AMILASI: CARATTERISTICHE, CLASSIFICAZIONE, STRUTTURA, FUNZIONI - BIOLOGIA - 2025

Amilasi è il termine usato per identificare un importante gruppo di enzimi che è responsabile dell'idrolisi dei legami glicosidici tra le molecole di glucosio presenti nei carboidrati, come l'amido e altri correlati, che vengono ingeriti nella dieta di molti organismi viventi.

Questo tipo di enzima è prodotto da batteri, funghi, animali e piante, dove catalizzano sostanzialmente le stesse reazioni e svolgono diverse funzioni, principalmente legate al metabolismo energetico.

Rappresentazione grafica di un'alfa amilasi di origine animale (Fonte: Jawahar Swaminathan e personale MSD presso l'European Bioinformatics Institute tramite Wikimedia Commons)

I prodotti delle reazioni di idrolisi dei legami glicosidici possono essere considerati caratteristici per ogni tipo di enzima amilolitico, quindi questo è spesso un parametro importante per la loro classificazione.

L'importanza di questi enzimi, dal punto di vista antropocentrico, non è solo fisiologica, poiché attualmente questo tipo di enzimi ha un grande significato biotecnologico nella produzione industriale di alimenti, carta, tessuti, zuccheri e altri.

Il termine "amilasi" deriva dal greco "amylon", che significa amido, ed è stato coniato nel 1833 dagli scienziati Payen e Persoz, che hanno studiato le reazioni idrolitiche di questo enzima sull'amido.

caratteristiche

Alcune amilasi sono di natura multimerica, come la β-amilasi della patata dolce, che si comporta come un tetramero. Tuttavia, il peso molecolare approssimativo dei monomeri di amilasi è nell'intervallo di 50 kDa.

In generale, sia gli enzimi vegetali che quelli animali hanno una composizione amminoacidica relativamente "comune" e hanno attività ottimali a pH compreso tra 5,5 e 8 unità (con amilasi animali più attive a pH più neutro).

Le amilasi sono enzimi in grado di idrolizzare i legami glicosidici di un gran numero di polisaccaridi, producendo generalmente disaccaridi, ma non sono in grado di idrolizzare complessi come la cellulosa.

Caratteristiche del substrato

Il motivo per cui le amilasi sono così importanti in natura, soprattutto nella digestione dei carboidrati, è legato alla presenza onnipresente del loro substrato naturale (amido) nei tessuti delle verdure "superiori", che fungono da fonte di cibo per molteplici tipi di animali e microrganismi.

Questo polisaccaride è composto, a sua volta, da due complessi macromolecolari noti come amilosio (insolubile) e amilopectina (solubile). Le frazioni amilosio sono costituite da catene lineari di residui di glucosio legati da legami α-1,4 e sono degradate dalle α-amilasi.

L'amilopectina è un composto ad alto peso molecolare, è costituito da catene ramificate di residui di glucosio unite da legami α-1,4, i cui rami sono supportati da legami α-1,6.

Classificazione

Gli enzimi amilasi sono classificati in base al sito in cui sono in grado di rompere i legami glicosidici come endoamilasi o esoamilasi. I primi idrolizzano i legami nelle regioni interne dei carboidrati, mentre i secondi possono solo catalizzare l'idrolisi dei residui alle estremità dei polisaccaridi.

Inoltre, la classificazione tradizionale è correlata alla stereochimica dei loro prodotti di reazione, quindi queste proteine ​​con attività enzimatica sono anche classificate come α-amilasi, β-amilasi o γ-amilasi.

-Le α-amilasi (α-1,4-glucano 4-glucano idrolasi) sono endoamilasi che agiscono sui legami interni di substrati di conformazione lineare ed i cui prodotti hanno configurazione α e sono miscele di oligosaccaridi.

-Le β-amilasi (α-1,4-glucano maltoidrolasi) sono esoamilasi vegetali che agiscono sui legami alle estremità non riducenti di polisaccaridi come l'amido ei cui prodotti idrolitici sono residui di β-maltosio.

-Infine, le γ-amilasi sono una terza classe di amilasi chiamate anche glucoamilasi (α-1,4-glucano glucoidrolasi) che, come le β-amilasi, sono esoamilasi in grado di rimuovere semplici unità di glucosio dalle estremità non riducenti polisaccaridi e invertirne la configurazione.

Quest'ultima classe di enzimi può idrolizzare sia i legami α-1,4 che α, 1-6, convertendo substrati come l'amido in D-glucosio. Negli animali si trovano principalmente nel tessuto epatico.

Classifica attuale

Con l'avvento di nuove tecniche di analisi biochimica sia per gli enzimi che per i loro substrati e prodotti, alcuni autori hanno stabilito che esistono almeno sei classi di enzimi amilasi:

1-Endoamilasi che idrolizzano i legami α-1,4 glucosidici e che possono "bypassare" (bypassare) i legami α-1,6. Esempi di questo gruppo sono le α-amilasi.

2-Esoamilasi in grado di idrolizzare l'α-1,4, i cui prodotti principali sono i residui di maltosio e i legami α-1,6 non possono essere "saltati". Esempio del gruppo sono le β-amilasi.

3-Esoamilasi in grado di idrolizzare legami α-1,4 e α-1,6 come le amiloglucosidasi (glucoamilasi) e altre esoamilasi.

4-Amilasi che idrolizzano solo i legami glucosidici α-1,6. In questo gruppo ci sono enzimi "decramienti" e altri noti come pullulanasi.

5-amilasi come le α-glucosidasi, che idrolizzano preferenzialmente i legami α-1,4 di oligosaccaridi corti prodotti dall'azione di altri enzimi su substrati come l'amilosio o l'amilopectina.

6-Enzimi che idrolizzano l'amido in polimeri ciclici non riducenti di residui D-glucosidici noti come ciclodestrine, come alcune amilasi batteriche.

Caratteristiche

Molte sono le funzioni che vengono assegnate agli enzimi con attività amilasica, non solo dal punto di vista naturale o fisiologico, ma anche dal punto di vista commerciale e industriale, direttamente correlato all'uomo.

Negli animali

Le amilasi negli animali sono presenti essenzialmente nella saliva, nel fegato e nel pancreas, dove mediano la degradazione dei diversi polisaccaridi consumati nella dieta (di origine animale (glicogeni) o vegetale (amidi)).

L'α-amilasi presente nella saliva viene utilizzata come indicatore dello stato fisiologico delle ghiandole salivari, poiché costituisce più del 40% della produzione proteica di queste ghiandole.

Nel compartimento orale, questo enzima è responsabile della "pre-digestione" dell'amido, producendo residui di maltosio, maltotriosio e destrina.

Nelle piante

Nelle piante l'amido è un polisaccaride di riserva e la sua idrolisi, mediata dagli enzimi amilasi, svolge molte importanti funzioni. Tra questi possiamo evidenziare:

• Germinazione dei semi di cereali mediante digestione dello strato di aleurone.
• La degradazione delle sostanze di riserva per l'acquisizione di energia sotto forma di ATP.

Nei microrganismi

Molti microrganismi utilizzano le amilasi per ottenere carbonio ed energia da varie fonti di polisaccaridi. Nell'industria, questi microrganismi vengono sfruttati per la produzione su larga scala di questi enzimi, che servono a soddisfare le diverse esigenze commerciali dell'uomo.

Usi industriali

Nell'industria, le amilasi vengono utilizzate per vari scopi, tra cui la produzione di maltosio, sciroppi ad alto contenuto di fruttosio, miscele di oligosaccaridi, destrine, ecc.

Sono anche utilizzati per la fermentazione alcolica diretta dell'amido in etanolo nell'industria della birra e per l'uso delle acque reflue prodotte durante la lavorazione di alimenti a base vegetale come fonte di cibo per la crescita di microrganismi, ad esempio.

Riferimenti

1. Aiyer, PV (2005). Amilasi e loro applicazioni. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525-1529.
2. Azcón-Bieto, J. e Talón, M. (2008). Fondamenti di fisiologia vegetale (2a ed.). Madrid: McGraw-Hill Interamericana della Spagna.
3. Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A., & Reis, L. (2008). Composizione e funzioni della saliva: una revisione completa. The Journal of Contemporary Dental Practice, 9 (3), 72-80.
4. Naidu, MA, e Saranraj, P. (2013). Amilasi batterica: una revisione. International Journal of Pharmaceutical & Biological Archives, 4 (2), 274–287.
5. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Amilasi: il suo significato clinico: una revisione della letteratura. Medicina, 55 (4), 269-289.
6. Saranraj, P. e Stella, D. (2013). Amilasi fungina - Una recensione. International Journal of Microbiological Research, 4 (2), 203-211.
7. Solomon, E., Berg, L. e Martin, D. (1999). Biologia (5a ed.). Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE e Dygert, S. (1925). Amilasi vegetali e animali. Ann. Chem., 1, 115-189.