INTERAZIONI IDROFOBICHE: COS'È, IMPORTANZA ED ESEMPI - BIOLOGIA - 2025

Le interazioni idrofobiche (HI) sono le forze che mantengono la coesione tra composti apolari immersi in una soluzione o solvente polare. A differenza di altre interazioni non covalenti, come i legami idrogeno, le interazioni ioniche o le forze di van der Waals, le interazioni idrofobiche non dipendono dalle proprietà intrinseche dei soluti, ma piuttosto dai solventi.

Un esempio molto illustrativo di queste interazioni può essere la separazione di fase che si verifica quando si tratta di miscelare l'acqua con l'olio. In questo caso, le molecole di olio "interagiscono" tra loro come risultato della disposizione delle molecole d'acqua intorno a loro.

Emulsione di grasso in acqua (Catrin Sohrabi, da Wikimedia Commons)

La nozione di queste interazioni esiste da prima degli anni Quaranta. Tuttavia, il termine "legame idrofobico" fu coniato da Kauzmann nel 1959, mentre studiava i fattori più importanti per stabilizzare la struttura tridimensionale di alcune proteine.

Le IS sono una delle più importanti interazioni aspecifiche che avvengono nei sistemi biologici. Svolgono anche un ruolo importante in un'ampia varietà di applicazioni ingegneristiche e nell'industria chimica e farmaceutica che conosciamo oggi.

Cosa sono le interazioni idrofobiche?

La causa fisica dell'IH si basa sull'incapacità delle sostanze non polari di formare legami idrogeno con molecole d'acqua in una soluzione.

Sono note come "interazioni aspecifiche" poiché non sono correlate all'affinità tra le molecole di soluto, ma piuttosto alla tendenza delle molecole d'acqua a mantenere le proprie interazioni attraverso il legame idrogeno.

A contatto con l'acqua, le molecole apolari o idrofobe tendono ad aggregarsi spontaneamente, al fine di ottenere la migliore stabilità riducendo la superficie di contatto con l'acqua.

Questo effetto potrebbe essere scambiato per una forte attrazione, ma è solo una conseguenza del carattere non polare delle sostanze rispetto al solvente.

Spiegate da un punto di vista termodinamico, queste associazioni spontanee avvengono alla ricerca di uno stato energeticamente favorevole, dove c'è la minima variazione di energia libera (∆ G).

Tenendo conto che ∆ G = ∆ H - T∆ S, lo stato energeticamente più favorevole sarà quello in cui l'entropia (∆ S) è maggiore, cioè dove ci sono meno molecole d'acqua la cui libertà di rotazione e traslazione è ridotta per contatto con un soluto apolare.

Quando le molecole apolari si associano tra loro, legate da molecole d'acqua, si ottiene uno stato più favorevole che se queste molecole rimanessero separate, ciascuna circondata da una diversa "gabbia" di molecole d'acqua.

Importanza biologica

Le IS sono molto rilevanti poiché si verificano in una varietà di processi biochimici.

Questi processi includono cambiamenti conformazionali nelle proteine, il legame di substrati agli enzimi, l'associazione di subunità di complessi enzimatici, l'aggregazione e la formazione di membrane biologiche, la stabilizzazione delle proteine ​​in soluzioni acquose e altri.

In termini quantitativi, diversi autori si sono assunti il ​​compito di determinare l'importanza di HI nella stabilità della struttura di un gran numero di proteine, concludendo che queste interazioni contribuiscono per più del 50%.

Molte proteine ​​di membrana (integrali e periferiche) sono associate a doppi strati lipidici grazie all'HI quando, nelle loro strutture, queste proteine ​​hanno domini idrofobici. Inoltre, la stabilità della struttura terziaria di molte proteine ​​solubili dipende da HI.

Alcune tecniche nello studio di Biologia Cellulare sfruttano la proprietà che alcuni detergenti ionici possiedono di formare micelle, strutture "emisferiche" di composti anfifilici le cui regioni apolari si associano tra loro grazie ad HI.

Le micelle sono utilizzate anche in studi farmaceutici che prevedono la somministrazione di farmaci liposolubili e la loro formazione è essenziale anche per l'assorbimento di vitamine e lipidi complessi nel corpo umano.

Esempi di interazioni idrofobiche

membrane

Un ottimo esempio di HI è la formazione delle membrane cellulari. Tali strutture sono composte da un doppio strato fosfolipidico. La sua organizzazione è dovuta alle IS che si verificano tra le code apolari in "repulsione" al mezzo acquoso circostante.

Proteina

Gli HI hanno una grande influenza sul ripiegamento delle proteine ​​globulari, la cui forma biologicamente attiva si ottiene dopo l'instaurazione di una particolare configurazione spaziale, governata dalla presenza di alcuni residui amminoacidici nella struttura.

• Il caso dell'apomioglobina

L'apomioglobina (mioglobina priva del gruppo eme) è una piccola proteina alfa-elicoidale che è servita da modello per studiare il processo di ripiegamento e l'importanza dell'IH tra i residui apolari nella sua catena polipeptidica.

In uno studio condotto da Dyson et al.Nel 2006 dove sono state utilizzate sequenze mutate di apomioglobina, è stato dimostrato che l'inizio di eventi di ripiegamento dell'apomioglobina dipende principalmente dagli IIS tra aminoacidi con gruppi apolari delle alfa-eliche.

Pertanto, piccoli cambiamenti introdotti nella sequenza amminoacidica significano importanti modifiche nella struttura terziaria, che danno origine a proteine ​​poco formate e inattive.

detergenti

Un altro chiaro esempio di HI è la modalità di azione dei detergenti commerciali che utilizziamo quotidianamente per scopi domestici.

I detergenti sono molecole anfipatiche (con una regione polare e una regione apolare). Possono "emulsionare" i grassi poiché hanno la capacità di formare legami idrogeno con le molecole d'acqua e hanno interazioni idrofobiche con i lipidi presenti nei grassi.

A contatto con i grassi in una soluzione acquosa, le molecole del detergente si associano tra loro in modo tale che le code apolari si fronteggiano, racchiudendo le molecole lipidiche, e le regioni polari sono esposte verso la superficie della micella, che entra contatto con l'acqua.

Riferimenti

1. Chandler, D. (2005). Interfacce e forza motrice dell'assemblaggio idrofobico. Natura, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN e Zeng, H. (2018). Modulazione dell'interazione idrofobica mediando la struttura e la chimica su nanoscala superficiale, non monotonicamente mediante l'idrofobicità. Angewandte Chemie - Edizione internazionale, 57 (37), 11903–11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE e Sheraga, HA (2006). Il ruolo delle interazioni idrofobiche nell'inizio e nella propagazione del ripiegamento delle proteine. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Biologia cellulare molecolare (5a ed.). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Biologia strutturale delle membrane: con fondamenti biochimici e biofisici. Cambridge University Press. Estratto da www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ e Israelachvili, J. (2006). Recenti progressi nella comprensione delle interazioni idrofobiche. Atti della National Academy of Sciences, 103 (43), 15739–15746.
7. Nelson, DL e Cox, MM (2009). Principi di biochimica di Lehninger. Omega Editions (5a ed.).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Interazioni idrofobiche e reattività chimica. Chimica organica e biomolecolare, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Contributo delle interazioni idrofobiche alla stabilità delle proteine. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
11. Silverstein, TP (1998). Il vero motivo per cui olio e acqua non si mescolano. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116–118.