromi sono emoproteine ​​di trasporto di elettroni, che possiedono attività redox. Sono presenti in tutti gli organismi, ad eccezione di alcuni anaerobi obbligati.

Queste proteine ​​hanno gruppi eme che si alternano tra due stati di ossidazione (Fe2 + e Fe3 +). Il citocromo c è un vettore di elettroni mobili debolmente associato alla membrana interna dei mitocondri.

I citocromi presenti in questo complesso sono citocromi b, ce a, tutti e 3 sono proteine ​​redox attive con gruppi hae con caratteristiche differenti, che alternano i loro stati di ossidazione tra Fe2 + e Fe3 +.

Il citocromo c è una proteina della membrana periferica che funziona come una "navetta" elettronica con il citocromo c1 e il complesso IV.

Complesso IV

Il citocromo ce O2 sono i recettori finali per gli elettroni derivati ​​dall'ossidazione di materiale organico, quindi il complesso IV o citocromo c ossidasi è l'enzima terminale nel processo di trasporto degli elettroni. Questo accetta elettroni dal citocromo ce li trasferisce alla riduzione di O2.

La funzione del complesso è quella di catalizzare le ossidazioni di un elettrone delle quattro molecole consecutive di citocromo c ridotto, cioè riduce simultaneamente quattro elettroni di una molecola di O2, producendo infine due molecole di H2O.

Sequenza di trasporto degli elettroni

Gli elettroni vengono trasferiti dai complessi I e II al complesso III grazie al coenzima Q, e da lì vengono trasferiti al complesso IV tramite il citocromo c. Quando gli elettroni attraversano questi quattro complessi, aumentano il potenziale di riduzione, rilasciando energia, che viene poi utilizzata per la sintesi di ATP.

In totale, il trasferimento di una coppia di elettroni provoca la traslocazione di 10 protoni attraverso la membrana; quattro nei complessi I e IV e due nel complesso III.

NADH deidrogenasi

Questo enzima catalizza l'ossidazione del coenzima NADH da parte del coenzima Q. Gli elettroni si spostano da NADH a FMN che è attaccato alla coda idrofila del complesso I. Cluster di Fe-S trasferiscono elettroni uno alla volta. Questi gruppi Fe-S riducono il CoQ, che è incorporato nella membrana, a ubichinolo (CoQ ridotto).

Durante il trasferimento di elettroni a CoQ, quattro protoni vengono a loro volta trasferiti attraverso la membrana interna allo spazio intermembrana. Il meccanismo mediante il quale questi protoni vengono traslocati coinvolge proteine ​​situate nella coda idrofobica del complesso I.

Il processo di trasferimento di elettroni in questa fase rilascia energia libera, in particolare -16,6 kcal / mol.

CoQ-citocromo c reduttasi e ciclo Q

Il coenzima Q è ossidato dal citocromo c, in una reazione catalizzata da questo coenzima. L'ossidazione dell'ubiquinolo (CoQ ridotto) avviene in un certo sito del complesso (Qo o sito di ossidazione) nella membrana mitocondriale, trasferendo due elettroni, uno alla proteina con i gruppi Fe-S e l'altro ai gruppi eme.

Nel ciclo Q, l'ossidazione di CoQ produce semichinone, che è dove gli elettroni vengono trasferiti ai gruppi eme b1 e bh. Quando si verifica questo trasferimento di elettroni, un secondo CoQ viene ossidato nel sito Qo, ripetendo il ciclo.

Questo ciclo provoca il trasferimento di due elettroni e a sua volta la traslocazione di quattro protoni nello spazio intermembrana, con rilascio di -10,64 kcal / mole di energia libera.

Citocromo c ossidasi

Questo enzima (complesso IV) catalizza l'ossidazione del citocromo c (ridotto) da parte di O2, che è l'accettore finale di elettroni. Questo trasferimento produce una molecola di H2O per ogni coppia di elettroni trasferiti oltre alla traslocazione dei protoni attraverso la membrana.

Gli elettroni si muovono uno ad uno, dal citocromo c ridotto ad una coppia di ioni CuA, quindi passano ad un gruppo eme e infine raggiungono il centro binucleare del complesso contenente ioni CuB ed eme a3, dove avviene il trasferimento di quattro elettroni fino all'ossigeno.

Nel complesso IV gli elementi trasferiscono elettroni uno ad uno, in modo che l'O2 venga gradualmente ridotto, in modo che non si verifichi il rilascio di alcuni composti tossici come superossido, perossido di idrogeno o radicali idrossilici.

L'energia rilasciata in questa fase corrisponde a -32 kcal / mol. Il gradiente elettrochimico generato durante il processo di trasferimento e le variazioni di energia (ΔE) provocate da una coppia di elettroni mentre attraversano i quattro complessi, corrisponde, in ogni fase, all'energia libera richiesta per la produzione di una molecola di ATP.

Succinato deidrogenasi

Come accennato, questo complesso ha la sola ma importante funzione di introdurre gli elettroni di FADH2 dal ciclo dell'acido citrico alla catena di trasporto degli elettroni.

Questo enzima catalizza l'ossidazione del coenzima FADH2 da parte del coenzima Q (ossidato). Nel ciclo dell'acido citrico, quando il succinato viene ossidato a fumarato, due elettroni e due protoni vengono trasferiti al FAD. Successivamente, FADH2 trasferisce questi elettroni a CoQ attraverso i centri Fe-S del complesso.

Infine, da CoQ gli elettroni vengono trasferiti al complesso III, seguendo i passaggi sopra descritti.

I complessi della catena sono indipendenti

I quattro complessi che compongono la catena di trasporto elettronico sono indipendenti, cioè si trovano e operano indipendentemente nella membrana mitocondriale interna, e il movimento di ciascuno di essi nella membrana non dipende o è collegato agli altri complessi.

I complessi I e II si muovono nella membrana, trasferendo i loro elettroni a CoQ, che si diffonde anche nella membrana e li trasferisce al complesso III, da dove gli elettroni passano al citocromo c, che è anche mobile nella membrana e deposita gli elettroni in complesso IV.

Inibitori della catena di trasporto elettronica

Alcuni inibitori specifici agiscono sulla catena di trasporto elettronica che interferiscono nel suo processo. Il rotenone è un insetticida comunemente usato che si lega stechiometricamente al complesso I, prevenendo la riduzione del CoQ.

Alcuni farmaci di tipo barbiturico, come Piericidin e Amytal, inibiscono il complesso I, interferendo con il trasferimento di elettroni dai gruppi Fe-S a CoQ.

Nel complesso II, alcuni composti come il tenoiltrifluoroacetone e il malonato agiscono come inibitori competitivi con il succinato, prevenendone l'ossidazione e, a sua volta, il trasferimento di elettroni al FAD.

Alcuni antibiotici, come il mixotiazolo e la stigmatellina, si legano ai siti di legame Q di CoQ, inibendo il trasferimento di elettroni dal coenzima Q ai centri Fe-S delle proteine.

Il cianuro, l'azide (N3-), l'acido solforico e il monossido di carbonio inibiscono il complesso IV. Questi composti si legano ai gruppi eme, impedendo il trasferimento di elettroni al centro binucleare del complesso o all'ossigeno (O2).

Inibendo la catena di trasporto degli elettroni, la produzione di energia viene interrotta dalla fosforilazione ossidativa, causando gravi danni e persino la morte al corpo.

Riferimenti

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