Le proteine fibrose , note anche come scleroproteine, sono una classe di proteine che sono importanti componenti strutturali di qualsiasi cellula vivente. Collagene, elastina, cheratina o fibroina sono esempi di questo tipo di proteine.
Svolgono funzioni molto diverse e complesse. I più importanti sono quelli di protezione (come le spine di un porcospino) o di sostegno (come quello che fornisce ai ragni la tela che loro stessi tessono e che li tiene sospesi).
Struttura ripetitiva della fibroina di seta, una proteina fibrosa (Fonte: Sponk tramite Wikimedia Commons)
Le proteine fibrose sono composte da catene polipeptidiche completamente estese, organizzate in una sorta di "fibra" o "corda" di grande resistenza. Queste proteine sono meccanicamente molto forti e insolubili in acqua.
Per la maggior parte, i componenti delle proteine fibrose sono polimeri di amminoacidi ripetuti consecutivamente.
L'umanità ha cercato di ricreare le proprietà delle proteine fibrose utilizzando diversi strumenti biotecnologici, tuttavia, chiarire con tanta esattezza la disposizione di ciascun amminoacido nella catena polipeptidica non è un compito facile.
Struttura
Le proteine fibrose hanno una composizione relativamente semplice nella loro struttura. Sono generalmente costituiti da tre o quattro amminoacidi uniti insieme, che vengono ripetuti molte volte.
Cioè, se una proteina è composta da amminoacidi come lisina, arginina e triptofano, il prossimo amminoacido che si legherà al triptofano sarà di nuovo una lisina, seguita da un'arginina e da un'altra molecola di triptofano e così via.
Ci sono proteine fibrose che hanno motivi amminoacidici distanziati di due o tre amminoacidi differenti oltre ai motivi ripetitivi delle loro sequenze e, in altre proteine, la sequenza amminoacidica può essere molto variabile, con 10 o 15 amminoacidi differenti.
Le strutture di molte delle proteine fibrose sono state caratterizzate da tecniche di cristallografia a raggi X e da metodi di risonanza magnetica nucleare. Grazie a ciò sono state dettagliate proteine a forma di fibra, tubolari, laminare, a spirale, a forma di "imbuto", ecc.
Ogni singolo polipeptide a ripetizione forma un filamento e ogni filamento è una delle centinaia di unità che compongono l'ultrastruttura di una "proteina fibrosa". Generalmente, ciascun filamento è disposto elicoidalmente l'uno rispetto all'altro.
Caratteristiche
A causa della rete di fibre che compongono le proteine fibrose, le loro funzioni principali consistono nel servire come materiale strutturale di supporto, resistenza e protezione per i tessuti di diversi organismi viventi.
Le strutture protettive costituite da proteine fibrose possono proteggere gli organi vitali dei vertebrati da shock meccanici, condizioni meteorologiche avverse o attacchi di predatori.
Il livello di specializzazione delle proteine fibrose è unico nel regno animale. La ragnatela, ad esempio, è un tessuto di supporto essenziale per lo stile di vita dei ragni. Questo materiale ha una forza e una flessibilità uniche.
Tant'è che oggigiorno molti materiali sintetici cercano di ricreare la flessibilità e la resistenza della ragnatela, anche utilizzando organismi transgenici per sintetizzare questo materiale utilizzando strumenti biotecnologici. Tuttavia, va notato che il successo atteso non è stato ancora raggiunto.
Una proprietà importante delle proteine fibrose è quella di consentire la connessione tra i diversi tessuti degli animali vertebrati.
Inoltre, le proprietà versatili di queste proteine consentono agli organismi viventi di creare materiali che combinano forza e flessibilità. Questo, in molti casi, è ciò che costituisce i componenti essenziali per il movimento dei muscoli nei vertebrati.
Esempio di proteine fibrose
Collagene
È una proteina di origine animale ed è forse una delle più abbondanti nel corpo degli animali vertebrati, poiché costituisce la maggior parte dei tessuti connettivi. Il collagene si distingue per le sue proprietà forti, estensibili, insolubili e chimicamente inerti.
Struttura molecolare del collagene, una proteina fibrosa di origine animale (Fonte: Nevit Dilmen tramite Wikimedia Commons)
È costituito principalmente da pelle, cornea, dischi intervertebrali, tendini e vasi sanguigni. Una fibra di collagene è costituita da una tripla elica parallela che è quasi un terzo dell'amminoacido glicina.
Questa proteina forma strutture note come "microfibrille di collagene", che consistono nell'unione di diverse triple eliche di collagene insieme.
Elastina
Come il collagene, l'elastina è una proteina che fa parte del tessuto connettivo. Tuttavia, a differenza del primo, fornisce elasticità ai tessuti, invece di resistenza.
Le fibre di elastina sono costituite dagli amminoacidi valina, prolina e glicina. Questi amminoacidi sono altamente idrofobici ed è stato determinato che l'elasticità di questa proteina fibrosa è dovuta alle interazioni elettrostatiche all'interno della sua struttura.
L'elastina è abbondante nei tessuti sottoposti a cicli intensivi di estensione e rilassamento. Nei vertebrati si trova nelle arterie, nei legamenti, nei polmoni e nella pelle.
Cheratina
La cheratina è una proteina che si trova prevalentemente nello strato ectodermico degli animali vertebrati. Questa proteina forma strutture importanti come capelli, unghie, spine, piume, corna, tra gli altri.
La cheratina può essere composta da α-cheratina o β-cheratina. La α-cheratina è molto più rigida della β-cheratina. Questo perché l'α-cheratina è composta da α-eliche, che sono ricche dell'aminoacido cisteina, che ha la capacità di formare ponti disolfuro con altri amminoacidi uguali.
Nella β-cheratina, invece, è composta in una proporzione maggiore da amminoacidi polari e apolari, che possono formare legami idrogeno e sono organizzati in fogli β piegati. Ciò significa che la sua struttura è meno resistente.
Fibroina
Questa è la proteina che compone la ragnatela e i fili prodotti dai bachi da seta. Questi fili sono composti principalmente dagli amminoacidi glicina, serina e alanina.
Le strutture di queste proteine sono β-fogli organizzati antiparalleli all'orientamento del filamento. Questa caratteristica gli conferisce resistenza, flessibilità e scarsa capacità di allungarsi.
La fibroina è poco solubile in acqua e deve la sua grande flessibilità alla grande rigidità che l'unione di amminoacidi le conferisce nella sua struttura primaria e ai ponti di Vander Waals, che si formano tra i gruppi secondari di amminoacidi.
Riferimenti
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