TIROSINA: CARATTERISTICHE, STRUTTURA, FUNZIONI, BENEFICI - BIOLOGIA - 2025

La tirosina (Tyr, Y) è uno dei 22 amminoacidi che compongono le proteine ​​di tutte le cellule degli esseri viventi. A differenza di altri amminoacidi come valina, treonina, triptofano, leucina, lisina e altri, la tirosina è un amminoacido essenziale "condizionatamente".

Il nome "tirosina" deriva dal greco "tiros", che significa formaggio, poiché questo amminoacido è stato scoperto per la prima volta in questo alimento. Il termine fu coniato nel 1846 da Liebig, che mescolò il formaggio con l'idrossido di potassio e ottenne un composto sconosciuto, difficilmente solubile in acqua.

Struttura chimica dell'amminoacido Tirosina (Fonte: Clavecin tramite Wikimedia Commons)

Dopo la descrizione iniziale, altri ricercatori come Warren de la Rue e Hinterberger l'hanno ottenuta rispettivamente da insetti coccoidi e proteine ​​del corno. La sua separazione dall'idrolisi di altre proteine ​​con acido cloridrico fu descritta nel 1901 da Mörner.

Generalmente, questo amminoacido si ottiene nei mammiferi grazie all'idrossilazione della fenilalanina, sebbene sia assorbito anche nell'intestino dalle proteine ​​consumate con il cibo.

La tirosina ha molteplici funzioni nel corpo umano e tra queste le più rilevanti sono, forse, quella di substrato per la produzione di neurotrasmettitori e ormoni come l'adrenalina e l'ormone tiroideo.

caratteristiche

La tirosina pesa circa 180 g / mol e il suo gruppo R o catena laterale ha una costante di dissociazione pKa di 10,07. La sua relativa abbondanza di proteine ​​cellulari non supera il 4%, ma ha molteplici funzioni essenziali per la fisiologia umana.

Questo amminoacido appartiene al gruppo degli amminoacidi aromatici, in cui si trovano anche fenilalanina e triptofano. I membri di questo gruppo hanno anelli aromatici nei loro gruppi R o catene laterali e sono generalmente amminoacidi idrofobici o apolari.

Come il triptofano, la tirosina assorbe la luce ultravioletta ed è uno dei residui amminoacidici responsabili dell'assorbimento della luce a 280 nm di molte proteine, rendendola utile per la sua caratterizzazione.

È considerato un amminoacido essenziale "condizionatamente" poiché la sua biosintesi nell'uomo dipende dalla fenilalanina, un amminoacido essenziale. Se il corpo soddisfa il suo fabbisogno giornaliero di fenilalanina, la tirosina può essere sintetizzata senza problemi e non è un amminoacido limitante.

Tuttavia, se la dieta è carente di fenilalanina, il corpo non solo avrà uno squilibrio di questo amminoacido, ma anche di tirosina. È anche importante notare che la reazione di sintesi della tirosina dalla fenilalanina non è reversibile, quindi la tirosina non può soddisfare i bisogni cellulari della fenilalanina.

La tirosina appartiene anche al gruppo degli amminoacidi con duplice ruolo nella produzione di intermedi metabolici glicogeni e chetogenici, che sono coinvolti nella sintesi del glucosio per il cervello e nella formazione di corpi chetonici nel fegato.

Struttura

Come il resto degli amminoacidi, la tirosina, o acido β-paraidrossifenil-α-ammino propionico, è un α-amminoacido che ha un atomo di carbonio centrale, chiamato α carbonio e che è chirale, poiché è collegato a quattro diversi atomi o molecole sostituenti.

Questo carbonio chirale è attaccato a due gruppi caratteristici di amminoacidi: un gruppo amminico (NH2) e un gruppo carbossilico (COOH). Condivide anche uno dei suoi legami con un atomo di idrogeno e il legame rimanente è occupato dal gruppo R o dalla catena laterale appropriata di ciascun amminoacido.

Nel caso della tirosina, questo gruppo è costituito da un anello aromatico associato a un gruppo idrossile (OH), che gli conferisce la capacità di formare legami idrogeno con altre molecole e che gli conferisce caratteristiche funzionali essenziali per alcuni enzimi.

Caratteristiche

La tirosina è un componente fondamentale di molte proteine ​​con una grande diversità di attività e funzioni biologiche.

Nell'uomo e in altri mammiferi, questo amminoacido è utilizzato nei tessuti nervoso e renale per la sintesi di dopamina, epinefrina e norepinefrina, tre neurotrasmettitori catecolaminergici correlati di grande importanza per la funzione corporea.

È anche essenziale per la sintesi di protettori delle radiazioni ultraviolette (UV) come la melanina; alcuni antidolorifici come le endorfine e molecole antiossidanti come la vitamina E.

Allo stesso modo, questo amminoacido serve per la sintesi della tirosina, dell'octopamina e degli ormoni tiroidei attraverso l'organizzazione dello iodio nel residuo della tirosina della tireoglobulina.

La tiramina è una molecola vasoattiva presente nel corpo umano e l'octopamina è un'ammina correlata alla noradrenalina.

Tutte queste funzioni della tirosina sono possibili grazie al suo ottenimento da proteine ​​alimentari o per idrossilazione della fenilalanina con il fegato come principale organo di approvvigionamento sistemico di detto amminoacido.

Funzioni nelle piante

La tirosina e alcuni degli intermedi generati durante la sua biosintesi alimentano le vie biosintetiche di metaboliti specializzati nella difesa, nell'attrazione degli impollinatori, nel trasporto elettronico e nel supporto strutturale.

biosintesi

Nell'uomo la tirosina è ottenuta dalla dieta o sintetizzata in un unico passaggio dalle cellule epatiche dalla fenilalanina, un amminoacido essenziale, attraverso la reazione catalizzata dal complesso dell'enzima fenilalanina idrossilasi.

Questo complesso ha attività ossigenasi ed è presente solo nel fegato dell'uomo o di altri mammiferi. La reazione di sintesi della tirosina comporta quindi il trasferimento di un atomo di ossigeno nella posizione para dell'anello aromatico della fenilalanina.

Questa reazione avviene contemporaneamente alla formazione di una molecola d'acqua per riduzione di un altro atomo di ossigeno molecolare e il potere riducente è fornito direttamente da un NADPH coniugato con una molecola di tetraidropterina, simile all'acido folico.

Biosintesi nelle piante

Nelle piante, la tirosina viene sintetizzata de novo a valle del percorso "shikimate", che alimenta altri percorsi biosintetici per altri amminoacidi aromatici come la fenilalanina e il triptofano.

In questi organismi la sintesi parte da un composto noto come “corismato”, che è il prodotto finale della via dello shikimato e, inoltre, il comune precursore di tutti gli amminoacidi aromatici, alcune vitamine e ormoni vegetali.

Il corismato viene convertito in prefenato dall'azione catalitica dell'enzima chorismato mutasi e questo è il primo passo “impegnato” nella sintesi di tirosina e fenilalanina nelle piante.

Il fenato viene convertito in tirosina mediante decarbossilazione ossidativa e transaminazione, che può avvenire in qualsiasi ordine.

In uno dei percorsi biosintetici, questi passaggi possono essere catalizzati da enzimi specifici noti come tirosina deidrogenasi (PDH) specifica del prefenato (che converte il prepenato in 4-idrossifenilpiruvato (HPP)) e tirosina aminotransferasi (che produce tirosina da HPP ), rispettivamente.

Un'altra via di sintesi della tirosina dal prefenato comporta la transaminazione del prephenate in un amminoacido non proteinogenico chiamato L-arogenato, catalizzato dall'enzima prephenate aminotransferasi.

L'L-arogenato viene successivamente sottoposto a decarbossilazione ossidativa per formare tiroxina, una reazione diretta da un enzima tirosina deidrogenasi specifico arogenato, noto anche come ADH.

Le piante utilizzano preferenzialmente la via dell'idrogenato, mentre la maggior parte dei microbi sintetizza la tirosina dall'HPP derivato dal prefenato.

Regolamento

Come per la maggior parte delle vie biosintetiche degli amminoacidi, le piante hanno un rigido sistema di regolazione della sintesi degli amminoacidi aromatici, compresa la tirosina.

In questi organismi, la regolazione avviene a molti livelli, poiché i meccanismi che controllano la via shikimata controllano anche la produzione di tirosina, una via per la quale esistono anche meccanismi di regolazione propri.

Tuttavia, i requisiti della tirosina e, quindi, la rigidità nella regolazione della sua biosintesi, sono specifici per ogni specie vegetale.

Degradazione

La degradazione o il catabolismo della tirosina porta alla formazione di fumarato e acetoacetato. Il primo passo in questo percorso è la conversione dell'amminoacido in 4-idrossifenilpiruvato da parte di un enzima citosolico noto come tirosina aminotransferasi.

Questo amminoacido può anche essere transaminato nei mitocondri degli epatociti da un enzima aspartato aminotransferasi, sebbene questo enzima non sia molto importante in condizioni fisiologiche normali.

Attraverso la degradazione della tirosina, si può produrre succinil acetoacetato, che può essere decarbossilato in succinil acetato. Il succinil acetato è il più potente inibitore dell'enzima responsabile della sintesi del gruppo eme, l'enzima acido 5-aminolevulinico disidratasi.

Sintesi di epinefrina e norepinefrina

Come accennato, la tirosina è uno dei principali substrati per la sintesi di due neurotrasmettitori molto importanti per il corpo umano: l'adrenalina e la norepinefrina.

Questo viene inizialmente utilizzato da un enzima noto come tirosina idrossilasi, in grado di aggiungere un ulteriore gruppo idrossile all'anello aromatico del gruppo R della tirosina, formando così il composto noto come dopa.

La dopamina dà origine alla dopamina una volta che è stata elaborata enzimaticamente da un enzima dopa decarbossilasi, che rimuove il gruppo carbossilico dall'amminoacido di partenza e merita una molecola di piridossal fosfato (FDP).

La dopamina viene successivamente convertita in noradrenalina dall'azione dell'enzima dopamina β-ossidasi, che catalizza l'aggiunta di un gruppo idrossile a -CH che faceva parte del gruppo R della tirosina e che fungeva da "ponte" tra l'anello aromatico e α carbonio.

L'adrenalina è derivata dalla noradrenalina per l'azione della feniletanolamina N-metiltransferasi, responsabile del trasferimento dipendente dalla S-adenosil-metionina di un gruppo metile (-CH3) al gruppo amminico libero della noradrenalina.

Alimenti ricchi di tirosina

Come discusso sopra, la tirosina è un amminoacido essenziale "condizionatamente", poiché viene sintetizzato nel corpo umano mediante idrossilazione della fenilalanina, un amminoacido essenziale.

Pertanto, se l'assunzione di fenilalanina soddisfa le richieste dell'organismo, la tirosina non è un fattore limitante per il normale funzionamento delle cellule. La tirosina, tuttavia, viene acquisita anche dalle proteine ​​che vengono consumate con il cibo quotidiano.

Alcuni studi riportano che l'assunzione giornaliera minima di tirosina e fenilalanina dovrebbe essere compresa tra 25 e 30 mg per chilogrammo di peso, quindi una persona media dovrebbe consumare più o meno 875 mg di tirosina al giorno.

Gli alimenti con il più alto contenuto di tirosina sono il formaggio e la soia. Questi includono anche manzo, agnello, maiale, pollo e pesce.

Alcuni semi e noci come le noci forniscono anche quantità significative di questo amminoacido, così come le uova, i latticini, i cereali e i cereali.

Benefici della sua assunzione

La tirosina viene comunemente consumata sotto forma di integratori alimentari o nutrizionali, specificatamente per il trattamento della patologia nota come fenilchetonuria, sofferta da pazienti che non sono in grado di processare adeguatamente la fenilalanina e, quindi, non producono tirosina.

Si pensa che un aumento della quantità di tirosina consumata al giorno possa migliorare le funzioni cognitive legate all'apprendimento, alla memoria e alla vigilanza in condizioni di stress, poiché il suo catabolismo è legato alla sintesi dei neurotrasmettitori adrenalina e noradrenalina.

Alcune persone prendono compresse ricche di tirosina per rimanere vigili durante il giorno se hanno perso una quantità significativa di sonno.

Poiché questo amminoacido partecipa alla formazione dell'ormone tiroideo, il suo consumo può avere effetti positivi sulla regolazione metabolica sistemica.

Disturbi da carenza

L'albinismo e l'alcaptonuria sono due patologie legate al metabolismo della tirosina. La prima condizione è correlata alla sintesi difettosa della melanina dalla tirosina e la seconda ha a che fare con i difetti nella degradazione della tirosina.

L'albinismo è caratterizzato da una mancanza di pigmentazione nella pelle, cioè i pazienti che ne soffrono hanno i capelli bianchi e la pelle rosata, poiché la melanina è il pigmento incaricato di fornire colore a queste strutture.

Questa patologia ha a che fare con una carenza dell'enzima tirosinasi specifico dei melanociti, che è responsabile della conversione della tirosina in DOPA-chinone, un intermedio nella sintesi della melanina.

I sintomi dell'alcaptonuria sono evidenti come pigmentazione eccessiva (scura) delle urine e artrite a sviluppo tardivo.

Altre patologie metaboliche

Inoltre, ci sono altri disturbi legati al metabolismo della tirosina, tra cui:

- Tirosinemia ereditaria di tipo I: caratterizzata da degenerazione epatica progressiva e disfunzione renale

- Tirosinemia ereditaria di tipo II o sindrome di Richner-Hanhart: che è evidente come cheratite e lesioni ampollari sui palmi delle mani e piante dei piedi

- Tirosinemia di tipo III: che può essere asintomatica o presente come ritardo mentale

- "Hawkinsinuria": caratterizzata da acidosi metabolica nell'infanzia e incapacità di prosperare nella crescita

Ci sono anche altri difetti innati nel metabolismo della tirosina che hanno a che fare con carenze negli enzimi responsabili della sua degradazione, come la tirosina idrossilasi, responsabile del primo passo nella sintesi della dopamina dalla tirosina.

Riferimenti

1. Aders Plimmer, R. (1908). La costituzione chimica delle proteine. Parte I. Londra, Regno Unito: Longmans, Green e CO.
2. Chakrapani, A., Gissen, P. e McKiernan, P. (2012). Disturbi del metabolismo della tirosina. Nelle malattie metaboliche congenite: diagnosi e trattamento (pp. 265–276).
3. Kretchmer, N., Levine, S., McNamara, H. e Barnett, H. (1956). Alcuni aspetti del metabolismo della tirosina nei giovani. I. Lo sviluppo del sistema ossidante della tirosina nel fegato umano. The Journal of Clinical Investigation, 35 (10), 1089-1093.
4. La Du, B., Zannoni, V., Laster, L. e Seegmiller, E. (1958). La natura del difetto nel metabolismo della tirosina in alcaptonuria. Journal of Biological Chemistry, 230, 251-260.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28 ° ed.). McGraw-Hill Medical.
6. Nelson, DL e Cox, MM (2009). Principi di biochimica di Lehninger. Omega Editions (5a ed.).
7. Schenck, CA e Maeda, HA (2018). Biosintesi, metabolismo e catabolismo della tirosina nelle piante. Fitochimica, 149, 82-102.
8. Slominski, A., Zmijewski, MA, e Pawelek, J. (2012). L-tirosina e L-diidrossifenilalanina come regolatori simili agli ormoni delle funzioni dei melanociti. Pigment Cell and Melanoma Research, 25 (1), 14–27.
9. Van de, G. (2018). Linea Salute. Estratto il 16 settembre 2019 da www.healthline.com
10. Web MD. (Nd). Estratto il 15 settembre 2019 da www.webmd.com
11. Whitbread, D. (2019). I miei dati alimentari. Estratto il 15 settembre 2019 da www.myfooddata.com