MIOFIBRILLE: CARATTERISTICHE, STRUTTURA, COMPOSIZIONE, FUNZIONI - BIOLOGIA - 2025

Le miofibrille sono le unità strutturali delle cellule muscolari, note anche come fibre muscolari. Sono molto abbondanti, sono disposti in parallelo e sono incorporati dal citosol di queste cellule.

Le cellule o le fibre muscolari striate sono cellule molto lunghe, che misurano fino a 15 cm di lunghezza e da 10 a 100 μm di diametro. La sua membrana plasmatica è nota come sarcolemma e il suo citosol come sarcoplasma.

Diagramma della struttura muscolare di un essere umano (Fonte: Deglr6328 ~ commonswiki, tramite Wikimedia Commons)

All'interno di queste cellule ci sono, oltre alle miofibrille, più nuclei e mitocondri noti come sarcosomi, nonché un prominente reticolo endoplasmatico noto come reticolo sarcoplasmatico.

Le miofibrille sono riconosciute come gli "elementi contrattili" dei muscoli negli animali vertebrati. Sono composti da diversi tipi di proteine ​​che sono ciò che conferisce loro le caratteristiche elastiche e retrattili. Inoltre, occupano una parte importante del sarcoplasma delle fibre muscolari.

Differenze tra le fibre muscolari

Esistono due tipi di fibre muscolari: fibre striate e fibre lisce, ciascuna con una distribuzione anatomica e una funzione specifica. Le miofibrille sono particolarmente importanti ed evidenti nelle fibre muscolari striate che compongono il muscolo scheletrico.

Le fibre striate presentano uno schema ripetitivo di bande trasversali se osservate al microscopio e sono associate ai muscoli scheletrici e a parte dei muscoli cardiaci.

Le fibre lisce, invece, non mostrano lo stesso andamento al microscopio e si trovano nei muscoli caratteristici del sistema vascolare e digerente (e di tutti i visceri).

Caratteristiche generali

Le miofibrille sono costituite da due tipi di filamenti contrattili (noti anche come miofilamenti), che a loro volta sono costituiti dalle proteine ​​filamentose miosina e actina, che verranno descritte più avanti.

Rappresentazione grafica delle miofibrille nel muscolo scheletrico (Fonte: modificata da BruceBlaus tramite Wikimedia Commons)

Diversi ricercatori hanno stabilito che l'emivita delle proteine ​​contrattili delle miofibrille varia da 5 giorni a 2 settimane, in modo che il muscolo sia un tessuto altamente dinamico, non solo dal punto di vista contrattile, ma anche dal punto di vista della sintesi e del rinnovamento. dei suoi elementi strutturali.

L'unità funzionale di ciascuna miofibrilla nelle cellule o nelle fibre muscolari è chiamata sarcomero ed è delimitata da una regione nota come "banda o linea Z", da cui si estendono in ordine parallelo i miofilamenti di actina.

Poiché le miofibrille occupano una parte sostanziale del sarcoplasma, queste strutture fibrose limitano la posizione dei nuclei delle cellule a cui appartengono verso la periferia delle cellule, vicino al sarcolemma.

Alcune patologie umane sono legate allo spostamento dei nuclei verso l'interno dei fasci miofibrillari, e queste sono note come miopatie centro-nucleari.

Formazione di miofibrille o "miofibrillogenesi"

Le prime miofibrille vengono assemblate durante lo sviluppo del muscolo scheletrico embrionale.

Le proteine ​​che compongono i sarcomeri (le unità funzionali delle miofibrille) sono inizialmente allineate dalle estremità e dai lati delle "premofibrille" che sono composte da filamenti di actina e piccole porzioni di miosina II non muscolare e actina α specifica di muscoli.

Quando ciò si verifica, i geni che codificano le isoforme cardiache e scheletriche dell'α-actina sono espressi in proporzioni diverse nelle fibre muscolari. Innanzitutto la quantità di isoforma cardiaca che viene espressa è maggiore e poi questa cambia verso quella scheletrica.

Dopo la formazione delle premofibrille, le miofibrille nascenti si riuniscono dietro la zona di formazione delle premofibrille e in queste viene rilevata la forma muscolare della miosina II.

A questo punto, i filamenti di miosina si allineano e si complicano con altre specifiche proteine ​​leganti la miosina, come nel caso dei filamenti di actina.

Struttura e composizione

Come accennato poco fa, le miofibrille sono composte da miofilamenti proteici contrattili: actina e miosina, che sono anche conosciuti rispettivamente come miofilamenti sottili e spessi. Questi sono visibili al microscopio ottico.

- Miofilamenti sottili

I sottili filamenti delle miofibrille sono costituiti dalla proteina actina nella sua forma filamentosa (actina F), che è un polimero di forma globulare (actina G), di dimensioni inferiori.

I filamenti filamentosi di G-actina (F-actina) formano un doppio filamento che si avvolge in un'elica. Ciascuno di questi monomeri pesa più o meno 40 kDa ed è in grado di legare la miosina in siti particolari.

Questi filamenti hanno un diametro di circa 7 nm e corrono tra due aree note come banda I e banda A. Nella banda A, questi filamenti si trovano attorno ai filamenti spessi in una disposizione esagonale secondaria.

In particolare, ogni filamento sottile è separato simmetricamente da tre filamenti spessi e ogni filamento spesso è circondato da sei filamenti sottili.

I filamenti sottili e spessi interagiscono tra loro tramite “ponti incrociati” che sporgono dai filamenti spessi e compaiono nella struttura miofibrillare ad intervalli regolari di distanze prossime a 14 nm.

Rappresentazione schematica dei miofilamenti che compongono le miofibrille e delle loro sezioni trasversali (Fonte: Kamran Maqsood 93 tramite Wikimedia Commons)

I filamenti di actina e altre proteine ​​associate si estendono sui "bordi" delle linee Z e si sovrappongono ai filamenti di miosina verso il centro di ciascun sarcomero.

- Miofilamenti spessi

I filamenti spessi sono polimeri della proteina della miosina II (510 kDa ciascuno) e sono delimitati da regioni note come "bande A".

I miofilamenti di miosina sono lunghi circa 16 nm e sono disposti in disposizioni esagonali (se si osserva una sezione trasversale di una miofibrilla).

Ciascun filamento di miosina II è costituito da molte molecole di miosina impaccate, ciascuna costituita da due catene polipeptidiche che hanno una regione a forma di clava o "testa" e che sono disposte in "fasci" per formare i filamenti.

Entrambi i fasci sono tenuti attraverso le loro estremità al centro di ciascun sarcomero, in modo che le "teste" di ciascuna miosina siano dirette verso la linea Z, dove sono attaccati i sottili filamenti.

Le teste di miosina svolgono funzioni molto importanti, poiché hanno siti di legame per le molecole di ATP e, inoltre, durante la contrazione muscolare, sono in grado di formare dei ponti incrociati per interagire con i sottili filamenti di actina.

- Proteine ​​associate

I filamenti di actina vengono "ancorati" o "fissati" alla membrana plasmatica delle fibre muscolari (sarcolemma) grazie alla loro interazione con un'altra proteina nota come distrofina.

Inoltre, ci sono due importanti proteine ​​leganti l'actina note come troponina e tropomiosina che, insieme ai filamenti di actina, formano un complesso proteico. Entrambe le proteine ​​sono essenziali per la regolazione delle interazioni che avvengono tra filamenti sottili e spessi.

La tropomiosina è anche una molecola filamentosa a due filamenti che si associa alle eliche di actina specificamente nella regione delle scanalature che si verificano tra i due filamenti. La troponina è un complesso proteico globulare tripartito disposto a intervalli sui filamenti di actina.

Quest'ultimo complesso funziona come un "interruttore" calcio-dipendente che regola i processi di contrazione delle fibre muscolari, motivo per cui è della massima importanza.

Nel muscolo striato degli animali vertebrati, ci sono anche altre due proteine ​​che interagiscono con i filamenti spessi e sottili, noti rispettivamente come titina e nebulina.

La nebulina ha importanti funzioni nel regolare la lunghezza dei filamenti di actina, mentre la titina partecipa al supporto e all'ancoraggio dei filamenti di miosina in una regione del sarcomero nota come linea M.

Altre proteine

Esistono altre proteine ​​associate a miofilamenti spessi noti come proteina C legante la miosina e miomesina, responsabili della fissazione dei filamenti di miosina nella linea M.

Caratteristiche

Le miofibrille hanno implicazioni elementari per la capacità di movimento degli animali vertebrati.

Essendo costituiti dai complessi proteici fibrosi e contrattili dell'apparato muscolare, questi sono essenziali per eseguire le risposte agli stimoli nervosi che portano al movimento e allo spostamento (nei muscoli scheletrici striati).

Le indiscutibili proprietà dinamiche del muscolo scheletrico, che costituisce più del 40% del peso corporeo, sono conferite dalle miofibrille che, allo stesso tempo, possiedono tra il 50 e il 70% delle proteine ​​del corpo umano.

Le miofibrille, come parte di questi muscoli, partecipano a tutte le sue funzioni:

- Meccanico : per convertire l'energia chimica in energia meccanica per generare forza, mantenere la postura, produrre movimenti, ecc.

- Metabolico : poiché il muscolo partecipa al metabolismo energetico basale e funge da sito di stoccaggio di sostanze fondamentali come aminoacidi e carboidrati; contribuisce inoltre alla produzione di calore e al consumo di energia e ossigeno utilizzati durante attività fisiche o esercizi sportivi.

Poiché le miofibrille sono composte principalmente da proteine, rappresentano un sito di stoccaggio e rilascio di amminoacidi che contribuiscono al mantenimento dei livelli di glucosio nel sangue durante il digiuno o la fame.

Inoltre, il rilascio di aminoacidi da queste strutture muscolari è importante dal punto di vista delle esigenze biosintetiche di altri tessuti come la pelle, il cervello, il cuore e altri organi.

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