- caratteristiche
- Formato da apoenzimi e cofattori
- Ammettono una varietà di cofattori
- Unione temporanea o permanente
- Funzione
- Esempi di oloenzimi comuni
- RNA polimerasi
- DNA polimerasi
- Anidrasi carbonica
- Emoglobina
- Citocromo ossidasi
- Piruvato chinasi
- Piruvato carbossilasi
- Acetil CoA carbossilasi
- Monoamino ossidasi
- Lattato deidrogenasi
- catalasi
- Riferimenti
Un oloenzima è un enzima costituito da una parte proteica chiamata apoenzima combinata con una molecola non proteica chiamata cofattore. Né l'apoenzima né il cofattore sono attivi quando sono separati; vale a dire, per funzionare devono essere accoppiati.
Pertanto, gli oloenzimi sono gli enzimi combinati e, di conseguenza, sono cataliticamente attivi. Gli enzimi sono un tipo di biomolecole la cui funzione è fondamentalmente quella di aumentare la velocità delle reazioni cellulari. Alcuni enzimi necessitano dell'aiuto di altre molecole, chiamate cofattori.
Apoenzima + cofattore = oloenzima
I cofattori completano gli apoenzimi e formano un oloenzima attivo che esegue la catalisi. Quegli enzimi che richiedono un cofattore particolare sono noti come enzimi coniugati. Questi hanno due componenti principali: il cofattore, che può essere uno ione metallico (inorganico) o una molecola organica; l'apoenzima, parte proteica.
caratteristiche
Formato da apoenzimi e cofattori
Gli apoenzimi sono la parte proteica del complesso e i cofattori possono essere ioni o molecole organiche.
Ammettono una varietà di cofattori
Esistono diversi tipi di cofattori che aiutano a formare oloenzimi. Alcuni esempi sono i coenzimi e le vitamine comuni, ad esempio: vitamina B, FAD, NAD +, vitamina C e coenzima A.
Alcuni cofattori con ioni metallici, ad esempio: rame, ferro, zinco, calcio e magnesio, tra gli altri. Un'altra classe di cofattori sono i cosiddetti gruppi protesici.
Unione temporanea o permanente
I cofattori possono legarsi agli apoenzimi con intensità variabile. In alcuni casi l'unione è debole e temporanea, mentre in altri casi l'unione è così forte da essere permanente.
Nei casi in cui il legame è temporaneo, quando il cofattore viene rimosso dall'oloenzima, si trasforma di nuovo in apoenzima e cessa di essere attivo.
Funzione
L'oloenzima è un enzima pronto ad esercitare la sua funzione catalitica; ovvero, per accelerare alcune reazioni chimiche che si generano in aree diverse.
Le funzioni possono variare a seconda dell'azione specifica dell'oloenzima. Tra le più importanti spicca la DNA polimerasi, la cui funzione è quella di garantire che la copia del DNA venga eseguita correttamente.
Esempi di oloenzimi comuni
RNA polimerasi
La RNA polimerasi è un oloenzima che catalizza la reazione di sintesi dell'RNA. Questo oloenzima è necessario per costruire filamenti di RNA da filamenti modello di DNA che fungono da modelli durante il processo di trascrizione.
La sua funzione è quella di aggiungere ribonucleotidi all'estremità 3 di una molecola di RNA in crescita. Nei procarioti, l'apoenzima della RNA polimerasi necessita di un cofattore chiamato sigma 70.
DNA polimerasi
La DNA polimerasi è anche un oloenzima che catalizza la reazione di polimerizzazione del DNA. Questo enzima svolge una funzione molto importante per le cellule perché ha il compito di replicare le informazioni genetiche.
La DNA polimerasi ha bisogno di uno ione caricato positivamente, solitamente magnesio, per svolgere la sua funzione.
Esistono diversi tipi di DNA polimerasi: la DNA polimerasi III è un oloenzima che ha due enzimi centrali (Pol III), ciascuno composto da tre subunità (α, ɛ e θ), un morsetto scorrevole che ha due subunità beta e un complesso di fissazione della carica che ha più subunità (δ, τ, γ, ψ e χ).
Anidrasi carbonica
L'anidrasi carbonica, detta anche carbonato disidratasi, appartiene a una famiglia di oloenzimi che catalizzano la rapida conversione dell'anidride carbonica (CO2) e dell'acqua (H2O) in bicarbonato (H2CO3) e protoni (H +).
L'enzima richiede uno ione zinco (Zn + 2) come cofattore per svolgere la sua funzione. La reazione catalizzata dall'anidrasi carbonica è reversibile, per questo motivo la sua attività è considerata importante poiché aiuta a mantenere l'equilibrio acido-base tra sangue e tessuti.
Emoglobina
L'emoglobina è un oloenzima molto importante per il trasporto dei gas nei tessuti animali. Questa proteina presente nei globuli rossi contiene ferro (Fe + 2) e la sua funzione è quella di trasportare l'ossigeno dai polmoni ad altre aree del corpo.
La struttura molecolare dell'emoglobina è un tetramero, il che significa che è composta da 4 catene o subunità polipeptidiche.
Ogni subunità di questo oloenzima contiene un gruppo eme e ogni gruppo eme contiene un atomo di ferro che può legarsi alle molecole di ossigeno. Il gruppo eme dell'emoglobina è il suo gruppo protesico, necessario per la sua funzione catalitica.
Citocromo ossidasi
La citocromo ossidasi è un enzima che partecipa ai processi di produzione di energia, che si svolgono nei mitocondri di quasi tutti gli esseri viventi.
È un oloenzima complesso che richiede la collaborazione di alcuni cofattori, ioni ferro e rame, per catalizzare la reazione di trasferimento di elettroni e produzione di ATP.
Piruvato chinasi
La piruvato chinasi è un altro oloenzima importante per tutte le cellule, perché partecipa a una delle vie metaboliche universali: la glicolisi.
La sua funzione è quella di catalizzare il trasferimento di un gruppo fosfato da una molecola chiamata fosfoenolpiruvato a un'altra molecola chiamata adenosina difosfato, per formare ATP e piruvato.
L'apoenzima richiede cationi di potassio (K`) e magnesio (Mg + 2) come cofattori per formare l'oloenzima funzionale.
Piruvato carbossilasi
Un altro esempio importante è la piruvato carbossilasi, un oloenzima che catalizza il trasferimento di un gruppo carbossilico a una molecola di piruvato. Pertanto, il piruvato viene convertito in ossalacetato, un importante intermedio nel metabolismo.
Per essere funzionalmente attivo, l'apoenzima piruvato carbossilasi richiede un cofattore chiamato biotina.
Acetil CoA carbossilasi
L'acetil-CoA carbossilasi è un oloenzima il cui cofattore, come suggerisce il nome, è il coenzima A.
Quando l'apoenzima e il coenzima A sono accoppiati, l'oloenzima è cataliticamente attivo per svolgere la sua funzione: trasferire un gruppo carbossilico ad acetil-CoA per convertirlo in malonil coenzima A (malonil-CoA).
L'acetil-CoA svolge importanti funzioni sia nelle cellule animali che nelle cellule vegetali.
Monoamino ossidasi
Questo è un importante oloenzima nel sistema nervoso umano, la sua funzione è quella di promuovere la degradazione di alcuni neurotrasmettitori.
Affinché la monoamino ossidasi sia cataliticamente attiva, deve legarsi in modo covalente al suo cofattore, flavina adenina dinucleotide (FAD).
Lattato deidrogenasi
La lattato deidrogenasi è un importante oloenzima per tutti gli esseri viventi, in particolare nei tessuti che consumano molta energia, come cuore, cervello, fegato, muscoli scheletrici, polmoni, tra gli altri.
Questo enzima richiede la presenza del suo cofattore, nicotinammide adenina dinucleotide (NAD), per catalizzare la reazione di conversione da piruvato a lattato.
catalasi
La catalasi è un importante oloenzima nella prevenzione della tossicità cellulare. La sua funzione è quella di scomporre il perossido di idrogeno, un prodotto del metabolismo cellulare, in ossigeno e acqua.
L'apoenzima della catalasi richiede l'attivazione di due cofattori: uno ione manganese e un gruppo protesico HEMO, simile a quello dell'emoglobina.
Riferimenti
- Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D. e Reddy, M. (2016). Studio preliminare sulla lattato deidrogenasi sierica (LDH) - biomarcatore prognostico nel carcinoma mammario. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6–8.
- Athappilly, FK e Hendrickson, WA (1995). Struttura del dominio biotinile della carbossilasi acetil-coenzima A determinata dalla fase MAD. Struttura, 3 (12), 1407–1419.
- Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochimica (8 ° ed.). WH Freeman and Company.
- Butt, AA, Michaels, S. e Kissinger, P. (2002). L'associazione del livello sierico di lattato deidrogenasi con infezioni opportunistiche selezionate e progressione dell'HIV. International Journal of Infectious Diseases, 6 (3), 178–181.
- Fegler, J. (1944). Funzione dell'anidrasi carbonica nel sangue. Natura, 137–38.
- Gaweska, H. e Fitzpatrick, PF (2011). Strutture e meccanismo della famiglia delle monoaminossidasi. Biomolecular Concepts, 2 (5), 365-377.
- Gupta, V. e Bamezai, RNK (2010). Piruvato chinasi umana M2: una proteina multifunzionale. Protein Science, 19 (11), 2031-2044.
- Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC e Attwood, PV (2008). Struttura, meccanismo e regolazione della piruvato carbossilasi. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
- Muirhead, H. (1990). Isoenzimi della piruvato chinasi. Transazioni della società biochimica, 18, 193-196.
- Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologia (7 ° ed.) Cengage Learning.
- Supuran, CT (2016). Struttura e funzione delle anidrasi carboniche. Biochemical Journal, 473 (14), 2023-2032.
- Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP e Healy, J. (2004). Monoamino ossidasi: certezze e incertezze. Current Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965-1982.
- Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fondamenti di biochimica: vita a livello molecolare (5a ed.). Wiley.
- Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R. e Li, LZ (2014). Il lattato più alto è un indicatore del rischio metastatico del tumore? Uno studio pilota sulla MRS che utilizza il piruvato 13C iperpolarizzato. Academic Radiology, 21 (2), 223-231.