STRUTTURA TERZIARIA DELLE PROTEINE: CARATTERISTICHE PRINCIPALI - BIOLOGIA - 2025

La struttura terziaria delle proteine è la conformazione tridimensionale che le catene polipeptidiche acquisiscono quando si ripiegano su se stesse. Questa conformazione appare dalle interazioni tra le catene laterali dei residui amminoacidici del polipeptide. Le catene laterali possono interagire indipendentemente dalla loro posizione sulla proteina.

Poiché dipende dalle interazioni tra i gruppi R, la struttura terziaria mostra aspetti non ripetitivi della catena, poiché questi gruppi sono diversi per ogni residuo amminoacidico. La struttura secondaria, invece, dipende dai gruppi carbossilici e amminoacidici, presenti in tutti gli amminoacidi.

Struttura terziaria della proteina chinasi fosfatasi, con strutture secondarie in alfa elica e beta foglio. Tratto e modificato da: A2-33. Modificato da Alejandro Porto. .

Alcuni autori suggeriscono che le proteine ​​fibrose abbiano una struttura terziaria semplice, ma tuttavia, altri autori sottolineano che questa struttura è tipica delle proteine ​​globulari.

Proteine ​​fibrose

Nelle proteine ​​fibrose, le catene polipeptidiche sono disposte sotto forma di lunghi filamenti o lunghi fogli; sono generalmente costituiti da un unico tipo di struttura secondaria. Questa struttura secondaria è, nella maggior parte dei casi, più importante della struttura terziaria nel determinare la forma della proteina.

La sua funzione biologica è strutturale, conferendo forza e / o elasticità agli organi e alle strutture in cui si trovano, mantenendoli uniti. Tutte le proteine ​​fibrose sono insolubili in acqua, a causa della grande quantità di residui di amminoacidi idrofobici che presentano.

Tra queste proteine ​​fibrose ci sono le cheratine e il collagene. I primi si trovano nei tessuti connettivi e in strutture come capelli, unghie (α-cheratine), squame e piume (β-cheratine). Il collagene, da parte sua, si trova nelle ossa, nei tendini e nella pelle, tra gli altri.

α-Cheratine

Queste proteine ​​fanno parte delle cosiddette proteine ​​dei filamenti intermedi, che svolgono un ruolo importante nel citoscheletro degli organismi multicellulari. Inoltre, sono il principale costituente di capelli, unghie, lana, corna, zoccoli e una delle principali proteine ​​nella pelle degli animali.

La struttura della molecola è un'elica α. Due fili di α-cheratina possono essere disposti in parallelo e avvolti l'uno sull'altro con i loro gruppi R idrofobici che interagiscono tra loro. In questo modo, viene creata una struttura o palla superelica con avvolgimento a sinistra.

La struttura terziaria dell'α-cheratina è semplice ed è dominata dalla struttura secondaria dell'α-elica. D'altra parte, è presente anche la struttura quaternaria, poiché due molecole partecipano alla struttura superelicale, che interagiscono attraverso legami non covalenti.

β-cheratine

La struttura primaria è simile a quella delle α-cheratine, ma la loro struttura secondaria è dominata dai fogli β. Sono il principale costituente delle squame dei rettili e delle penne degli uccelli.

collagene

Questa proteina può rappresentare più del 30% della massa proteica totale di alcuni animali. Si trova nella cartilagine, nelle ossa, nei tendini, nella cornea e nella pelle, tra gli altri tessuti.

La struttura secondaria del collagene è unica, essendo rappresentata da un'elica sinistrorsa con 3,3 residui di amminoacidi per ogni giro. Tre catene elicoidali sinistre (catene α) sono avvolte l'una sull'altra, dando una molecola superavvolta destrorsa, nota da alcuni autori come tropocollagene.

Le molecole di tropocollagene si uniscono per formare una fibra di collagene che ha un'elevata resistenza, superiore a quella dell'acciaio e paragonabile a quella del rame ad alta resistenza.

Altre proteine ​​fibrose

Altri tipi di proteine ​​fibrose sono la fibroina e l'elastina. Il primo è costituito da fogli β, costituiti principalmente da glicina, alanina e serina.

Le catene laterali di questi amminoacidi sono di piccole dimensioni, quindi possono essere imballate strettamente. Il risultato è una fibra che è allo stesso tempo molto resistente e molto poco estensibile.

Nell'elastina, da parte sua, la valina sostituisce la serina tra i suoi principali amminoacidi costituenti. A differenza della fibroina, l'elastina è molto estensibile, da cui il nome. Nella costituzione della molecola agisce anche la lisina, che può partecipare a legami crociati che consentono all'elastina di ritrovare la sua forma al cessare della tensione.

Proteine ​​globulari

Le proteine ​​globulari, a differenza di quelle fibrose, sono solubili e generalmente hanno diversi tipi di strutture secondarie. Tuttavia, in questi, sono più importanti le conformazioni tridimensionali che acquisiscono ripiegandosi su se stesse (struttura terziaria).

Queste particolari conformazioni tridimensionali conferiscono a ciascuna proteina un'attività biologica specifica. La funzione principale di queste proteine ​​è regolatrice, come accade con gli enzimi.

Caratteristiche della struttura terziaria delle proteine ​​globulari

La struttura terziaria delle proteine ​​globulari ha alcune caratteristiche importanti:

- Le proteine ​​globulari sono compatte grazie all'imballaggio piegando la catena polipeptidica.

- I residui amminoacidici distanti nella struttura primaria delle catene polipeptidiche sono vicini tra loro, essendo in grado di interagire tra loro a causa del ripiegamento.

- Le proteine ​​globulari più grandi (di più di 200 amminoacidi) possono avere diversi segmenti compatti, indipendenti l'uno dall'altro e con funzioni particolari, e ciascuno di questi segmenti è chiamato dominio. Un dominio può avere tra 50 e 350 residui di amminoacidi.

Struttura terziaria della mioglobina. Tratto e modificato da: Thomas Splettstoesser. Modificato da Alejandro Porto. .

Regole generali del ripiegamento delle proteine ​​globulari

Come già accennato, le proteine ​​presentano particolari forme di ripiegamento, che conferiscono loro anche particolari caratteristiche. Questo ripiegamento non è casuale ed è favorito sia dalla struttura primaria che secondaria e da alcune interazioni non covalenti, e ci sono anche alcune restrizioni fisiche al ripiegamento, per cui sono state formulate alcune regole:

- Tutte le proteine ​​globulari hanno schemi di distribuzione definiti, con i gruppi R idrofobici diretti verso l'interno della molecola e i residui idrofili nello strato esterno. Ciò richiede almeno due strati di struttura secondaria. Il ciclo β-α-β e il vertice α-α possono fornire questi due strati.

- I fogli β sono generalmente disposti in una forma arrotolata sinistrorsa.

- In una catena polipeptidica, possono verificarsi diversi giri per passare da una struttura secondaria a un'altra, come i giri β o γ, che possono invertire la direzione della catena di quattro residui amminoacidici o meno.

- Le proteine ​​globulari hanno eliche α, fogli β, spire e segmenti strutturati in modo irregolare.

Denaturazione delle proteine

Se una proteina perde la sua struttura tridimensionale nativa (naturale), perde la sua attività biologica e la maggior parte delle sue proprietà specifiche. Questo processo è noto con il nome di denaturazione.

La denaturazione può verificarsi quando le condizioni ambientali naturali cambiano, ad esempio variando la temperatura o il pH. Il processo è irreversibile in molte proteine; tuttavia, altri possono riguadagnare spontaneamente la loro struttura naturale quando vengono ripristinate le normali condizioni ambientali.

Riferimenti

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