IMMUNOGLOBULINE: STRUTTURA, TIPI E FUNZIONI - ANATOMIA E FISIOLOGIA - 2025

Le immunoglobuline sono molecole prodotte da cellule B e plasmacellule che aiutano la difesa dell'organismo. Sono costituiti da una biomolecola glicoproteica appartenente al sistema immunitario. Sono una delle proteine ​​più abbondanti nel siero del sangue, dopo l'albumina.

L'anticorpo è un altro nome per le immunoglobuline e sono considerate globuline a causa del loro comportamento nell'elettroforesi del siero del sangue che le contiene. La molecola di immunoglobulina può essere semplice o complessa, a seconda che si presenti come monomero o sia polimerizzata.

La struttura comune delle immunoglobuline è simile alla lettera "Y". Esistono cinque tipi di immunoglobuline che presentano differenze morfologiche, funzionali e di localizzazione nel corpo. Le differenze strutturali degli anticorpi non sono nella forma, ma nella composizione; ogni tipo ha un obiettivo specifico.

La risposta immunitaria promossa dalle immunoglobuline è altamente specifica e un meccanismo altamente complesso. Lo stimolo per la sua secrezione da parte delle cellule viene attivato in presenza di agenti estranei all'organismo, come i batteri. Il ruolo dell'immunoglobulina sarà quello di legarsi all'elemento estraneo ed eliminarlo.

Immunoglobuline o anticorpi possono essere presenti sia nel sangue che sulla superficie membranosa degli organi. Queste biomolecole rappresentano elementi importanti all'interno del sistema di difesa del corpo umano.

Struttura

La struttura degli anticorpi contiene aminoacidi e carboidrati, gli oligosaccaridi. La presenza predominante di aminoacidi, la loro quantità e distribuzione è ciò che determina la struttura dell'immunoglobulina.

Come tutte le proteine, le immunoglobuline hanno strutture primarie, secondarie, terziarie e quaternarie, che ne determinano l'aspetto tipico.

Per quanto riguarda il numero di aminoacidi che presentano, le immunoglobuline hanno due tipi di catena: catena pesante e catena leggera. Inoltre, secondo la sequenza amminoacidica nella sua struttura, ciascuna delle catene ha una regione variabile e una regione costante.

Catene pesanti

Le catene pesanti delle immunoglobuline corrispondono a unità polipeptidiche costituite da sequenze di 440 aminoacidi.

Ogni immunoglobulina ha 2 catene pesanti, ognuna delle quali ha a sua volta una regione variabile e una regione costante. La regione costante ha 330 amminoacidi e la variabile 110 amminoacidi sequenziati.

La struttura della catena pesante è diversa per ciascuna immunoglobulina. Ci sono un totale di 5 tipi di catene pesanti che determinano i tipi di immunoglobuline.

I tipi di catene pesanti sono identificati dalle lettere greche γ, μ, α, ε, δ per le immunoglobuline IgG, IgM, IgA, IgE e IgD, rispettivamente.

La regione costante delle catene pesanti ε e μ è formata da quattro domini, mentre quelle corrispondenti a α, γ, δ ne hanno tre. Quindi ogni regione costante sarà diversa per ogni tipo di immunoglobulina, ma comune alle immunoglobuline dello stesso tipo.

La regione variabile della catena pesante è costituita da un singolo dominio immunoglobulinico. Questa regione ha una sequenza di 110 amminoacidi e sarà diversa a seconda della specificità dell'anticorpo per un antigene.

Nella struttura delle catene pesanti si può osservare un'angolazione o flessione - chiamata cerniera - che rappresenta l'area flessibile della catena.

Catene leggere

Le catene leggere delle immunoglobuline sono polipeptidi costituiti da circa 220 aminoacidi. Esistono due tipi di catene leggere nell'uomo: kappa (κ) e lambda (λ), quest'ultima con quattro sottotipi. I domini costanti e variabili hanno sequenze di 110 amminoacidi ciascuno.

Un anticorpo può avere due catene leggere κ (κκ) o una coppia di catene λ (λλ) ma non è possibile che ne possieda una per ogni tipo contemporaneamente.

Segmenti Fc e Fab

Poiché ogni immunoglobulina ha una forma simile a una "Y", può essere divisa in due segmenti. Il segmento "inferiore", la base, è chiamato frazione cristallizzabile o Fc; mentre le braccia della «Y» formano il Fab, ovvero la frazione che si lega all'antigene. Ciascuna di queste sezioni strutturali dell'immunoglobulina svolge una funzione diversa.

Segmento Fc

Il segmento Fc possiede due o tre domini costanti delle catene pesanti delle immunoglobuline.

Fc può legarsi a proteine ​​oa un recettore specifico su basofili, eosinofili o mastociti, inducendo così la risposta immunitaria specifica che eliminerà l'antigene. Fc corrisponde all'estremità carbossilica dell'immunoglobulina.

Segmento favoloso

La frazione Fab o segmento di un anticorpo contiene i domini variabili alle sue estremità, oltre ai domini costanti delle catene pesanti e leggere.

Il dominio costante della catena pesante è continuato con i domini del segmento Fc che formano la cerniera. Corrisponde all'estremità ammino-terminale dell'immunoglobulina.

L'importanza del segmento Fab è che permette di legarsi ad antigeni, sostanze estranee e potenzialmente dannose.

I domini variabili di ciascuna immunoglobulina garantiscono la sua specificità per un dato antigene; questa caratteristica ne consente persino l'utilizzo nella diagnosi di malattie infiammatorie e infettive.

tipi

Di Alejandro Porto, tramite Wikimedia Commons

Le immunoglobuline fino ad ora conosciute hanno una catena pesante specifica che è costante per ognuna di queste e diversa dalle altre.

Esistono cinque varietà di catene pesanti che determinano cinque tipi di immunoglobuline, le cui funzioni sono diverse.

Immunoglobulina G (IgG)

L'immunoglobulina G è la varietà più numerosa. Ha una catena pesante gamma e si presenta in forma unimolecolare o monomerica.

Le IgG sono le più abbondanti sia nel siero del sangue che nello spazio tissutale. Cambiamenti minimi nella sequenza amminoacidica della sua catena pesante determinano la sua divisione in sottotipi: 1, 2, 3 e 4.

L'immunoglobulina G ha una sequenza di 330 aminoacidi nel suo segmento Fc e un peso molecolare di 150.000, di cui 105.000 corrispondono alla sua catena pesante.

Immunoglobulina M (IgM)

L'immunoglobulina M è un pentamero la cui catena pesante è μ. Il suo peso molecolare è elevato, circa 900.000.

La sequenza amminoacidica della sua catena pesante è 440 nella sua frazione Fc. Si trova prevalentemente nel siero del sangue, che rappresenta dal 10 al 12% delle immunoglobuline. Le IgM hanno un solo sottotipo.

Immunoglobulina A (IgA)

Corrisponde al tipo di catena pesante α e rappresenta il 15% delle immunoglobuline totali. L'IgA si trova sia nel sangue che nelle secrezioni, anche nel latte materno, sotto forma di monomero o dimero. Il peso molecolare di questa immunoglobulina è 320.000 e ha due sottotipi: IgA1 e IgA2.

Immunoglobulina E (IgE)

L'immunoglobulina E è costituita dalla catena pesante di tipo ε ed è molto scarsa nel siero, intorno allo 0,002%.

L'IgE ha un peso molecolare di 200.000 ed è presente come monomero principalmente nel siero, nel muco nasale e nella saliva. È anche comune trovare questa immunoglobulina nei basofili e nei mastociti.

Immunoglobulina D (IgD)

La varietà a catena pesante δ corrisponde all'immunoglobulina D, che rappresenta lo 0,2% delle immunoglobuline totali. L'IgD ha un peso molecolare di 180.000 ed è strutturato come un monomero.

È correlato ai linfociti B, attaccati alla loro superficie. Tuttavia, il ruolo delle IgD non è chiaro.

Cambio di tipo

Le immunoglobuline possono subire un cambiamento di tipo strutturale, dovuto alla necessità di difendersi da un antigene.

Questo cambiamento è dovuto al ruolo dei linfociti B nella produzione di anticorpi attraverso la proprietà dell'immunità adattativa. Il cambiamento strutturale è nella regione costante della catena pesante, senza alterare la regione variabile.

Un cambio di tipo o classe può far cambiare un'IgM in IgG o IgE e ciò si verifica come risposta indotta dall'interferone gamma o dalle interleuchine IL-4 e IL-5.

Caratteristiche

Il ruolo che le immunoglobuline svolgono nel sistema immunitario è di vitale importanza per la difesa dell'organismo.

Le immunoglobuline fanno parte del sistema immunitario umorale; cioè, sono sostanze secrete dalle cellule per la protezione da patogeni o agenti nocivi.

Forniscono un mezzo di difesa efficace, efficace, specifico e sistematizzato, essendo di grande valore come parte del sistema immunitario. Hanno funzioni generali e specifiche all'interno dell'immunità:

Funzioni generali

Gli anticorpi o le immunoglobuline svolgono entrambe le funzioni indipendenti e attivano l'effettore cellulo-mediato e le risposte secretorie.

Legame antigene-anticorpo

Le immunoglobuline hanno la funzione di legare gli agenti antigenici in modo specifico e selettivo.

La formazione del complesso antigene-anticorpo è la funzione principale di un'immunoglobulina e, quindi, è la risposta immunitaria che può fermare l'azione dell'antigene. Ciascun anticorpo può legare due o più antigeni contemporaneamente.

Funzioni effettive

Il più delle volte, il complesso antigene-anticorpo funge da iniziatore per attivare risposte cellulari specifiche o per avviare una sequenza di eventi che determinano l'eliminazione dell'antigene. Le due risposte effettive più comuni sono il legame cellulare e l'attivazione del complemento.

Il legame cellulare dipende dalla presenza di recettori specifici per il segmento Fc dell'immunoglobulina, una volta che si è legato all'antigene.

Cellule come mastociti, eosinofili, basofili, linfociti e fagociti possiedono questi recettori e forniscono i meccanismi per l'eliminazione dell'antigene.

L'attivazione della cascata del complemento è un meccanismo complesso che prevede l'inizio di una sequenza, quindi il risultato finale è la secrezione di sostanze tossiche che eliminano gli antigeni.

Funzioni specifiche

Innanzitutto, ogni tipo di immunoglobulina sviluppa una specifica funzione di difesa:

Immunoglobulina G

- L'immunoglobulina G fornisce la maggior parte delle difese contro gli agenti antigenici, inclusi batteri e virus.

- IgG attiva meccanismi come il complemento e la fagocitosi.

- La costituzione di IgG specifiche per un antigene è durevole.

- L'unico anticorpo che la madre può trasferire ai suoi figli durante la gravidanza è l'IgG.

Immunoglobulina M

- IgM è l'anticorpo con una risposta rapida agli agenti nocivi e infettivi, poiché fornisce un'azione immediata fino a quando non viene sostituito da IgG.

- Questo anticorpo attiva le risposte cellulari incorporate nella membrana dei linfociti e le risposte umorali come il complemento.

- È la prima immunoglobulina sintetizzata dall'uomo.

Immunoglobulina A

- Agisce come una barriera di difesa contro i patogeni, essendo localizzato sulle superfici delle mucose.

- È presente nella mucosa respiratoria, nel sistema digerente, nel tratto urinario e anche nelle secrezioni come la saliva, il muco nasale e le lacrime.

- Sebbene la sua attivazione del complemento sia bassa, può essere associata ai lisozimi per uccidere i batteri.

- La presenza di immunoglobulina D sia nel latte materno che nel colostro consente a un neonato di acquisirla durante l'allattamento.

Immunoglobulina E

- L'immunoglobulina E fornisce un forte meccanismo di difesa contro gli antigeni che producono allergie.

- L'interazione tra IgE e un allergene farà apparire sostanze infiammatorie responsabili dei sintomi di allergie, come starnuti, tosse, orticaria, aumento delle lacrime e muco nasale.

- Le IgE possono anche attaccarsi alla superficie dei parassiti attraverso il suo segmento Fc, producendo una reazione che ne provoca la morte.

Immunoglobulina D

- La struttura monomerica dell'IgD è legata ai linfociti B che non hanno interagito con gli antigeni, quindi svolgono il ruolo di recettori.

- Il ruolo delle IgD non è chiaro.

Riferimenti

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