LIASAS: FUNZIONI E TIPI - BIOLOGIA - 2025

Le lasi sono enzimi coinvolti nel taglio o nell'aggiunta di gruppi in un composto chimico. Il principio di questa reazione si basa sul taglio dei legami CC, CO o CN. Di conseguenza, si formano nuovi doppi legami o strutture ad anello (Mahdi e Kelly, 2001).

D'altra parte, le liasi partecipano a processi cellulari come il ciclo dell'acido citrico e alla sintesi organica, come la produzione di cianoidrine.

Struttura tridimensionale dell'acido poligalatturonico liasi (pectato liasi). Di Jawahar Swaminathan e del personale MSD dell'Istituto europeo di bioinformatica, da Wikimedia Commons.

Queste proteine ​​sono diverse dagli altri enzimi in quanto hanno alcuni dettagli speciali. In un senso della reazione agiscono su due substrati, mentre nella direzione opposta agiscono su un solo substrato.

Infatti il ​​suo effetto provoca l'eliminazione di una molecola, che produce una struttura con un doppio legame o la comparsa di un nuovo anello. In particolare, l'enzima acido poligalatturonico liasi (pectato liasi), che scompone la pectina e dà origine a singole unità di acido galatturonico, ramnosio e destrina. Inoltre, è presente in alcuni funghi e batteri fitopatogeni.

Funzioni di Lyase

Le lasi sono un interessante gruppo di enzimi, che hanno molti ruoli nella vita del nostro pianeta. Sono quindi protagonisti di processi importanti per la vita degli organismi.

Cioè, la mancanza di queste proteine ​​induce la morte degli esseri. In breve, la conoscenza di queste proteine ​​è divertente e scioccante. D'altra parte, insegna la complessità dei processi che ci circondano.

Inoltre, le loro funzioni variano a seconda del tipo di liasi. Di conseguenza, esiste un'ampia varietà di enzimi con attività liasi. In modo tale da essere in grado di tagliare i legami di molecole altamente variabili.

Vediamo invece alcuni esempi di queste proteine ​​e delle funzioni che svolgono:

Fosfolipasi C

Fornisce a questo organismo la capacità di modificare il sistema digestivo di alcuni insetti. Di conseguenza ne favorisce la rapida moltiplicazione in tutto il corpo dell'animale.

Anidrasi carbonica

Converte l'anidride carbonica in bicarbonato e protoni. In presenza di acqua, è correlato al mantenimento dell'equilibrio acido-base nel sangue e nei tessuti, nonché alla rapida eliminazione dell'anidride carbonica da questi.

Tuttavia, questo enzima nelle piante aumenta la concentrazione di anidride carbonica nel cloroplasto, che aumenta la carbossilazione dell'enzima rubisco.

Reazione catalizzata dall'anidrasi carbonica. Di GarcíaGerry, da Wikimedia Commons.

enolasi

Converte il 2-fosfoglicerato in fosfoenolpiruvato nella glicolisi. Inoltre, può eseguire la reazione inversa nella gluconeogenesi. Ovviamente, cerca di sintetizzare il glucosio quando c'è un deficit di questo zucchero nelle cellule.

Oltre a queste funzioni classiche, l'enolasi è presente negli assoni delle cellule nervose. È anche un marker di danno neuronale e altri danni al sistema nervoso.

carboxylase

Come risultato della sua azione, rimuove i gruppi carbossilici dall'acido piruvico. Di conseguenza, lo converte in etanolo e anidride carbonica.

Nel lievito, distrugge la CO2 nelle cellule e produce etanolo. Questo composto funziona come un antibiotico.

Fosfolipasi C

Si trova nelle membrane dei tripanosomi e di una grande varietà di batteri. Genera il taglio delle proteine ​​GPI presenti in queste membrane. Infatti, è stato rilevato nel Trypanosoma brucei.

PEPCK

È coinvolto nella gluconeogenesi, converte l'ossalacetato in fosfoenolpiruvato e anidride carbonica. D'altra parte, negli animali consente alle cellule del fegato o dei reni di formare glucosio da altri metaboliti.

Aldolasse

Esercita la sua azione nella glicolisi; taglia il fruttosio-1,6-BF in due triosi, DHAP e gliceraldeide 3-fosfato. Pertanto, questo enzima situato nel citosol della maggior parte degli organismi svolge un ruolo importante nell'estrazione di energia dagli zuccheri.

D'altra parte, la valutazione dell'aldolasi del sangue (o del siero) è uno strumento che consente di determinare le strutture danneggiate in organi come fegato, muscoli, reni o cuore.

Alchilmercurio liasi

Esercita la sua azione su un substrato di ioni alchilmercurio e idrogeno, per produrre un alcano e ioni mercurio.

Il suo ruolo biologico fondamentale è quello di partecipare ai meccanismi di eliminazione dei tossici, perché converte i composti organici del mercurio in agenti non nocivi.

Ossalomalato liasi

In particolare, trasforma il 3-ossomalato in due prodotti: ossoacetato e gliossilato.

Funziona nel ciclo di Krebs, in modo che funghi, protisti e piante formino zuccheri dagli acetati presi dal terreno.

Tipi di liasi

All'interno del gruppo delle liasi ci sono diverse sottoclassi:

Liasi carbonio-carbonio

Questi enzimi tagliano i legami carbonio-carbonio. Sono classificati nelle seguenti tipologie:

• Carbossiliasi: che aggiungono o rimuovono COOH. In particolare rimuovono gruppi di amminoacidi, del tipo alfa-cheto-acidi e beta-cheto-acidi.
• CHO-lias: condensa i gruppi aldolici nella direzione opposta.
• Oxo liasi acide: tagliare 3-ROH acido o reazioni inverse.

Liasas c arbono-o xigen

Questi enzimi rompono i legami CO. Sono tra di loro:

1) Idrolie, che rimuovono l'acqua. Così come sono, carbonato o citrato deidratasi, fumarato idratasi, tra le altre proteine.

2) Lias, che rimuovono l'alcol dagli zuccheri. Si trovano eparina liasi, pectato liasi, glucuronan liasi e molti altri enzimi (Albersheim 1962, Courtois 1997).

3) Lias che esercitano la loro azione sui substrati fosfatici e rimuovono i fosfati.

Liasi carbonio-azoto

Ovviamente sono enzimi che tagliano i legami carbonio-azoto. Si dividono in:

1) Liasi di ammonio, che rompono i legami carbonio-azoto e formano NH3. La cui azione è sull'aspartato, sulla treonina o sull'istidina.

2) Inoltre, ci sono liasi che tagliano i legami CN nelle ammidi o nelle ammidine. Ad esempio, l'adenilosuccinato liasi.

3) Amino-liasi, taglia i legami carbonio-azoto nei gruppi amminici. In modo tale che la sidina sintasi rigorosa, la deacetil ipecoside sintasi, siano in questo gruppo di enzimi.

Liasi carbonio-zolfo

Sono enzimi che tagliano i legami carbonio-zolfo. Ad esempio, cisteina liasi, lattoilglutatione liasi o metionina γ-liasi.

Liasi alogenuro di carbonio

Innanzitutto, questa sottoclasse è stata originariamente stabilita sulla base della rimozione enzimatica dell'acido cloridrico (HCl) dall'1,1,1-tricloro-2,2-bis-etano (DDT).

Liasi fosforo-ossigeno

La fosfolipasi C rientra in questa categoria di liasi.

Liasi carbonio-fosforo

In particolare, esercitano la loro azione sui legami carbonio-fosforo.

Riferimenti

1. Mahdi, JG, Kelly, DR, 2001. Lyases. In: Rehm, H.-J., Reed, G. (a cura di), Biotechnology Set. Wiley - VCH Verlag GmbH, Weinheim, Germania, pagg. 41-171.
2. Palomeque P., Martínez M., Valdivia E. e Maqueda M. (1985). Studi preliminari sull'effetto entomotossico del Bacillus laterosporus contro le larve di Ocnogyna baetica a Jaén. Bull Serv. Piaghe, 11: 147-154.
3. Lafrance-Vanasse, J .; Lefebvre, M .; Di Lello, P.; Sygusch, J .; Omichinski, JG (2008). Crystal Structures of the Organomercurial Lyase MerB nelle sue forme libere e legate al mercurio approfondimenti sul meccanismo di degradazione del metilmercurio. JBC, 284 (2): 938-944.
4. Kondrashov, Fyodor A; Koonin, Eugene V; Morgunov, Igor G; Finogenova, Tatiana V; Kondrashova, Marie N. (2006). Evoluzione degli enzimi del ciclo del gliossilato in Metazoa: evidenza di molteplici eventi di trasferimento orizzontale e formazione di pseudogene. Biology Direct, 1:31.
5. Albersheim, P. e Killias, U. (1962). Studi relativi alla purificazione e alle proprietà della pectina transeliminasi. Arch. Biochem. Biophys. 97: 107-115.
6. Courtois B, Courtois J (1997). Identificazione della glucuronan liasi da un ceppo mutante di Rhizobium meliloti. Int. J. Biol. Macromol. 21 (1-2): 3-9.