Le lipasi pancreatiche (triacilglicerolo acil idrolasi) sono enzimi secreti dal pancreas nell'intestino tenue e sono responsabili della digestione dei trigliceridi nella dieta consumata, producendo acidi grassi liberi e glicerolo.
In altre parole, sono enzimi che digeriscono i grassi, soprattutto i grassi neutri, che sono i più abbondanti negli alimenti (trigliceridi). Questi grassi sono costituiti da un nucleo di glicerolo a cui vengono esterificate tre molecole di acidi grassi.
Diagramma grafico in cui è rappresentato il processo di assorbimento dei trigliceridi attraverso la parete del tubo digerente. La lipasi pancreatica converte i trigliceridi in monogliceridi e acidi grassi liberi (Fonte: Posible2006 Via Wikimedia Commons)
Altri enzimi che abbattono il grasso sono contenuti anche nelle secrezioni pancreatiche, note come fosfolipasi A e B, in grado di abbattere rispettivamente gli acidi grassi della lecitina e dell'isolecitina.
Il pancreas è un organo a doppia funzione; Da un lato secerne ormoni che hanno a che fare con il metabolismo dei carboidrati (insulina e glucagone) e, dall'altro, secerne enzimi per la funzione digestiva come lipasi (che digeriscono i grassi), proteasi (che digeriscono le proteine) e amilasi (che digeriscono i carboidrati).
A differenza delle proteasi, le lipasi pancreatiche vengono secrete nell'intestino tenue come proteine attive e la loro attività può essere aumentata in presenza di acidi biliari e altri composti.
Il succo pancreatico non è solo composto da enzimi, ma contiene anche fluidi e altri componenti chimici, come ad esempio il bicarbonato, tutti sintetizzati da cellule diverse dal pancreas e sotto rigidi meccanismi regolatori.
Alcune malattie del pancreas sono caratterizzate da un deficit enzimatico con normale secrezione di liquidi o viceversa, cioè un deficit di secrezione di liquidi e normale secrezione di enzimi.
Struttura
Nell'uomo, la lipasi pancreatica è un enzima composto da una singola catena polipeptidica, con un peso molecolare prossimo a 50 kDa, simile all'enzima nei bovini, ovini e suini.
È una glicoproteina che ha residui di mannosio, fucosio, galattosio, glucosio e N-acetil glucosamina nella sua porzione di carboidrati. Nell'uomo sono stati proposti due isoenzimi della lipasi pancreatica con punti isoelettrici di 5,80 e 5,85, rispettivamente.
Secondo alcuni studi, questo enzima è codificato da un gene che ha circa 1.395 nucleotidi, il cui prodotto traslazionale corrisponde a una molecola di circa 465 aminoacidi.
L'estremità N-terminale della proteina completamente elaborata e matura è preceduta da una sequenza o da un peptide segnale di 16 amminoacidi idrofobici, che svolgono un ruolo importante nella traslocazione di questo enzima dopo la sua sintesi.
L'enzima umano ha un sito attivo situato all'estremità C-terminale, dove c'è una triade di amminoacidi: Asp-His-Ser, di cui la serina sembra essere la più importante cataliticamente parlando.
Attivazione e inibizione
Questo enzima viene secreto nella sua forma attiva, ma la sua attività aumenta in presenza di amminoacidi, ioni calcio e sali biliari. I sali biliari, in particolare, sono responsabili della riduzione del pH del lume intestinale da 8,1 a 6, che è il pH ottimale per l'enzima.
Alcuni autori sottolineano che se la concentrazione di sali biliari aumenta troppo, la lipasi pancreatica viene inibita, ma questa inibizione viene contrastata o invertita da un altro enzima, la colipasi, che funziona come cofattore della lipasi pancreatica ed è codificato da diversi geni. All'inizio.
Tuttavia, alcuni autori affermano che la lipasi pancreatica, così come le fosfolipasi, sono, infatti, sintetizzate e secrete come "zimogeni" inattivi, che richiedono una digestione proteolitica da parte dell'enzima tripsina, contenuto anche nel succhi pancreatici.
Anche l'eccessiva presenza di sali di metalli pesanti come rame, ferro e cobalto ha dimostrato di essere inibitoria per la lipasi pancreatica. Lo stesso della presenza di alogeni, iodio, fluoro e bromo.
Caratteristiche
La funzione principale dell'enzima lipasi pancreatica è quella di favorire la digestione intestinale dei trigliceridi ingeriti con la dieta, funzione che svolge idrolizzando questi composti e rilasciando una miscela di digliceridi, monogliceridi, acidi grassi liberi e molecole di glicerolo.
La lipasi pancreatica generalmente idrolizza i legami nelle posizioni 1 e 3 dei trigliceridi che attacca; catalizza inoltre la digestione di alcuni esteri sintetici e, in entrambi i casi, può farlo solo all'interfaccia tra acqua e grassi, quindi più fine è l'emulsione, maggiore è l'attività della lipasi.
Schema grafico dei grassi ingeriti attraverso la dieta. Nell'intestino questi vengono emulsionati nel duodeno da soluzioni anfipatiche sotto forma di sali biliari e fosfolipidi, che possono poi essere attaccati dalla lipasi pancreatica (Fonte: Cruithne9 Via Wikimedia Commons)
Il primo passo per la digestione dei grassi nell'intestino tenue è la loro "emulsificazione" nel liquido intestinale, dovuta alla presenza dei sali biliari del fegato e ai movimenti peristaltici intestinali.
È importante notare che, nel processo di digestione dei grassi, gli acidi grassi liberi a catena corta (tra 2 e 10 atomi di carbonio) e le molecole di glicerolo vengono rapidamente assorbiti attraverso la mucosa intestinale.
I trigliceridi, solitamente caratterizzati dalla presenza di acidi grassi a catena lunga (con più di 12 atomi di carbonio), vengono digeriti dalle lipasi pancreatiche una volta "alloggiati" in strutture note come micelle, prodotto dell'emulsificazione.
Valori normali
Il pancreas, come ogni organo del corpo, può essere soggetto a diverse malattie di origine infettiva, infiammatoria, tumorale, tossica o traumatica, che possono avere gravi implicazioni per il funzionamento sistemico.
Gli enzimi amilasi e lipasi pancreatica sono spesso utilizzati come indicatori sierici di alcune patologie legate all'apparato digerente e alle sue ghiandole accessorie.
È stato riscontrato che solitamente alti livelli di lipasi nel siero possono essere dovuti a pancreatite, e lo stesso è stato proposto rispetto ad un altro enzima prodotto dal pancreas, l'amilasi.
I valori normali per la lipasi pancreatica nell'uomo sono compresi tra 0 e 160 U / L nel plasma, mentre un valore superiore a 200 U / L è un valore al quale si sospetta la presenza di pancreatite o un'altra condizione pancreatica. .
Il livello di lipasi pancreatica può non solo aumentare nel siero a causa di infiammazione cronica o acuta del pancreas (pancreatite), ma può anche essere un'indicazione di cancro del pancreas, gastroenterite grave, ulcere duodenali, infezioni da HIV, eccetera.
Può anche verificarsi in persone con deficit familiare di lipoproteina lipasi.
Riferimenti
- Best, CH e Taylor, NB (1961). Le basi fisiologiche della pratica medica (Vol. 541). Baltimora: Williams & Wilkins.
- De Caro, A., Figarella, C., Amic, J., Michel, R. e Guy, O. (1977). Lipasi pancreatica umana: una glicoproteina. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) -Protein Structure, 490 (2), 411-419.
- Frank, B. e Gottlieb, K. (1999). Amilasi normale, lipasi elevata: è pancreatite? La rivista americana di gastroenterologia, 94 (2), 463.
- Hall, JE (2015). Libro di testo di Guyton e Hall di fisiologia medica. Elsevier Health Sciences.
- Marcin, J. (2017). Healthline. Estratto il 26 dicembre 2019 da www.healthline.com/health/amylase-and-lipase-tests
- Ruch, TC, Patton, HD e Howell, WH (1973). Fisiologia e biofisica. Saunders.
- Winkler, FK, d'Arcy, A. e Hunziker, W. (1990). Struttura della lipasi pancreatica umana. Natura, 343 (6260), 771.