- caratteristiche
- Nei mammiferi
- Nei lieviti
- Nelle piante
- Sintesi
- Nei mammiferi
- Nei lieviti
- Nei batteri
- Caratteristiche
- Riferimenti
La maltasi , nota anche come α-glucosidasi, maltasi acida, glucosio invertasi, glucosidosucrasa, α-glucosidasi lisosomiale o maltasi-glucoamilasi è l'enzima responsabile dell'idrolisi del maltosio nelle cellule dell'epitelio intestinale durante le fasi finali della digestione di amido.
Appartiene alla classe delle idrolasi, in particolare alla sottoclasse delle glicosidasi, capaci di rompere i legami α-glucosidici tra i residui di glucosio (EC. 3.2.1.20). Questa categoria raggruppa diversi enzimi la cui specificità è diretta all'eso-idrolisi di glicosidi terminali legati da legami α-1,4.
Reazione catalizzata da maltasi. A sinistra una molecola di maltosio ea destra le due molecole di glucosio risultanti dall'idrolisi (Fonte: Dapantazis .jpg tramite Wikimedia Commons)
Alcune maltasi sono in grado di idrolizzare i polisaccaridi, ma a un ritmo molto più lento. In generale, dopo l'azione della maltasi, vengono rilasciati residui di α-D-glucosio, tuttavia, enzimi della stessa sottoclasse possono idrolizzare i β-glucani, liberando così i residui di β-D-glucosio.
L'esistenza degli enzimi maltasi fu inizialmente dimostrata nel 1880 ed è ora noto che non è presente solo nei mammiferi, ma anche in microrganismi come lieviti e batteri, così come in molte piante superiori e cereali.
Un esempio dell'importanza dell'attività di questi enzimi è legato al Saccharomyces cerevisiae, il microrganismo responsabile della produzione di birra e pane, che è in grado di degradare maltosio e maltotriosio grazie al fatto che possiede enzimi maltosio, i cui prodotti vengono metabolizzati in prodotti. fermentativi caratteristici di questo organismo.
caratteristiche
Nei mammiferi
La maltasi è una proteina anfipatica associata alla membrana delle cellule del pennello intestinale. È anche noto un isoenzima noto come maltasi acida, situato nei lisosomi e in grado di idrolizzare diversi tipi di legami glicosidici su diversi substrati, non solo maltosio e legami α-1,4. Entrambi gli enzimi condividono molte caratteristiche strutturali.
L'enzima lisosomiale ha una lunghezza di circa 952 amminoacidi ed è elaborato post-traduzionale mediante glicosilazione e rimozione dei peptidi ai terminali N e C.
Studi condotti con l'enzima dell'intestino di ratti e maiali stabiliscono che in questi animali l'enzima è costituito da due subunità che differiscono tra loro per alcune proprietà fisiche. Queste due subunità derivano dallo stesso precursore polipeptidico che è scisso proteoliticamente.
A differenza dei maiali e dei ratti, l'enzima nell'uomo non ha due subunità, ma è una singola, ad alto peso molecolare e altamente glicosilata (mediante N- e O-glicosilazione).
Nei lieviti
La maltasi di lievito, codificata dal gene MAL62, pesa 68 kDa ed è una proteina citoplasmatica che esiste come monomero e idrolizza un ampio spettro di α-glucosidi.
Nel lievito ci sono cinque isoenzimi codificati nelle zone telomeriche di cinque differenti cromosomi. Ogni locus codificante del gene MAL comprende anche un complesso genico di tutti i geni coinvolti nel metabolismo del maltosio, comprese la permeasi e le proteine regolatrici, come se fosse un operone.
Nelle piante
L'enzima presente nelle piante ha dimostrato di essere sensibile a temperature superiori a 50 ° C e che la maltasi è presente in grandi quantità nei cereali germogliati e non germogliati.
Inoltre, durante la degradazione dell'amido, questo enzima è specifico per il maltosio, poiché non agisce su altri oligosaccaridi, ma termina sempre con la formazione di glucosio.
Sintesi
Nei mammiferi
La maltasi intestinale umana è sintetizzata come una singola catena polipeptidica. I carboidrati ricchi di residui di mannosio vengono aggiunti in modo co-traduzionale mediante glicosilazione, che sembra proteggere la sequenza dalla degradazione proteolitica.
Gli studi sulla biogenesi di questo enzima stabiliscono che è assemblato come una molecola ad alto peso molecolare in uno stato di "membrana" del reticolo endoplasmatico, e che viene successivamente processato dagli enzimi pancreatici e "ri-glicosilata" nel Complesso di Golgi.
Nei lieviti
Nel lievito ci sono cinque isoenzimi codificati nelle zone telomeriche di cinque differenti cromosomi. Ciascun locus codificante del gene MAL comprende anche un complesso genico di tutti i geni coinvolti nel metabolismo del maltosio, comprese la permeasi e le proteine regolatrici.
Nei batteri
Il sistema di metabolismo del maltosio nei batteri, come E. coli, è molto simile al sistema del lattosio, specialmente nell'organizzazione genetica dell'operone responsabile della sintesi delle proteine regolatrici, trasportatrici ed enzimatiche sul substrato (maltasi ).
Caratteristiche
Nella maggior parte degli organismi in cui è stata rilevata la presenza di enzimi come la maltasi, questo enzima svolge lo stesso ruolo: la degradazione di disaccaridi come il maltosio al fine di ottenere prodotti carboidrati solubili che sono più facilmente metabolizzati.
Nell'intestino dei mammiferi, la maltasi svolge un ruolo chiave nelle fasi finali della degradazione dell'amido. Le carenze di questo enzima sono generalmente osservate in condizioni come la glicogenosi di tipo II, che è correlata alla conservazione del glicogeno.
Nei batteri e nei lieviti le reazioni catalizzate da enzimi di questo tipo rappresentano un'importante fonte di energia sotto forma di glucosio che entra nella via glicolitica, a fini fermentativi o meno.
Nelle piante, la maltasi, insieme alle amilasi, partecipa alla degradazione dell'endosperma nei semi che sono "addormentati" e che sono attivati dalle gibberelline, ormoni regolatori della crescita delle piante, come prerequisito per la germinazione.
Inoltre, molte piante transitorie produttrici di amido durante il giorno hanno maltasi specifiche che contribuiscono alla degradazione degli intermedi nel loro metabolismo durante la notte, e si è scoperto che i cloroplasti sono i principali siti di stoccaggio del maltosio in questi organismi.
Riferimenti
- Auricchio, F., Bruni, CB, & Sica, V. (1968). Ulteriore purificazione e caratterizzazione dell'acido a-glucosidasi. Biochemical Journal, 108, 161-167.
- Danielsen, EM, Sjostrom, H. e Noren, O. (1983). Biosintesi delle proteine microvillari intestinali. Biochemical Journal, 210, 389–393.
- Davis, WA (1916). III. La distribuzione della maltasi nelle piante. La funzione della maltasi nella degradazione dell'amido e la sua influenza sull'attività amiloclastica dei materiali vegetali. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
- ExPASy. Portale delle risorse sulla bioinformatica. (Nd). Estratto da enzyme.expasy.org
- Lu, Y., Gehan, JP e Sharkey, TD (2005). Durata del giorno e effetti circadiani sulla degradazione dell'amido e sul metabolismo del maltosio. Plant Physiology, 138, 2280–2291.
- Naims, HY, Sterchi, EE e Lentze, MJ (1988). Struttura, biosintesi e glicosilazione dell'intestino tenue umano. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
- Needleman, R. (1991). Controllo della sintesi della maltasi nel lievito. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079–2084.
- Comitato per la nomenclatura dell'Unione internazionale di biochimica e biologia molecolare (NC-IUBMB). (2019). Estratto da qmul.ac.uk.
- Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (1995). Glicogenosi di tipo II (carenza di maltasi acida). Muscolo e nervo, 3, 61-69.
- Simpson, G. e Naylor, J. (1962). Studi sulla dormienza nel seme di Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
- Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H. e Danielsen, M. (1982). Struttura e specificità del Microvillus Maltase / Glucoamylase intestinale di maiale anfifilico. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.