La mioglobina è una proteina globulare intracellulare presente nel citosol delle cellule muscolari scheletriche e cardiache. La sua funzione principale è quella di costituire una riserva di ossigeno e di favorire il trasporto intracellulare di ossigeno.
John Kendrew e Max Perutz hanno ricevuto il Premio Nobel per la Chimica nel 1962 per i loro studi sulle proteine globulari. Questi autori hanno chiarito la struttura tridimensionale della mioglobina e dell'emoglobina, rispettivamente. Storicamente, la mioglobina è stata una delle prime proteine da cui è stata determinata la struttura tridimensionale.
Rappresentazione grafica della struttura molecolare di tre proteine ossigenate: legemoglobina, emoglobina e mioglobina (Fonte: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) tramite Wikimedia Commons)
Le proteine globulari sono molecole compatte di forma sferica; sono solubili nel citosol o nella porzione lipidica delle membrane cellulari. Sono responsabili delle principali azioni biologiche, a differenza delle proteine fibrose, le cui principali funzioni sono strutturali.
La mioglobina conferisce alla carne fresca il suo colore rosso. Ciò si verifica quando la mioglobina è ossigenata come ossimioglobina e il ferro che la compone è sotto forma di ferro ferroso: Mb-Fe2 + O2.
Quando la carne è esposta all'ambiente, il ferro ferroso instabile si ossida e diventa ferrico e in queste condizioni il colore cambia in toni marroni per la formazione di metamioglobina (Mb-Fe3 + + O2-).
Normalmente i livelli di mioglobina nel sangue sono molto piccoli, dell'ordine dei microgrammi per litro (μg / L). Questi livelli aumentano quando si verifica la distruzione muscolare come nella rabdomiolisi del muscolo scheletrico o nell'infarto cardiaco con distruzione dei tessuti e in alcune miopatie.
La sua presenza nelle urine si osserva in determinate condizioni in cui il danno tissutale è molto importante. Il suo valore diagnostico precoce per l'attacco di cuore è discutibile.
Struttura della mioglobina
La mioglobina ha un peso molecolare di quasi 18 kDa compreso il gruppo eme. È costituito da quattro segmenti elicoidali uniti da "curve strette". Queste eliche di mioglobina sono strettamente imballate e mantengono la loro integrità strutturale anche quando il gruppo eme viene rimosso.
La struttura delle proteine globulari, così come di tutte le proteine cellulari, è gerarchica, quindi anche la struttura della mioglobina è gerarchica. Il primo livello è la struttura primaria formata dalla sequenza lineare di aminoacidi e la mioglobina è costituita da una catena di 153 aminoacidi.
Schema grafico della struttura elicoidale e globulare della mioglobina (Fonte: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0) tramite Wikimedia Commons)
La struttura secondaria della mioglobina è costituita dalla conformazione delle eliche alfa. La mioglobina contiene 8 eliche alfa formate ripetendo porzioni polipeptidiche unite da brevi segmenti di disposizione aperiodica.
La struttura terziaria è costituita dalla conformazione tridimensionale con attività biologica. Le caratteristiche più importanti di questa struttura sono le pieghe. La struttura quaternaria si riferisce all'assemblaggio di due o più catene polipeptidiche separate e collegate tramite legami o interazioni non covalenti.
Mioglobina e il suo gruppo protesico eme (Fonte: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) tramite Wikimedia Commons)
La mioglobina ha una struttura molto compatta, con residui idrofobici diretti verso l'interno e residui idrofili o polari diretti verso l'esterno. I residui apolari interni sono costituiti da leucina, valina, metionina e fenilalanina. Gli unici residui polari interni sono due istidine che hanno funzioni nel sito attivo.
Il gruppo eme protesico si trova in una fessura nella parte interna apolare della catena polipeptidica della mioglobina. Questo gruppo contiene ferro sotto forma di ferro ferroso, che si lega all'ossigeno per formare ossimioglobina.
Funzione
La funzione della mioglobina è quella di legare l'ossigeno al gruppo eme della sua struttura e di formare una riserva di ossigeno per la funzione muscolare. Poiché l'ossigeno è intrappolato nella struttura della mioglobina nel citoplasma della cellula muscolare, la sua pressione intracellulare, determinata dall'ossigeno libero, rimane bassa.
La bassa pressione intracellulare dell'ossigeno mantiene il gradiente per l'ingresso dell'ossigeno nella cellula. Questo favorisce il passaggio dell'ossigeno dal flusso sanguigno alla cellula muscolare. Quando la mioglobina è satura, l'ossigeno intracellulare aumenta, il che diminuisce progressivamente il gradiente e quindi il trasferimento.
La curva di legame dell'ossigeno alla mioglobina è iperbolica. Nelle porzioni iniziali della curva piccoli cambiamenti nella pressione parziale dell'ossigeno producono grandi cambiamenti nella saturazione della mioglobina con l'ossigeno.
Quindi, all'aumentare della pressione parziale dell'ossigeno, la saturazione continua ad aumentare, ma più lentamente, cioè, è necessario un aumento molto maggiore della pressione parziale dell'ossigeno per aumentare la saturazione della mioglobina, e progressivamente il la curva si appiattisce.
Esiste una variabile che misura l'affinità della curva chiamata P50, questa rappresenta la pressione parziale di ossigeno necessaria per saturare del 50% la mioglobina contenuta in una soluzione. Quindi, se la P50 aumenta, si dice che la mioglobina ha un'affinità inferiore e se la P50 diminuisce, si dice che la mioglobina ha un'affinità maggiore per l'ossigeno.
Quando si esaminano le curve di legame dell'ossigeno per mioglobina ed emoglobina, si osserva che per qualsiasi pressione parziale di ossigeno esaminata, la mioglobina è più satura dell'emoglobina, indicando che la mioglobina ha un'affinità per l'ossigeno maggiore di emoglobina.
Tipi di fibre muscolari e mioglobina
I muscoli scheletrici hanno diversi tipi di fibre muscolari nella loro composizione, alcune chiamate contrazione lenta e altre contrazione rapida. Le fibre a contrazione rapida sono strutturalmente e metabolicamente adattate per contrarsi rapidamente, vigorosamente e anaerobicamente.
Le fibre a contrazione lenta sono adatte per contrazioni lente, ma più lunghe, tipiche dell'esercizio aerobico di resistenza. Una delle differenze strutturali di queste fibre è la concentrazione di mioglobina, che dà loro il nome di fibre bianche e rosse.
Le fibre rosse hanno un alto contenuto di mioglobina, che conferisce loro il colore rosso, ma che consente loro anche di mantenere grandi quantità di ossigeno, essenziale per la loro funzione.
Valori normali
I valori ematici normali per gli uomini vanno da 19 a 92 µg / le per le donne da 12 a 76 µg / l, tuttavia vi sono differenze nei valori nei diversi laboratori.
Questi valori aumentano quando si verifica la distruzione muscolare, come accade nella rabdomiolisi del muscolo scheletrico, nelle ustioni estese, nelle scosse elettriche o nella necrosi muscolare estesa dovuta all'occlusione arteriosa, nell'infarto miocardico e in alcune miopatie.
In queste condizioni la mioglobina appare nelle urine e le conferisce un colore caratteristico.
Riferimenti
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