MIOFILAMENTI: TIPOLOGIE, STRUTTURA E ORGANIZZAZIONE - BIOLOGIA - 2025

I miofilamenti sono proteine ​​contrattili delle miofibrille, che sono unità strutturali di cellule muscolari, cellule chiamate fibre muscolari allungate.

Le fibre muscolari e le loro componenti hanno nomi particolari. Ad esempio, la membrana, il citoplasma, i mitocondri e il reticolo endoplasmatico sono noti rispettivamente come sarcolemma, sarcoplasma, sarcosomi e reticolo sarcoplasmatico.

Struttura dei miofilamenti (Fonte: Mikael Häggström, usato con permesso. Via Wikimedia Commons)

Allo stesso modo, gli elementi contrattili all'interno sono chiamati congiuntamente miofibrille; e le proteine ​​contrattili che compongono le miofibrille sono chiamate miofilamenti.

Esistono due tipi di miofilamenti: sottili e spessi. I filamenti sottili sono costituiti principalmente da tre proteine: F-actina, tropomiosina e troponina. I filamenti spessi, da parte loro, sono costituiti esclusivamente da un'altra proteina nota come miosina II.

Oltre a queste, esistono altre proteine ​​associate a filamenti sia spessi che sottili, ma questi non hanno funzioni contrattili, ma piuttosto strutturali, tra cui, per citarne alcune, titina e nebulina.

Tipi di fibre muscolari

La particolare disposizione dei miofilamenti che compongono le miofibrille dà origine a due tipi di fibre muscolari: fibre muscolari striate e fibre muscolari lisce.

Le fibre muscolari striate, quando esaminate al microscopio ottico, mostrano un pattern di striature o bande trasversali che si ripetono su tutta la loro superficie e che danno il nome, al muscolo che le contiene, di muscolo striato. Esistono due tipi di fibre muscolari striate, scheletriche e cardiache.

Le fibre muscolari che non mostrano questo modello di bande trasversali sono chiamate fibre lisce. Sono quelli che compongono i muscoli delle pareti vascolari e dei visceri.

Struttura

Miofilamenti sottili

Questi miofilamenti sono composti da actina F e due proteine ​​associate: tropomiosina e troponina, che hanno funzioni regolatrici.

L'actina F, o actina filamentosa, è un polimero di un'altra proteina globulare più piccola chiamata actina G o actina globulare, con un peso molecolare di circa 42 kDa. Ha un sito di legame per la miosina ed è organizzato in due catene disposte come una doppia elica composta da circa 13 monomeri per giro.

I filamenti di actina F sono caratterizzati dall'avere due poli: uno positivo, diretto verso il disco Z, e l'altro negativo, disposto verso il centro del sarcomero.

La tropomiosina è anche costituita da una doppia catena polipeptidica a doppia elica. È una proteina da 64 kDa che forma filamenti che si trovano nelle scanalature lasciate dalle catene a doppia elica dei sottili filamenti di F-actina, come se "riempissero" gli spazi vuoti dell'elica.

A riposo, la tropomiosina copre o "copre" i siti di legame dell'actina per la miosina, prevenendo l'interazione di entrambe le proteine, che è ciò che causa la contrazione muscolare. Intorno a ciascun filamento sottile ea circa 25-30 m dall'inizio di ciascuna tropomiosina c'è un'altra proteina chiamata troponina.

La troponina (Tn) è un complesso proteico composto da tre subunità polipeptidiche globulari chiamate troponina T, C e I. Ciascuna molecola di tropomiosina ha un complesso di troponina associato che la regola e insieme sono responsabili della regolazione dell'inizio e della terminazione. di contrazione muscolare.

Miofilamenti spessi

I filamenti spessi sono polimeri di miosina II, del peso di 510 kDa e costituiti da due catene pesanti di 222 kDa ciascuna e quattro catene leggere. Le catene leggere sono di due tipi: catene leggere essenziali da 18 kDa e catene leggere regolamentari da 22 kDa.

Ciascuna catena pesante della miosina II ha la forma di un bastoncino con una piccola testa globulare all'estremità che sporge di quasi 90 ° e ha due siti di legame, uno per l'actina e uno per l'ATP. Questo è il motivo per cui queste proteine ​​appartengono alla famiglia delle ATPasi.

Un filamento spesso è costituito da più di 200 molecole di miosina II. La testa globulare di ciascuna di queste molecole agisce come una "paletta" durante la contrazione, spingendo l'actina a cui è attaccata in modo che scivoli verso il centro del sarcomero.

Organizzazione

In una fibra muscolare striata scheletrica, le miofibrille occupano la maggior parte del sarcoplasma e sono disposte in gruppi ordinati longitudinali in tutta la cellula.

In una sezione longitudinale vista al microscopio ottico si osservano bande di luce, chiamate Bande I, e bande scure, chiamate Bande A. Queste bande corrispondono alla disposizione ordinata delle miofibrille, e quindi dei miofilamenti che le compongono.

Al centro della Banda I c'è una linea scura e sottile chiamata Linea o Disco Z. Il centro di ogni Banda A ha un'area più chiara nota come Banda H, che è divisa centralmente da una linea più scura chiamata Linea M .

Delimitata tra due linee Z, viene descritta una struttura chiamata sarcomero, che è l'unità funzionale del muscolo scheletrico. Un sarcomero è composto da miofilamenti contrattili disposti in modo ordinato nelle bande A, H e una emibanda I a ciascuna estremità.

Le bande I contengono solo filamenti sottili, la banda A contiene filamenti spessi intrecciati alle due estremità con filamenti fini e la banda H contiene solo filamenti spessi.

Come sono organizzati i miofilamenti all'interno dei sarcomeri?

Sia i miofilamenti spessi che quelli sottili possono essere visti esaminando un campione di muscolo scheletrico scheletrico al microscopio elettronico. Si dice che queste "interdigitano" o "si intrecciano" tra loro in una disposizione sequenziale, ordinata e parallela.

I sottili filamenti hanno origine dai dischi Z e si estendono su ciascun lato nella direzione opposta e verso il centro di ciascun sarcomero adiacente. Dai dischi Z a ciascuna estremità del sarcomero, nel muscolo rilassato, l'actina viaggia all'inizio della banda H su ciascun lato.

Pertanto, nelle fibre muscolari del muscolo scheletrico rilassato i miofilamenti spessi occupano l'area centrale che forma le bande scure o A; ei sottili filamenti si estendono su entrambi i lati del sarcomero senza raggiungerne il centro.

In una sezione trasversale nella regione in cui i filamenti spessi e sottili si sovrappongono, si può osservare un motivo esagonale che include il filamento spesso al centro e sei filamenti sottili che lo circondano, e che si trovano su ciascuno dei bordi dell'esagono .

Questa organizzazione dei miofilamenti nel sarcomero è preservata dalla funzione di una serie di proteine ​​associate ai miofilamenti e che hanno funzioni strutturali, tra cui si possono evidenziare titina, alfa actina, nebulina, miomesina e proteina C. .

Meccanismo di contrazione

Quando l'acetilcolina (un neurotrasmettitore) viene rilasciata nella piastra neuromuscolare mediante la stimolazione di un motoneurone, la fibra muscolare viene eccitata e i canali del calcio voltaggio-dipendenti nel reticolo sarcoplasmatico si aprono.

Il calcio si lega alla troponina C, provocando un cambiamento conformazionale della tropomiosina, esponendo i siti attivi dell'actina, iniziando così la contrazione. Quando i livelli di calcio diminuiscono, la tropomiosina ritorna alla sua posizione iniziale e la contrazione cessa.

L'esposizione dei siti di legame dell'actina alla miosina consente a entrambe le proteine ​​di legarsi e alla miosina di spingere l'actina verso il centro del sarcomero, scivolando sulla miosina.

Durante la contrazione muscolare, le linee Z di ciascun sarcomero si avvicinano al centro, avvicinandosi alla linea M, aumentando l'interdigitazione tra actina e miosina e riducendo la dimensione delle bande I e H. Il grado di accorciamento dipenderà dalla somma dell'accorciamento di ciascuno dei sarcomeri del muscolo contratto.

Riferimenti

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