VALINA: CARATTERISTICHE, FUNZIONI, CIBI RICCHI, BENEFICI - BIOLOGIA - 2025

La valina appartiene ai 22 aminoacidi identificati come i componenti "base" delle proteine; è identificato con l'acronimo "Val" e con la lettera "V". Questo amminoacido non può essere sintetizzato dal corpo umano, pertanto è classificato nel gruppo dei nove amminoacidi essenziali per l'uomo.

Molte proteine ​​globulari hanno un interno ricco di residui di valina e leucina, poiché entrambe sono associate da interazioni idrofobiche e sono essenziali per il ripiegamento della struttura e la conformazione tridimensionale delle proteine.

Struttura chimica dell'amminoacido Valina (Fonte: Clavecin tramite Wikimedia Commons)

La valina fu purificata per la prima volta nel 1856 da V. Grup-Besanez da un estratto acquoso del pancreas. Tuttavia, il nome "valina" fu coniato da E. Fisher nel 1906, quando riuscì a sintetizzarlo artificialmente e osservò che la sua struttura era molto simile a quella dell'acido valerico, presente nelle piante comunemente note come "valeriana".

La valina è uno degli amminoacidi che si trovano in posizioni conservate in alcune proteine ​​condivise dai vertebrati, ad esempio, nella posizione 80 del citocromo C dei vertebrati, leucina, valina, isoleucina e metionina si trovano nello stesso ordine.

Grandi quantità di valina si trovano nei tessuti o biomateriali con caratteristiche resistenti, dure ed elastiche come legamenti, tendini, vasi sanguigni, fili o ragnatele, che fornisce flessibilità e resistenza grazie alle sue interazioni idrofobiche con altri amminoacidi.

La sostituzione di un residuo di glutammato con un residuo di valina nella catena β dell'emoglobina, la proteina responsabile del trasporto dell'ossigeno attraverso il sangue, provoca una scarsa formazione nella struttura proteica, che dà origine all'emoglobina "S".

Questa mutazione provoca anemia falciforme o anemia falciforme, una condizione patologica in cui i globuli rossi acquisiscono una caratteristica forma a mezzaluna oa falce, che li differenzia dai normali globuli, con un aspetto arrotondato e appiattito.

Alcuni degli erbicidi più utilizzati oggi hanno come composti attivi la sulfonilurea e il metilsolfometurone, che provocano danni all'enzima acetolattato sintasi, necessario per il primo step di sintesi di valina, leucina e isoleucina. Il danno causato da questi pesticidi impedisce alle erbe e alle erbacce di svilupparsi normalmente.

caratteristiche

La valina è un amminoacido con uno scheletro a cinque atomi di carbonio e appartiene al gruppo degli amminoacidi con catene laterali alifatiche. Il suo carattere idrofobo è tale da poter essere paragonato a quello di fenilalanina, leucina e isoleucina.

Gli amminoacidi che possiedono catene idrocarburiche nei loro gruppi R o catene laterali sono comunemente noti in letteratura come amminoacidi a catena ramificata o ramificata. Valina, fenilalanina, leucina e isoleucina fanno parte di questo gruppo.

Generalmente, gli amminoacidi di questo gruppo sono utilizzati come elementi strutturali interni nella sintesi proteica, poiché possono associarsi tra loro attraverso interazioni idrofobiche, "fuggendo" dall'acqua e stabilendo le pieghe strutturali caratteristiche di molte proteine.

Il suo peso molecolare è di circa 117 g / mol e, poiché il suo gruppo R o catena laterale è un idrocarburo ramificato, non ha carica e la sua abbondanza relativa nelle strutture proteiche è di poco superiore al 6%.

Struttura

La valina condivide la struttura generale e i tre gruppi chimici tipici di tutti gli amminoacidi: il gruppo carbossile (COOH), il gruppo amminico (NH2) e un atomo di idrogeno (-H). Nel suo gruppo R o catena laterale ha tre atomi di carbonio che gli conferiscono caratteristiche molto idrofobiche.

Come per tutti i composti chimici classificati come "amminoacidi", la valina ha un atomo di carbonio centrale che è chirale ed è noto come α-carbonio, a cui sono attaccati i quattro gruppi chimici menzionati.

Il nome IUPAC per la valina è acido 2-3-ammino-3-butanoico, ma alcuni chimici lo chiamano anche acido α-ammino-valeriano e la sua formula chimica è C5H11NO2.

Tutti gli amminoacidi possono essere trovati nella forma D o L e la valina non fa eccezione. Tuttavia, la forma L-valina è molto più abbondante della forma D-valina e, inoltre, è più spettroscopicamente attiva rispetto alla forma D.

La L-valina è la forma che viene utilizzata per la formazione delle proteine ​​cellulari ed è quindi, delle due, la forma biologicamente attiva. Svolge funzioni come nutraceutico, micronutriente per le piante, metabolita per l'uomo, alghe, lieviti e batteri, tra molte altre funzioni.

Caratteristiche

La valina, nonostante sia uno dei nove amminoacidi essenziali, non svolge un ruolo significativo oltre alla sua partecipazione alla sintesi proteica e come metabolita nel proprio percorso di degradazione.

Tuttavia, amminoacidi voluminosi come la valina e la tirosina sono responsabili della flessibilità della fibroina, il principale componente proteico dei fili di seta prodotti dai bachi della specie Bombyx mori, comunemente noti come bachi da seta o bachi da seta. gelso.

I tessuti come legamenti e vasi sanguigni arteriosi sono costituiti da una proteina fibrosa nota come elastina. Questo è composto da catene polipeptidiche con sequenze ripetute degli amminoacidi glicina, alanina e valina, di cui la valina è il residuo più importante rispetto all'estensione e alla flessibilità della proteina.

La valina partecipa alle principali vie di sintesi dei composti responsabili dell'odore caratteristico dei frutti. Le molecole di valina vengono trasformate in derivati ​​ramificati e metilati di esteri e alcoli.

Nell'industria alimentare

Ci sono molti additivi chimici che utilizzano la valina in combinazione con il glucosio per ottenere odori appetibili in alcune preparazioni culinarie.

Ad una temperatura di 100 ° C, questi additivi hanno un odore caratteristico di segale e oltre i 170 ° C odorano di cioccolata calda, rendendoli apprezzati nella produzione alimentare nell'industria della panificazione e pasticceria.

Questi additivi chimici utilizzano L-valina sintetizzata artificialmente, poiché la loro purificazione da fonti biologiche è ingombrante e di solito non si ottiene il grado di purezza richiesto.

biosintesi

Tutti gli amminoacidi a catena ramificata come valina, leucina e isoleucina sono sintetizzati principalmente nelle piante e nei batteri. Ciò significa che animali come l'uomo e altri mammiferi hanno bisogno di mangiare cibi ricchi di questi aminoacidi per soddisfare le loro esigenze nutrizionali.

La biosintesi della valina di solito inizia con il trasferimento di due atomi di carbonio dall'idrossietiltiammina pirofosfato al piruvato da parte dell'enzima acetidrossi isomerico acido reduttasi.

I due atomi di carbonio derivano da una seconda molecola di piruvato attraverso una reazione dipendente da TPP molto simile a quella catalizzata dall'enzima piruvato decarbossilasi, ma che è catalizzata dalla diidrossiacido disidratasi.

L'enzima valina aminotransferasi, infine, incorpora un gruppo amminico al composto chetoacido risultante dalla precedente decarbossilazione, formando così L-valina. Gli amminoacidi leucina, isoleucina e valina hanno una grande somiglianza strutturale, e questo perché condividono molti intermedi ed enzimi nelle loro vie biosintetiche.

Il chetoacido prodotto durante la biosintesi della L-valina regola alcuni passaggi enzimatici mediante feedback negativo o regolazione allosterica nella via biosintetica della leucina e degli altri amminoacidi correlati.

Ciò significa che le vie biosintetiche sono inibite da un metabolita in esse generato che, accumulato, fornisce alle cellule un segnale specifico che indica che un certo amminoacido è in eccesso e quindi la sua sintesi può essere interrotta.

Degradazione

Le prime tre fasi di degradazione della valina sono condivise nel percorso di degradazione di tutti gli amminoacidi a catena ramificata.

La valina può entrare nel ciclo dell'acido citrico o nel ciclo di Krebs per essere trasformata in succinil-CoA. La via di degradazione consiste in una transaminazione iniziale, catalizzata da un enzima noto come aminoacido a catena ramificata aminotransferasi (BCAT).

Questo enzima catalizza una transaminazione reversibile che converte gli amminoacidi a catena ramificata nei loro corrispondenti α-chetoacidi a catena ramificata.

In questa reazione è essenziale la partecipazione della coppia glutammato / 2-chetoglutarato, poiché il 2-chetoglutarato riceve il gruppo amminico che viene rimosso dall'amminoacido che viene metabolizzato e diventa glutammato.

Questa prima fase di reazione del catabolismo della valina produce 2-chetoisovalerato ed è accompagnata dalla conversione del piridossale 5'-fosfato (PLP) in piridossamina 5'-fosfato (PMP).

Successivamente, il 2-chetoisovalerato viene utilizzato come substrato per un complesso enzimatico mitocondriale, noto come α-chetoacido deidrogenasi a catena ramificata, che aggiunge una porzione CoASH e forma isobutyryl-CoA, che viene successivamente deidrogenato e convertito in metacrilil-CoA.

Il metacrilil-CoA viene elaborato a valle in 5 passaggi enzimatici aggiuntivi che coinvolgono l'idratazione, la rimozione della porzione di CoASH, l'ossidazione, l'aggiunta di un'altra porzione di CoASH e il riarrangiamento molecolare, terminando con la produzione di succinil-CoA, che entra immediatamente nel ciclo di Krebs.

Alimenti ricchi di valina

Le proteine ​​contenute nel sesamo o nei semi di sesamo sono ricche di valina, con quasi 60 mg di amminoacido per ogni grammo di proteine. Per questo motivo i biscotti, le torte e le barrette al sesamo o il torrone sono consigliati ai bambini con diete carenti di questo amminoacido.

I semi di soia, in generale, sono ricchi di tutti gli amminoacidi essenziali, compresa la valina. Tuttavia, sono poveri di metionina e cisteina. La proteina o la testurizzazione della soia ha strutture quaternarie molto complesse, ma sono facili da sciogliere e separare in subunità più piccole in presenza di succhi gastrici.

La caseina, che si trova tipicamente nel latte e nei suoi derivati, è ricca di sequenze ripetute di valina. Come la proteina di soia, questa proteina viene facilmente scomposta e assorbita nel tratto intestinale dei mammiferi.

È stato stimato che per ogni 100 grammi di proteine ​​di soia vengono ingeriti circa 4,9 grammi di valina; mentre per ogni 100 ml di latte si ingeriscono circa 4,6 ml di valina.

Altri alimenti ricchi di questo amminoacido sono carne di manzo, pesce e vari tipi di verdure e verdure.

Benefici della sua assunzione

La valina, come gran parte degli amminoacidi, è un amminoacido glucogenico, cioè può essere incorporato nella via gluconeogenica e molti neurologi affermano che la sua assunzione aiuta a mantenere la salute mentale, la coordinazione muscolare e ridurre lo stress.

Molti atleti consumano compresse ricche di valina, poiché aiutano a rigenerare i tessuti, in particolare i tessuti muscolari. Essendo un amminoacido in grado di essere incorporato nella gluconeogenesi, aiuta nella produzione di energia, importante non solo per l'attività fisica ma anche per la funzione nervosa.

Gli alimenti ricchi di valina aiutano a mantenere l'equilibrio dei composti azotati nel corpo. Questo equilibrio è essenziale per la generazione di energia dalle proteine ​​ingerite, per la crescita del corpo e la guarigione.

Il suo consumo previene danni al fegato e alla cistifellea, oltre a contribuire all'ottimizzazione di molte funzioni corporee.

Uno degli integratori alimentari più popolari tra gli atleti per aumentare il volume muscolare e il recupero muscolare sono i BCAA.

Questo tipo di compressa è costituito da compresse con miscele di diversi amminoacidi, che generalmente includono amminoacidi a catena ramificata come L-valina, L-isoleucina e L-leucina; sono anche ricchi di vitamina B12 e altre vitamine.

Alcuni esperimenti condotti con i suini hanno dimostrato che il fabbisogno di valina è molto più elevato e limitante per le madri durante la fase di lattazione, poiché questo amminoacido aiuta la secrezione del latte e produce miglioramenti nel tasso di crescita dei neonati in allattamento.

Disturbi da carenza

L'assunzione giornaliera raccomandata di valina per i lattanti è di circa 35 mg per ogni grammo di proteine ​​consumato, mentre per gli adulti la quantità è leggermente inferiore (circa 13 mg).

La malattia più comune correlata alla valina e ad altri aminoacidi a catena ramificata è nota come "malattia delle urine da sciroppo d'acero" o "chetoaciduria".

Si tratta di una condizione ereditaria causata da un difetto dei geni che codificano per gli enzimi deidrogenasi degli α-chetoacidi derivati ​​da leucina, isoleucina e valina, necessari per il loro metabolismo.

In questa malattia il corpo non può assimilare nessuno di questi tre aminoacidi quando sono ottenuti dalla dieta, pertanto i chetoacidi derivati ​​si accumulano e vengono espulsi nelle urine (possono essere rilevati anche nel siero sanguigno e nel liquido cerebrospinale).

D'altra parte, una dieta carente di valina è stata collegata a patologie neurologiche come l'epilessia. Può anche causare perdita di peso, malattia di Huntington e può persino portare allo sviluppo di alcuni tipi di cancro, poiché il sistema di riparazione dei tessuti e la sintesi delle biomolecole sono compromessi.

Riferimenti

1. Abu-Baker, S. (2015). Revisione della biochimica: concetti e connessioni
2. Nelson, DL, Lehninger, AL e Cox, MM (2008). Principi di biochimica di Lehninger. Macmillan.
3. Plimmer, RHA e Phillips, H. (1924). L'analisi delle proteine. III. Stima di istidina e tirosina mediante bromurazione. Giornale biochimico, 18 (2), 312
4. Plimmer, RHA (1912). La costituzione chimica delle proteine ​​(Vol. 1). Longmans, verde.
5. Torii, KAZUO e Iitaka, Y. (1970). La struttura cristallina della L-valina. Acta Crystallographica Sezione B: Cristallografia strutturale e chimica dei cristalli, 26 (9), 1317-1326.
6. Tosti, V., Bertozzi, B. e Fontana, L. (2017). Benefici per la salute della dieta mediterranea: meccanismi metabolici e molecolari. Le riviste di gerontologia: serie A, 73 (3), 318-326.