VIMENTIN: CARATTERISTICHE, STRUTTURA, FUNZIONI E USI - BIOLOGIA - 2025

La vimentina è una proteina fibrosa di 57 kDa che fa parte del citoscheletro intracellulare. Fa parte dei cosiddetti filamenti intermedi ed è il primo di questi elementi a formarsi in qualsiasi tipo di cellula eucariotica. Si trova principalmente nelle cellule embrionali e rimane in alcune cellule adulte, come le cellule endoteliali e del sangue.

Per molti anni gli scienziati hanno creduto che il citosol fosse una sorta di gel in cui galleggiavano gli organelli cellulari e c'erano proteine ​​in diluizione. Tuttavia, ora riconoscono che la realtà è più complessa e che le proteine ​​formano una complessa rete di filamenti e microtubuli che hanno chiamato citoscheletro.

Proteina del filamento intermedio, regione della bobina avvolta, bobina di vimentina. Tratto e modificato da: Jawahar Swaminathan e il personale MSD presso l'Istituto europeo di bioinformatica.

caratteristiche

La vimentina è una proteina di filamento intermedio fibroso, 57kDa e contiene 466 aminoacidi. È comune come parte del citoscheletro delle cellule mesenchimali, embrionali, endoteliali e vascolari. È raro trovare questa proteina in organismi non eucariotici, ma è stata comunque isolata in alcuni batteri.

La vimentina è attaccata lateralmente o terminalmente al reticolo endoplasmatico, ai mitocondri e al nucleo.

Negli organismi vertebrati, la vimentina è una proteina altamente conservata ed è strettamente correlata alla risposta immunitaria e al controllo e al trasporto dei lipidi a bassa densità.

Struttura

La vimentina è una molecola semplice che, come tutti i filamenti intermedi, ha un dominio centrale alfa-elicoidale. Alle sue estremità (coda e testa) ha domini ammino (testa) e carbossilici (coda) senza eliche o non elicoidali.

Le sequenze alfa-elicoidali presentano un pattern di amminoacidi idrofobici, che servono o contribuiscono alla formazione del sigillo idrofobico sulla superficie elicoidale.

Il citoscheletro

Come suggerisce il nome, è il supporto strutturale delle cellule eucariotiche. Va dalla faccia interna della membrana plasmatica al nucleo. Oltre a fungere da scheletro, consentendo alle cellule di acquisire e mantenere la loro forma, ha altre importanti funzioni.

Tra questi c'è la partecipazione al movimento cellulare, così come al suo processo di divisione. Supporta anche gli organelli intracellulari e consente loro di muoversi attivamente all'interno del citosol e partecipa ad alcune giunzioni intercellulari.

Inoltre, alcuni ricercatori sostengono che gli enzimi che si ritiene siano in soluzione nel citosol sono effettivamente ancorati al citoscheletro e che gli enzimi della stessa via metabolica devono essere situati l'uno vicino all'altro.

Elementi strutturali del citoscheletro

Il citoscheletro ha tre elementi strutturali principali: microtubuli, microfilamenti e filamenti intermedi. Questi elementi si trovano solo nelle cellule eucariotiche. Ciascuno di questi elementi ha una dimensione, una struttura e una distribuzione intracellulare caratteristiche e ciascuno ha anche una composizione diversa.

Microtubuli

I microtubuli sono costituiti da tubuline eterodimeri. Hanno una forma tubolare, da cui il loro nome, con un diametro di 25 nm e un centro cavo. Sono gli elementi più grandi del citoscheletro. La sua lunghezza varia da meno di 200 nm a diversi micrometri.

La sua parete è generalmente costituita da 13 protofilamenti, disposti attorno al lume centrale (foro). Esistono due gruppi di microtubuli: da un lato, i microtubuli dell'assonema, legati al movimento di ciglia e flagelli. D'altra parte, sono i microtubuli citoplasmatici.

Questi ultimi hanno varie funzioni, tra cui organizzare e mantenere la forma delle cellule animali, così come gli assoni delle cellule nervose. Sono anche coinvolti nella formazione di fusi mitotici e meiotici durante le divisioni cellulari e nell'orientamento e nel movimento di vescicole e altri organelli.

Microfilamenti

Sono filamenti costituiti da actina, una proteina di 375 aminoacidi e un peso molecolare di circa 42 kDa. Questi filamenti hanno un diametro inferiore a un terzo del diametro dei microtubuli (7 nm), il che li rende i filamenti più piccoli del citoscheletro.

Sono presenti nella maggior parte delle cellule eucariotiche e hanno varie funzioni; tra loro, partecipano allo sviluppo e al mantenimento della forma cellulare. Inoltre, partecipano alle attività locomotorie, sia al movimento ameboide, sia alle contrazioni muscolari, per interazione con la miosina.

Durante la citocinesi (divisione citoplasmatica), sono responsabili della produzione di solchi di segmentazione. Infine, partecipano anche alle giunzioni della matrice cellula-cellula e cellula-extracellulare.

Citoscheletro Una rete di proteine ​​filamentose nel citoplasma cellulare. Tratto e modificato da: Alice Avelino.

Filamenti intermedi

Con un diametro approssimativo di 12 nm, i filamenti intermedi sono quelli con maggiore stabilità e sono anche i meno solubili degli elementi che compongono il citoscheletro. Si trovano solo negli organismi multicellulari.

Il suo nome è dovuto al fatto che le sue dimensioni sono comprese tra quelle dei microtubuli e dei microfilamenti, nonché tra quelle dei filamenti di actina e miosina nei muscoli. Possono essere trovati singolarmente o in gruppi che formano fasci.

Sono costituiti da una proteina principale e da varie proteine ​​accessorie. Queste proteine ​​sono specifiche per ogni tessuto. I filamenti intermedi si trovano solo negli organismi multicellulari e, a differenza dei microtubuli e dei microfilamenti, hanno una sequenza di amminoacidi molto diversa da un tessuto all'altro.

In base al tipo di cellula e / o tessuto in cui si trovano, i filamenti intermedi sono raggruppati in sei classi.

Classe I

Costituito da citocheratine acide che conferiscono resistenza meccanica al tessuto epiteliale. Il suo peso molecolare è di 40-56,5 kDa

Classe II

È costituito dalle citocheratine basiche, leggermente più pesanti delle precedenti (53-67 kDa), e le aiutano a conferire resistenza meccanica al tessuto epiteliale.

Classe III

Rappresentato da vimentina, desmina e proteina GFA, che si trovano principalmente nelle cellule mesenchimali (come accennato prima), rispettivamente nelle cellule embrionali e muscolari. Aiutano a dare a ciascuna di queste cellule la sua forma caratteristica.

Classe IV

Sono le proteine ​​dei neurofilamenti. Oltre a irrigidire gli assoni delle cellule nervose, determinano anche la loro dimensione.

Classe V

Rappresentato dalle lamine che formano l'impalcatura nucleare (lamine nucleari). Sono presenti in tutti i tipi di cellule

Classe VI

Formato dalla nestina, una molecola da 240 kDa presente nelle cellule staminali nervose e la cui funzione rimane sconosciuta.

Funzione della vimentina

La vimentina partecipa a molti processi fisiologici, ma si distingue principalmente per consentire rigidità e resistenza alle cellule che la contengono, evitando il danneggiamento cellulare. Trattengono gli organelli nel citosol. Sono anche coinvolti nell'attaccamento delle cellule, nella migrazione e nella segnalazione.

applicazioni

Medico

Studi medici indicano che la vimentina agisce come marker delle cellule derivate dal mesenchima, durante il normale e progressivo sviluppo delle metastasi tumorali.

Altri studi indicano che gli anticorpi o le cellule immunitarie che contengono il gene VIM (il gene che codifica per la vimentina) possono essere utilizzati come marcatori in istopatologia e spesso per rilevare tumori epiteliali e mesenchimali.

Farmaceutica e biotecnologia

Le industrie farmaceutiche e biotecnologiche hanno ampiamente sfruttato le proprietà della vimentina e l'hanno utilizzata per la produzione di un'importante varietà di prodotti come anticorpi geneticamente modificati, proteine ​​della vimentina, kit ELISA e prodotti a DNA complementari, tra molti altri.

Pattern di immunofluorescenza degli anticorpi contro la vimentina. Prodotto utilizzando siero di un paziente in cellule HEp-20-10 con un coniugato FITC. Tratto e modificato da: Simon Caulton.

Riferimenti

1. Cos'è la vimentina? Recupero da: technologynetworks.com.
2. MT Cabeen e C. Jacobs-Wagner (2010). Il citoscheletro batterico. Revisione annuale della genetica.
3. Vimentin. Estratto da en.wikipedia.org.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith e J. Hardin. (2006). Mondo della cellula. 6 ^° edizione. Pearson Education Inc,
5. H. Herrmann e U. Aebi (2000). Filamenti intermedi e loro associati: elementi strutturali poliedrici che specificano citoarchitettura e citodinamica. Opinione corrente in biologia cellulare
6. DE Ingber (1998). L'architettura della vita. Scientific American.