GLOBINA: CARATTERISTICHE, STRUTTURA, FUNZIONE E ALTERAZIONI - BIOLOGIA - 2025

La globina è una struttura proteica disposta in forma sferica o globosa, da cui il nome. Questa struttura è di tipo terziario ed è caratterizzata dall'essere complessa, poiché la catena degli amminoacidi si piega formando la sferoproteina. Esistono diversi tipi di catene globiniche e queste sono state classificate in lettere greche: globina a catena alfa, beta, delta, gamma, epsilon e zeta.

Gli amminoacidi che compongono la struttura primaria della proteina variano a seconda della specie a cui appartengono (uomo o animale). Esistono anche variazioni all'interno della stessa specie in base allo stato di vita attuale dell'organismo (vita embrionale, vita fetale o vita post-parto).

Diverse strutture che contengono globina nella loro composizione. Fonti: Wikipedia.com/BiancaDescals / L'autore del caricamento originale era ProteinBoxBot su Wikipedia in inglese. /Wikipedia.com

Le informazioni genetiche per la sintesi delle varie catene globiniche sono contenute in vari cromosomi. Ad esempio, le globine della catena alfa si trovano sul cromosoma 16, mentre le informazioni genetiche per le globine beta, delta, gamma ed epsilon si trovano sul cromosoma 11.

caratteristiche

La globina fa parte di importanti strutture del corpo, ad esempio le più rilevanti sono: l'emoglobina e la mioglobina.

L'emoglobina contiene quattro catene globiniche (alfa 1 e alfa 2) e (beta 1 e beta 2). Ogni globina ha una piega dove protegge il gruppo eme.

D'altra parte, c'è la mioglobina. Che ha una struttura meno complessa dell'emoglobina. Questo presenta un polipeptide globulare di una singola striscia disposta secondariamente.

Fino a poco tempo si credeva che queste fossero le uniche sostanze che contenevano globina negli esseri superiori, ma oggi si sa che altre due hanno globina nella loro costituzione: citoglobina e neuroglobina.

La citoglobina è presente nella maggior parte dei tessuti e si trova soprattutto nel tessuto connettivo, così come è stata trovata anche nella retina.

A sua volta, la neuroglobina ha una preferenza per il tessuto nervoso, da cui il nome. La neuroglobina è stata trovata nelle cellule nervose del cervello situate a livello della corteccia cerebrale, così come in altre posizioni come il talamo, l'ipotalamo, l'ippocampo e il cervelletto.

Tuttavia, non sono le uniche posizioni, poiché al di fuori del sistema nervoso può essere trovato negli isolotti di Langerhans del pancreas e nella retina.

Struttura

Esistono 6 diversi tipi di catene globiniche designate dalle lettere dell'alfabeto greco: alfa (α), beta (β), gamma (γ), delta (δ), epsilon (ε) e zeta (ζ). Queste catene appartengono alla famiglia delle globine, ma differiscono tra loro per il numero di aminoacidi che possiedono.

Questi polipeptidi hanno una struttura primaria, secondaria e terziaria. La singola catena di amminoacidi rappresenta la struttura primaria. Quando la catena è avvolta in spirali o eliche, costituiscono la struttura secondaria.

Se questa struttura poi si ripiega su se stessa molte volte, forma una struttura globulare corrispondente alla struttura terziaria.

Allo stesso modo, possono acquisire la forma quaternaria solo quando 4 molecole o catene di globina sono combinate in forma terziaria.

Ecco come si verifica nella complessa struttura dell'emoglobina. Tuttavia, nella mioglobina è diverso. In questo caso la globina si presenta come un monomero, cioè ha un'unica catena peptidica che si dispone in pieghe, creando 8 eliche (struttura secondaria).

Sia l'emoglobina che la mioglobina ospitano un gruppo eme all'interno della loro complessa struttura.

Emoglobina

In questa molecola si legano 2 catene di globina alfa e 2 catene beta. È così che sono perfettamente accoppiati per ospitare il gruppo eme, più ferro, al loro centro.

Tra queste strutture ci sono legami deboli e legami forti. 19 amminoacidi partecipano alle unioni deboli e l'unione avviene come segue: la catena alfa 1 si unisce alla catena beta 2 e la catena alfa 2 si unisce alla catena beta 1.

Mentre, 35 amminoacidi partecipano a forti unioni e le catene che si uniscono sono: la catena alfa 1 si unisce alla catena beta 1 e la catena alfa 2 si unisce alla catena beta 2.

Posizione delle catene alfa 1 e alfa 2, beta 1 e beta 2 nella struttura dell'emoglobina. Fonte: immagine modificata dall'OpenStax College (tradotta in spagnolo)

Mioglobina

Nella mioglobina è presente anche un gruppo proteico globulare, ma in questo caso è presente un'unica catena peptidica composta da 153 aminoacidi. La sua disposizione spaziale è secondaria e ha 8 eliche alfa.

Questa struttura proteica posiziona strategicamente gli amminoacidi idrofobici verso l'interno della struttura, mentre gli amminoacidi idrofili o polari sono verso l'esterno.

Questo design è perfetto per ospitare il gruppo eme all'interno (parte idrofobica). Questo è attaccato alla proteina da legami non covalenti.

Cytoglobin

È stato scoperto nel 2001 e si dice che sia un tipo di emoglobina, ma differisce in quanto è esacoordinato, mentre l'emoglobina e la mioglobina sono pentacoordinate. Questo ha a che fare con la posizione che l'istidina dell'amminoacido assume vicino al gruppo eme.

neuroglobina

La sua scoperta è stata fatta nel 2000. La neuroglobina è un monomero che ha 150 aminoacidi, quindi è molto simile alla mioglobina. La struttura della neuroglobina è dal 21% al 25% simile alla mioglobina e all'emoglobina.

Caratteristiche

Poiché la globina non si trova da sola nel corpo, ma come parte di determinate strutture, vengono menzionate le funzioni che ciascuna di esse adempie:

Emoglobina

Si trova all'interno degli eritrociti. È responsabile del fissaggio e del trasporto dell'ossigeno dai polmoni ai tessuti. Oltre a purificare il corpo dall'anidride carbonica, facendo il percorso opposto.

Mioglobina

Il gruppo eme situato nella globina ha la funzione di immagazzinare molecole di ossigeno per ossigenare il muscolo cardiaco e il muscolo scheletrico.

Cytoglobin

Si ritiene che questa proteina sia in grado di influenzare la protezione degli stati di stress ipossico e ossidativo nei tessuti. Si pensa anche che possa trasportare ossigeno arterioso al cervello.

neuroglobina

Si pensa che la neuroglobina abbia la capacità di legare ossigeno, monossido di carbonio e ossido nitrico.

Tuttavia, il ruolo della neuroglobina non è ancora noto con certezza, ma si ritiene che sia correlato alla regolazione dell'ipossia e dell'ischemia cerebrale. Soprattutto agirebbe come un neuroprotettivo.

Poiché la neuroglobina ha una struttura simile all'emoglobina e alla mioglobina, si ipotizza che possa partecipare alla fornitura di ossigeno a livello neuronale. Si ritiene inoltre che possa eliminare i radicali liberi e l'azoto prodotti nella catena respiratoria.

In relazione all'ossido nitrico, si pensa che lo elimini quando l'ossigeno è normale e lo produca nei processi ipossici da NO ₂ .

alterazioni

Le catene alfa e beta globina sono codificate da diversi geni situati rispettivamente sui cromosomi 16 e 11.

Gli individui con emoglobina S (anemia falciforme o anemia falciforme) hanno un difetto nella catena della beta globina. Il difetto consiste in una sostituzione di basi azotate a livello del nucleotide numero 20 del gene coinvolto, dove c'è un cambiamento di adenina per timina.

Le mutazioni nel gene β ^s del cromosoma 11 causano diversi aplotipi chiamati globina: Senegal, Camerun, Benin, Bantu o CAR e asiatico o arabo-indiano.

Conoscere il tipo di aplotipo che i pazienti con anemia falciforme presentano è epidemiologicamente importante, poiché ci permette di conoscere la distribuzione dei diversi aplotipi, ma questa informazione fornisce anche dati importanti per conoscere la prognosi della malattia.

Ad esempio: l'aplotipo Bantu è noto per essere più grave, mentre il tipo senegalese e asiatico sono più miti.

Le differenze tra un aplotipo e un altro risiedono nella quantità di emoglobina F che hanno. Maggiore è la percentuale di emoglobina F e minore è l'emoglobina S, migliore è la prognosi. Minore è la quantità di emoglobina F e maggiore è l'emoglobina S, peggiore è la prognosi.

Queste mutazioni sono ereditate autosomiche insieme alla mutazione dell'emoglobina S.

Riferimenti

1. Globina. Wikipedia, l'enciclopedia libera. 19 ottobre 2018, 13:44 UTC. 11 luglio 2019, 17:26, wikipedia.org
2. "Mioglobina." Wikipedia, l'enciclopedia libera. 7 luglio 2019, 21:16 UTC. 11 luglio 2019, 20:42, wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Aplotipi del gene della beta globina nei portatori di emoglobina S in Colombia. Biomédica 2012; 32: 103-111. Disponibile su: scielo.org
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: un nuovo membro della famiglia delle globine. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291-296. Disponibile su: scielo.sld
5. "Cytoglobin." Wikipedia, l'enciclopedia libera. 1 settembre 2017, 17:26 UTC. 12 luglio 2019, 00:28 wikipedia.org