CHERATINA: TIPI, STRUTTURA, POSIZIONE E FUNZIONI - BIOLOGIA - 2024

La cheratina è una proteina fibrosa insolubile che costituisce la parte strutturale delle cellule e dei tegumenti di molti organismi, in particolare i vertebrati. Ha forme molto varie e non è molto reattivo, chimicamente parlando.

La sua struttura fu descritta per la prima volta dagli scienziati Linus Pauling e Robert Corey nel 1951, mentre analizzavano la struttura dei peli di animali. Questi ricercatori hanno anche fornito informazioni sulla struttura della miosina nel tessuto muscolare.

Schema organizzativo alfa-cheratina (Fonte: Mlpatton tramite Wikimedia Commons)

Dopo il collagene, è una delle proteine ​​più importanti negli animali e rappresenta la maggior parte del peso a secco di capelli, lana, unghie, artigli e zoccoli, piume, corna e una parte sostanziale del strato esterno della pelle.

Gli elementi o parti "cheratinizzate" degli animali possono avere morfologie molto diverse che dipendono, in larga misura, dalla funzione che svolgono in ogni particolare organismo.

La cheratina è una proteina che ha caratteristiche che le conferiscono una grande efficienza meccanica in termini di tensione e compressione. È prodotto da un tipo speciale di cellule chiamate "cheratinociti", che di solito muoiono dopo essere state prodotte.

Alcuni autori affermano che le cheratine sono espresse in modo tessuto e stadio specifico. Nell'uomo ci sono più di 30 geni che codificano queste proteine ​​e appartengono a una famiglia che si è evoluta attraverso diversi cicli di duplicazione genetica.

Tipi di cheratine e loro struttura

Esistono essenzialmente due tipi di cheratine: α e β. Questi si distinguono per avere una struttura di base composta principalmente da catene polipeptidiche che possono essere avvolte come alfa eliche (α-cheratine) o unite in parallelo come i fogli β-piegati (β-cheratine).

α-cheratine

Questo tipo di cheratina è il più studiato ed è noto che i mammiferi hanno almeno 30 diverse varianti di questo tipo di cheratina. In questi animali, le α-cheratine fanno parte di unghie, capelli, corna, zoccoli, aculei e epidermide.

Come il collagene, queste proteine ​​contengono nella loro struttura un'abbondante proporzione di piccoli amminoacidi come glicina e alanina, che sono ciò che rende possibile la creazione di alfa eliche. La struttura molecolare di una α-cheratina è composta da tre diverse regioni: (1) le fibrille o eliche cristalline, (2) i domini terminali dei filamenti e (3) la matrice.

Le eliche sono due e formano un dimero che ricorda una spirale arrotolata che viene tenuta insieme grazie alla presenza di legami o ponti disolfuro (SS). Ciascuna delle eliche ha circa 3,6 residui di amminoacidi in ogni turno che produce ed è composta da circa 310 amminoacidi.

Queste bobine a spirale possono quindi associarsi per formare una struttura nota come protofilamento o protofibrilla, che ha la capacità di assemblare con altre dello stesso tipo.

I protofilamenti possiedono estremità N- e C-terminali non elicoidali ricche di residui di cisteina e attaccate al nucleo o alla regione della matrice. Queste molecole polimerizzano per formare filamenti intermedi che hanno un diametro vicino a 7 nm.

Si distinguono due tipi di filamenti intermedi composti da cheratina: filamenti intermedi acidi (tipo I) e basici (tipo II). Questi sono incorporati in una matrice proteica e il modo in cui questi filamenti sono disposti influenza direttamente le proprietà meccaniche della struttura che costituiscono.

Nei filamenti di tipo I, le eliche sono collegate tra loro mediante tre "connettori elicoidali" noti come L1, L12 e L2 e che si pensa diano flessibilità al dominio elicoidale. Nei filamenti di tipo II, ci sono anche due sottodomini che si trovano tra i domini elicoidali.

Esempio di una struttura con α-cheratine: capelli

Se viene analizzata la struttura di un capello tipico, ha un diametro di circa 20 micron ed è composta da cellule morte che contengono macrofibrille impaccate che sono orientate in parallelo (fianco a fianco).

I capelli dei mammiferi, come questa mucca, sono fatti di cheratina (Fonte: Frank Winkler via pixabay.com)

Le macrofibrille sono costituite da microfibrille, di diametro inferiore e legate tra loro tramite una sostanza proteica amorfa ad alto contenuto di zolfo.

Queste microfibrille sono gruppi di protofibrille più piccole con un modello di organizzazione 9 + 2, il che significa che nove protofibrille circondano due protofibrille centrali; tutte queste strutture sono essenzialmente composte da α-cheratina.

Cheratine molli e cheratine dure

A seconda del loro contenuto di zolfo, le α-cheratine possono essere classificate come cheratine morbide o cheratine dure. Ciò ha a che fare con la forza di resistenza meccanica imposta dai legami disolfuro nella struttura proteica.

Il gruppo delle cheratine dure comprende quelle che fanno parte dei capelli, delle corna e delle unghie, mentre le cheratine molli sono rappresentate dai filamenti presenti nella pelle e nei calli.

I legami disolfuro possono essere rimossi applicando un agente riducente, in modo che le strutture composte da cheratina non siano facilmente digeribili dagli animali, a meno che non abbiano intestini ricchi di mercaptani, come nel caso di alcuni insetti.

β-cheratine

Le Β-cheratine sono molto più forti delle α-cheratine e si trovano nei rettili e negli uccelli come parte di artigli, squame, piume e becchi. Nei gechi, anche i microvilli che si trovano sulle loro gambe (funghi) sono costituiti da questa proteina.

La sua struttura molecolare è composta da fogli β-piegati formati da catene polipeptidiche antiparallele che si uniscono tra loro tramite legami o legami idrogeno. Queste catene, una accanto all'altra, formano piccole superfici rigide e piane, leggermente piegate.

Dov'è e quali sono le sue funzioni?

Le funzioni della cheratina sono legate, soprattutto, al tipo di struttura che costruisce e dove si trova nel corpo dell'animale.

Come altre proteine ​​fibrose, conferisce stabilità e rigidità strutturale alle cellule, poiché appartiene alla grande famiglia di proteine ​​nota come famiglia dei filamenti intermedi, che sono proteine ​​del citoscheletro.

In protezione e copertura

Lo strato superiore della pelle degli animali superiori ha una vasta rete di filamenti intermedi formati dalla cheratina. Questo strato è chiamato epidermide ed ha uno spessore compreso tra 30 micron e 1 nm nell'uomo.

L'epidermide funge da barriera protettiva contro diversi tipi di stress meccanico e chimico ed è sintetizzata da un tipo speciale di cellule chiamate "cheratinociti".

Oltre all'epidermide, c'è uno strato ancora più esterno che è in costante perdita ed è noto come strato corneo, che svolge funzioni simili.

Spine e aculei sono anche usati da vari animali per la propria protezione contro predatori e altri aggressori.

La "corazza" dei Pangolini, piccoli mammiferi insettivori che popolano l'Asia e l'Africa, è composta anche da "scaglie" di cheratina che li proteggono.

In difesa e altre funzioni

Le corna si osservano negli animali della famiglia Bovidae, cioè nelle mucche, nelle pecore e nelle capre. Sono strutture molto forti e resistenti e gli animali che le possiedono le utilizzano come organi di difesa e corteggiamento.

Le corna sono formate da un centro osseo composto da osso “spugnoso” ricoperto da pelle che sporge dalla zona posteriore del cranio.

Le unghie sono un altro esempio di parti del corpo costituite da cheratina (Fonte: Adobe Stock tramite pixabay.com)

Gli artigli e le unghie, oltre alle loro funzioni di alimentazione e contenimento, servono anche agli animali come "armi" di difesa contro aggressori e predatori.

I becchi degli uccelli servono a diversi scopi, tra cui cibo, difesa, corteggiamento, scambio di calore e toelettatura, tra gli altri. Molteplici varietà di becchi si trovano in natura negli uccelli, soprattutto in termini di forma, colore, dimensione e forza delle mascelle associate.

I becchi sono composti, come le corna, da un centro osseo sporgente dal cranio e ricoperto da robuste lamine di β-cheratina.

I denti degli animali non mandibolati (vertebrati "ancestrali") sono composti da cheratina e, come i denti dei vertebrati "superiori", hanno molteplici funzioni di alimentazione e difesa.

In movimento

Gli zoccoli di molti ruminanti e ungulati (cavalli, asini, alci, ecc.) Sono realizzati in cheratina, sono molto resistenti e sono progettati per proteggere le zampe e aiutare nei movimenti.

Le piume, che vengono utilizzate anche dagli uccelli per muoversi, sono fatte di β-cheratina. Queste strutture hanno anche funzioni di mimetizzazione, corteggiamento, isolamento termico e impermeabilità.

Anche le piume e il becco degli uccelli sono composti da cheratina (Fonte: Couleur, via pixabay.com)

Nell'industria

L'industria tessile è uno dei principali sfruttatori delle strutture cheratinizzate, dal punto di vista antropocentrico. La lana e il pelo di molti animali è importante a livello industriale, poiché con loro si confezionano vari capi di abbigliamento utili all'uomo da diversi punti di vista.

Riferimenti

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