LACCASI: CARATTERISTICHE, STRUTTURA, FUNZIONI - SCIENZA - 2025

Le laccasi , p-difenolo: ossidoreduttasi diossigeno-benzenediolo ossigeno ossidoreduttasi , ovvero, sono enzimi appartenenti al gruppo di enzimi denominati ossidasi "ossidasi di rame blu".

Esistono nelle piante superiori, in alcuni insetti, nei batteri e praticamente in tutti i funghi che sono stati studiati; il suo caratteristico colore blu è il prodotto di quattro atomi di rame attaccati alla molecola nel suo sito catalitico.

Rappresentazione grafica della struttura molecolare di un enzima Laccase (Fonte: Jawahar Swaminathan e personale MSD presso l'European Bioinformatics Institute tramite Wikimedia Commons)

Questi enzimi furono descritti da Yoshida et al. Nel 1883, quando studiarono la resina dell'albero giapponese Rhus vernicifera o "albero della lacca", dove fu stabilito che la loro funzione principale era quella di catalizzare le reazioni di polimerizzazione e depolimerizzazione dei composti.

Molto tempo dopo si è scoperto che, nei funghi, queste proteine ​​ad attività enzimatica hanno funzioni specifiche nei meccanismi di rimozione dei fenoli tossici dall'ambiente in cui crescono, mentre nelle piante sono coinvolte in processi sintetici come la lignificazione.

I progressi scientifici riguardanti lo studio di questi enzimi ne hanno permesso l'uso a livello industriale, dove la loro capacità catalitica è stata impiegata, soprattutto nei contesti di biorisanamento, tessile, nella rimozione di coloranti applicati ai tessili, nell'industria della carta, tra altri.

I motivi principali per cui le laccasi sono così interessanti da un punto di vista industriale hanno a che fare con il fatto che le loro reazioni di ossidazione coinvolgono semplicemente la riduzione dell'ossigeno molecolare e la produzione di acqua come elemento secondario.

caratteristiche

Gli enzimi laccasi possono essere secreti o trovati nella regione intracellulare, ma questo dipende dall'organismo studiato. Nonostante ciò, la maggior parte degli enzimi analizzati (ad eccezione di alcune proteine ​​di alcuni funghi e insetti) sono proteine ​​extracellulari.

Distribuzione

Questi enzimi, come discusso in precedenza, si trovano prevalentemente in funghi, piante superiori, batteri e alcune specie di insetti.

Tra le piante di cui è stata dimostrata l'esistenza ci sono meli, asparagi, patate, pere, manghi, pesche, pini, prugne, tra gli altri. Gli insetti che esprimono la laccasi appartengono principalmente ai generi Bombyx, Calliphora, Diploptera, Drosophila, Musca, Papilio, Rhodnius e altri.

I funghi sono gli organismi dai quali è stato isolato e studiato il maggior numero e varietà di laccasi e questi enzimi sono presenti sia negli ascomiceti che nei deuteromiceti e nei basidiomiceti.

Catalisi

La reazione catalizzata dalle laccasi consiste nell'ossidazione monoelettronica di una molecola di substrato, che può appartenere al gruppo dei fenoli, composti aromatici o ammine alifatiche, al suo corrispondente radicale reattivo.

Il risultato della reazione catalitica è la riduzione di una molecola di ossigeno a due molecole d'acqua e l'ossidazione, allo stesso tempo, di quattro molecole di substrato per produrre quattro radicali liberi reattivi.

I radicali liberi intermedi possono legarsi e formare dimeri, oligomeri o polimeri, motivo per cui si dice che le laccasi catalizzano le reazioni di polimerizzazione e "depolimerizzazione".

Struttura

Le laccasi sono glicoproteine, cioè proteine ​​che hanno residui di oligosaccaridi legati covalentemente alla catena polipeptidica, e queste rappresentano tra il 10 e il 50% del peso totale della molecola (negli enzimi vegetali la percentuale può essere un po 'più alta) .

La porzione di carboidrati di questo tipo di proteina contiene monosaccaridi come glucosio, mannosio, galattosio, fucosio, arabinosio e alcune esosammine, e si ritiene che la glicosilazione svolga ruoli importanti nella secrezione, suscettibilità proteolitica, attività, ritenzione di rame e la stabilità termica della proteina.

Questi enzimi si trovano generalmente in natura come monomeri o omodimeri e il peso molecolare di ciascun monomero può variare tra 60 e 100 kDa.

Il centro catalitico delle laccasi è costituito da quattro atomi di rame (Cu), che conferiscono alla molecola in generale una colorazione blu per l'assorbimento elettronico che avviene nei legami rame-rame (Cu-Cu).

Le laccasi vegetali hanno punti isoelettrici con valori prossimi a 9 (abbastanza basici), mentre gli enzimi fungini sono compresi tra i punti isoelettrici di 3 e 7 (quindi sono enzimi che lavorano in condizioni acide).

isoenzimi

Molti funghi produttori di laccasi hanno anche isoforme di laccasi, che sono codificate dallo stesso gene o da geni diversi. Questi isoenzimi differiscono l'uno dall'altro principalmente in termini di stabilità, pH e temperatura ottimali per la catalizzazione e affinità per diversi tipi di substrato.

In determinate condizioni, questi isoenzimi possono avere diverse funzioni fisiologiche, ma ciò dipende dalla specie o dalla condizione in cui vive.

Caratteristiche

Alcuni ricercatori hanno dimostrato che le laccasi sono coinvolte nella "sclerotizzazione" della cuticola negli insetti e nell'assemblaggio di spore resistenti alla luce ultravioletta in microrganismi del genere Bacillus.

Nelle piante

Negli organismi vegetali, le laccasi partecipano alla formazione della parete cellulare, ai processi di lignificazione e "delignificazione" (perdita o disintegrazione della lignina); inoltre, sono stati collegati alla disintossicazione dei tessuti attraverso l'ossidazione di fenoli antifungini o la disattivazione delle fitoalessine.

Nei funghi

Significativamente abbondanti in questo gruppo di organismi, le laccasi partecipano a una varietà di processi cellulari e fisiologici. Tra queste possiamo citare la protezione dei funghi patogeni dei tannini e delle “fitoalessine” vegetali; quindi si può dire che, per i funghi, questi enzimi sono fattori di virulenza.

Le laccasi svolgono anche un ruolo nella morfogenesi e differenziazione delle strutture di resistenza e spore dei basidiomiceti, nonché nella biodegradazione della lignina nei funghi che degradano i tessuti delle specie vegetali legnose.

Allo stesso tempo, le laccasi partecipano alla formazione di pigmenti nei miceli e nei corpi fruttiferi di molti funghi e contribuiscono ai processi di adesione cellula-cellula, alla formazione del “collante” polifenolico che lega le ife e all'evasione. del sistema immunitario degli ospiti infettati da funghi patogeni.

Nell'industria

Questi particolari enzimi sono usati industrialmente per vari scopi, ma i più importanti corrispondono all'industria tessile e cartaria e al biorisanamento e decontaminazione delle acque reflue prodotte da altri processi industriali.

Nello specifico, questi enzimi sono frequentemente utilizzati per l'ossidazione dei fenoli e dei loro derivati ​​presenti in acque contaminate da scarti industriali, i cui prodotti di catalisi sono insolubili (polimerizzati) e precipitati, il che li rende facilmente separabili.

Nell'industria alimentare sono anche di una certa importanza poiché la rimozione dei composti fenolici è necessaria per la stabilizzazione di bevande come vino, birra e succhi naturali.

Sono utilizzati nell'industria cosmetica, nella sintesi chimica di molti composti, nel biorisanamento del suolo e nella nanobiotecnologia.

Le più usate sono la laccasi da funghi, ma recentemente è stato accertato che la laccasi batterica ha caratteristiche più prominenti dal punto di vista industriale; Sono in grado di lavorare con una maggiore varietà di substrati e con intervalli di temperatura e pH molto più ampi, oltre ad essere molto più stabili contro agenti inibitori.

Riferimenti

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