TUBULINA: ALFA E BETA, FUNZIONI - BIOLOGIA - 2024

La tubulina è una proteina dimerica costituita da due polipeptidi globulari: alfa e beta tubulina. Sono disposti a forma di tubo per dare origine a microtubuli, che insieme a microfilamenti di actina e filamenti intermedi compongono il citoscheletro.

I microtubuli si trovano in diverse strutture biologiche essenziali, come i flagelli dello sperma, le estensioni di organismi ciliati, le ciglia della trachea e delle tube di Falloppio, tra gli altri.

Inoltre, le strutture che la tubulina forma funzionano come vie di trasporto - analoghe ai binari del treno - per materiali e organelli all'interno della cellula. Lo spostamento di sostanze e strutture è possibile grazie alle proteine ​​motorie associate ai microtubuli, chiamate chinesina e dineina.

Caratteristiche generali

Le subunità della tubulina sono eterodimeri da 55.000 dalton e sono gli elementi costitutivi dei microtubuli. La tubulina si trova in tutti gli organismi eucarioti ed è stata altamente conservata nel corso dell'evoluzione.

Il dimero è costituito da due polipeptidi chiamati alfa e beta tubulina. Questi polimerizzano per formare microtubuli, che consistono in tredici protofilamenti disposti in parallelo a forma di tubo cavo.

Una delle caratteristiche più rilevanti dei microtubuli è la polarità della struttura. In altre parole, le due estremità del microtubulo non sono le stesse: un'estremità è chiamata estremità a crescita rapida o "più" e l'altra è un'estremità a crescita lenta o "inferiore".

La polarità è importante in quanto determina la direzione del movimento lungo il microtubulo. Il dimero di tubulina è in grado di polimerizzare e depolarizzare in rapidi cicli di assemblaggio. Questo fenomeno si verifica anche nei filamenti di actina.

C'è un terzo tipo di subunità: è la gamma tubulina. Questo non fa parte dei microtubuli e si trova nei centrosomi; tuttavia, partecipa alla nucleazione e alla formazione dei microtubuli.

Tubulina alfa e beta

Le subunità alfa e beta si associano fortemente per formare un eterodimero complesso. In effetti, l'interazione del complesso è così intensa che non si dissocia in condizioni normali.

Queste proteine ​​sono costituite da 550 amminoacidi, per lo più acidi. Sebbene le tubuline alfa e beta siano abbastanza simili, sono codificate da geni diversi.

Nell'alfa tubulina si possono trovare residui di amminoacidi con un gruppo acetile, che gli conferiscono proprietà differenti nei flagelli cellulari.

Ciascuna subunità della tubulina si associa a due molecole: nell'alfa tubulina, la GTP si lega in modo irreversibile e non si verifica l'idrolisi del composto, mentre il secondo sito di legame nella beta tubulina lega reversibilmente la GTP e la idrolizza .

L'idrolisi della GTP provoca un fenomeno chiamato "instabilità dinamica" in cui i microtubuli subiscono cicli di crescita e declino, a seconda della velocità di aggiunta della tubulina e della velocità di idrolisi della GTP.

Questo fenomeno si traduce in un alto tasso di turnover dei microtubuli, dove l'emivita della struttura è di pochi minuti.

Caratteristiche

citoscheletro

Le subunità alfa e beta della tubulina polimerizzano per formare microtubuli, che fanno parte del citoscheletro.

Oltre ai microtubuli, il citoscheletro è costituito da due ulteriori elementi strutturali: microfilamenti di actina di circa 7 nm e filamenti intermedi di 10-15 nm di diametro.

Il citoscheletro è la struttura della cellula, sostiene e mantiene la forma della cellula. Tuttavia, la membrana e i compartimenti subcellulari non sono statici e sono in costante movimento per poter svolgere i fenomeni di endocitosi, fagocitosi e secrezione di materiali.

La struttura del citoscheletro consente alla cellula di adattarsi a se stessa per adempiere a tutte le funzioni di cui sopra.

È il mezzo ideale per gli organelli cellulari, la membrana plasmatica e altri componenti cellulari per svolgere le loro normali funzioni, oltre a partecipare alla divisione cellulare.

Contribuiscono anche a fenomeni di movimento cellulare come la locomozione dell'ameba e strutture specializzate per il movimento come ciglia e flagelli. Infine, è responsabile del movimento dei muscoli.

Mitosi

Grazie all'instabilità dinamica, i microtubuli possono essere completamente riorganizzati durante i processi di divisione cellulare. L'array di microtubuli durante l'interfase è in grado di smontare e le subunità di tubulina sono libere.

La tubulina può riassemblarsi e dare origine al fuso mitotico, che è coinvolto nella separazione dei cromosomi.

Esistono alcuni farmaci, come la colchicina, il taxolo e la vinblastina che interrompono i processi di divisione cellulare. Agisce direttamente sulle molecole della tubulina, influenzando l'assemblaggio dei microtubuli e il fenomeno di dissociazione.

Centrosoma

Nelle cellule animali, i microtubuli si estendono al centrosoma, una struttura vicina al nucleo costituita da una coppia di centrioli (ciascuno orientato perpendicolarmente) e circondati da una sostanza amorfa, chiamata matrice pericentriolare.

I centrioli sono corpi cilindrici costituiti da nove triplette di microtubuli, in un'organizzazione simile alle ciglia e ai flagelli cellulari.

Nel processo di divisione cellulare, i microtubuli si estendono dai centrosomi, formando così il fuso mitotico, responsabile della corretta distribuzione dei cromosomi alle nuove cellule figlie.

Sembra che i centrioli non siano essenziali per l'assemblaggio dei microtubuli all'interno delle cellule, poiché non sono presenti nelle cellule vegetali o in alcune cellule eucariotiche, come negli ovuli di alcuni roditori.

Nella matrice pericentriolare si verifica l'inizio per l'assemblaggio dei microtubuli, dove avviene la nucleazione con l'aiuto della gamma tubulina.

Prospettiva evolutiva

I tre tipi di tubulina (alfa, beta e gamma) sono codificati da geni diversi e sono omologhi a un gene presente nei procarioti che codifica per una proteina da 40.000 dalton, chiamata FtsZ. La proteina batterica è funzionalmente e strutturalmente simile alla tubulina.

È probabile che la proteina avesse una funzione ancestrale nei batteri e sia stata modificata durante i processi evolutivi, concludendosi in una proteina con le funzioni che svolge negli eucarioti.

Riferimenti

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