FENILALANINA: CARATTERISTICHE, FUNZIONI, BIOSINTESI, CIBO - BIOLOGIA - 2025

La fenilalanina (Phe, F) è uno dei nove amminoacidi essenziali, cioè non sintetizzati in modo endogeno dall'organismo umano. Nella sua catena laterale, questo amminoacido ha un composto aromatico non polare che lo caratterizza.

La fenilalanina, o acido β-fenil-α-ammino propionico, fu identificata per la prima volta nel 1879 dagli scienziati JH Schulze e M. Barbieri da una pianta della famiglia delle Fabaceae nota come Lupinus luteus o "lupino giallo".

Struttura chimica dell'amminoacido fenilalanina (Fonte: Clavecin tramite Wikimedia Commons)

Il dipeptide L-fenilalanina-L-aspartile è noto come aspartame o "NutraSweet", che è un dolcificante prodotto sinteticamente ampiamente utilizzato in ristoranti e caffè, tipicamente per dolcificare bevande come caffè, tè, limonata e altri. bevande.

Nei frutti con caratteristiche climateriche, la conversione della L-fenilalanina in esteri fenolici come l'eugenolo e suoi derivati ​​metilici è ciò che dà origine all'odore dolce floreale o simile al miele tipico dei frutti di banana e piantaggine a maturazione.

A seconda della forma, la fenilalanina può avere sapori diversi. Ad esempio, la forma L-fenilalanina ha un aroma e un gusto dolce, mentre la D-fenilalanina è leggermente amara e di solito è inodore.

Poiché ha un forte carattere idrofobo, la fenilalanina è uno dei costituenti principali di molte delle resine in natura, come il polistirolo. Queste resine, a contatto con le molecole d'acqua, formano una struttura protettiva o coprente nota come "clatrato".

I geni che codificano per la via di biosintesi della fenilalanina sono usati dai botanici come orologi evolutivi, poiché si è scoperto che sono correlati alla diversificazione morfologica delle piante terrestri.

Caratteristiche e

La fenilalanina condivide con tutti gli amminoacidi il gruppo carbossile (-COOH), il gruppo amminico (-NH2) e l'atomo di idrogeno (-H) che sono attaccati a un atomo di carbonio centrale noto come α-carbonio. Inoltre, ovviamente, possiede un caratteristico gruppo R o catena laterale.

La fenilalanina è uno dei tre amminoacidi che hanno anelli aromatici o benzenici come sostituenti sulle catene laterali. Questi composti sono non polari e quindi altamente idrofobici.

L'amminoacido in questione è particolarmente idrofobo, poiché, a differenza della tirosina e del triptofano (gli altri due amminoacidi con anelli aromatici) non ha gruppi ammino o idrossilici attaccati al suo anello benzenico.

Il gruppo aromatico, benzoico o arene della fenilalanina ha la struttura tipica del benzene: l'anello ciclico è strutturato da 6 atomi di carbonio che hanno risonanza tra loro per la presenza di tre doppi legami e tre singoli legami all'interno.

A differenza della tirosina e del triptofano, che a pH basici possono acquisire rispettivamente una carica positiva e una negativa, la fenilalanina mantiene la sua carica neutra, poiché l'anello benzenico non si ionizza e le cariche sui gruppi carbossilico e amminico si neutralizzano a vicenda.

Classificazione

Gli amminoacidi sono classificati in diversi gruppi in base alle caratteristiche che hanno le loro catene laterali o gruppi R, poiché questi possono variare per dimensione, struttura, gruppi funzionali e anche nella carica elettrica.

Come accennato, la fenilalanina è classificata nel gruppo degli amminoacidi aromatici, insieme alla tirosina e al triptofano. Tutti questi composti hanno anelli aromatici nella loro struttura, tuttavia, la tirosina e il triptofano hanno gruppi ionizzabili nei sostituenti dei loro gruppi R.

Le caratteristiche di assorbimento della luce delle proteine ​​alla lunghezza d'onda di 280 nm sono dovute alla presenza di amminoacidi classificati nel gruppo delle fenilalanine, poiché assorbono facilmente la luce ultravioletta attraverso i loro anelli aromatici.

Tuttavia, è stato dimostrato che la fenilalanina assorbe molto meno della tirosina e del triptofano, quindi nell'analisi di alcune proteine ​​la sua assorbanza è prevedibile.

stereochimica

Tutti gli amminoacidi hanno un carbonio centrale chirale, che ha quattro diversi atomi o gruppi attaccati e, come già accennato, questo atomo è identificato come α-carbonio. Sulla base di questo carbonio, si possono trovare almeno due stereoisomeri di ciascun amminoacido.

Gli stereoisomeri sono molecole a immagine speculare, che hanno la stessa formula molecolare, ma non sono sovrapponibili tra loro, come mani e piedi. I composti che ruotano sperimentalmente il piano della luce polarizzata a destra sono indicati dalla lettera D e quelli che ruotano a sinistra dalla lettera L.

È importante notare che la distinzione tra le forme D-fenilalanina e L-fenilalanina è la chiave per comprendere il metabolismo di questo amminoacido nel corpo dei vertebrati.

La forma L-fenilalanina è metabolizzata e utilizzata per la costruzione di proteine ​​cellulari, mentre la D-fenilalanina è stata trovata nel flusso sanguigno come agente protettivo contro le specie reattive dell'ossigeno (ROS).

Caratteristiche

Negli anni '90 si pensava che la fenilalanina fosse presente solo in alcune specie di piante. Tuttavia, oggi è noto per essere presente in quasi tutti i domini idrofobici delle proteine, infatti, la fenilalanina è il componente principale delle specie chimiche aromatiche delle proteine.

Nelle piante, la fenilalanina è un componente essenziale di tutte le proteine; Inoltre, è uno dei precursori di metaboliti secondari come i fenilpropanoidi (che fanno parte dei pigmenti) di molecole difensive, flavonoidi, biopolimeri come la lignina e la suberina, tra gli altri.

La fenilalanina è la struttura di base per la formazione di molte delle molecole che mantengono l'omeostasi neuronale, compresi i peptidi come la vasopressina, la melanotropina e l'encefalina. Inoltre, questo amminoacido è direttamente coinvolto nella sintesi dell'ormone adrenocorticotropo (ACTH).

Come gran parte degli amminoacidi proteici, la fenilalanina fa parte del gruppo degli amminoacidi chetogeni e glucogenici, poiché fornisce lo scheletro carbonioso degli intermedi del ciclo di Krebs, necessari per il metabolismo energetico cellulare e corporeo.

Quando è in eccesso, la fenilalanina si trasforma in tirosina e successivamente in fumarato, un intermedio del ciclo di Krebs.

biosintesi

La fenilalanina è uno dei pochi amminoacidi che non possono essere sintetizzati dalla maggior parte degli organismi vertebrati. Attualmente, le vie biosintetiche di questo amminoacido sono note solo negli organismi procarioti, nei lieviti, nelle piante e in alcune specie di funghi.

I geni responsabili del percorso di sintesi sono altamente conservati tra piante e microrganismi, pertanto la biosintesi ha fasi simili in quasi tutte le specie. Anche alcuni enzimi del percorso sono presenti in alcuni animali, tuttavia, non sono in grado di sintetizzarlo.

Biosintesi della fenilalanina nelle piante

Nelle specie vegetali, la fenilalanina viene sintetizzata attraverso una via metabolica interna nei cloroplasti nota come "via preenata". Questa via è metabolicamente correlata alla "via dello shikimato", tramite L-arogenato, uno dei metaboliti prodotti durante quest'ultima.

L'enzima arogenato deidratasi catalizza una reazione in tre fasi, in cui trasforma l'anello aromatico dell'arogenato nel caratteristico anello benzenico della fenilalanina.

Questo enzima catalizza la transaminazione, la disidratazione e la decarbossilazione per purificare l'anello aromatico dell'arogenato e ottenere un anello senza sostituenti.

Il prefenato, insieme al fenilpiruvato accumulato all'interno (la luce) del cloroplasto, può essere convertito in fenilalanina attraverso la reazione catalizzata dall'enzima profenato aminotransferasi, che trasferisce un gruppo amminico al fenilpiruvato in modo che sia riconosciuto dall'arogenato disidratasi e incorporato alla sintesi della fenilalanina.

In alcune specie di Pseudomonas sono state descritte vie alternative a quella del profenato, che utilizzano enzimi differenti ma i cui substrati per la sintesi della fenilalanina sono anche prefenati e arogenati.

Degradazione

La fenilalanina può essere metabolizzata in diversi modi dal cibo. Tuttavia, la maggior parte degli studi si concentra sul loro destino nelle cellule del tessuto nervoso centrale e nei tessuti renali.

Il fegato è l'organo principale per la degradazione o il catabolismo della fenilalanina. Negli epatociti è presente un enzima noto come fenilalanina idrossilasi, in grado di trasformare la fenilalanina in tirosina o il composto L-3,4-diidrossifenilalanina (L-DOPA).

Il composto L-DOPA è un precursore della noradrenalina, epinefrina e altri ormoni e peptidi con attività nel sistema nervoso.

La fenilalanina può essere ossidata nelle cellule cerebrali dall'enzima tirosina idrossilasi, che è responsabile della catalizzazione della conversione della fenilalanina in dopachrome in presenza di acido L-ascorbico.

In precedenza si pensava che l'enzima tirosina idrossilasi idrossilasse solo la tirosina, tuttavia si è scoperto che questa idrossila fenilalanina e tirosina nella stessa proporzione e che l'idrossilazione della fenilalanina inibisce l'idrossilazione della tirosina.

È noto che alti livelli di tirosina inibiscono l'attività enzimatica della tirosina idrossilasi, ma lo stesso non è vero per la fenilalanina.

Alimenti ricchi di fenilalanina

Tutti gli alimenti ricchi di proteine ​​hanno un contenuto di fenilalanina compreso tra 400 e 700 mg per porzione di cibo consumato. Alimenti come olio di merluzzo, tonno fresco, aragoste, ostriche e altri bivalvi contengono più di 1.000 mg per porzione di cibo consumato.

Manzo e maiale hanno anche alti livelli di fenilalanina. Tuttavia, non sono così elevate come le concentrazioni presenti negli animali marini. Ad esempio, pancetta, manzo, fegato, pollo e latticini contengono 700-900 mg di fenilalanina per porzione di cibo.

Frutta a guscio come arachidi e noci di vario tipo sono altri alimenti che contengono una buona quantità di fenilalanina. Cereali come soia, ceci e altri legumi possono fornire 500-700 mg di fenilalanina per porzione.

Come fonte alternativa, la fenilalanina può essere metabolizzata dall'aspartame in bevande analcoliche, gomme da masticare, gelatine e alcuni dolci o dessert in cui questo dipeptide viene utilizzato come dolcificante.

Benefici della sua assunzione

La fenilalanina si trova in tutti gli alimenti ricchi di proteine ​​che mangiamo. Il consumo giornaliero minimo per adulti di peso e altezza media è di circa 1000 mg, necessari per la sintesi di proteine, ormoni come la dopamina, diversi neurotrasmettitori, ecc.

Il consumo in eccesso di questo amminoacido è prescritto a persone con disturbi depressivi, dolori articolari e malattie della pelle, poiché il suo consumo aumenta la sintesi di proteine ​​e la trasmissione di biomolecole come adrenalina, norepinefrina e dopamina.

Alcuni studi suggeriscono che la fenilalanina consumata in eccesso non produce miglioramenti significativi in ​​nessuno di questi disturbi, ma la sua conversione in tirosina, che viene utilizzata anche per la sintesi di molecole di segnalazione, può spiegare gli effetti positivi sulla segnalazione cellulare nel sistema nervoso.

I farmaci formulati contro la stitichezza hanno nuclei strutturati da fenilalanina, tirosina e triptofano. Generalmente questi farmaci contengono miscele di questi tre amminoacidi nelle loro forme L e D.

Disturbi da carenza

I livelli di fenilalanina nel sangue sono importanti per mantenere una corretta funzione cerebrale, poiché fenilalanina, tirosina e triptofano sono substrati per l'assemblaggio di diversi neurotrasmettitori.

Piuttosto, alcuni disturbi sono legati a deficit nel metabolismo di questo amminoacido, che ne genera un eccesso, piuttosto che una carenza.

La fenilchetonuria, una rara malattia ereditaria nelle donne, colpisce l'idrossilazione epatica della fenilalanina e causa livelli plasmatici eccessivi di questo amminoacido, inducendo l'apoptosi neuronale e influenzando il normale sviluppo cerebrale.

Se una donna con fenilchetonuria rimane incinta, il feto può sviluppare quella che è nota come "sindrome da iperfenilalaninemia materna fetale".

Ciò è dovuto al fatto che il feto ha alte concentrazioni di fenilalanina nel sangue (quasi il doppio degli standard), la cui origine è correlata all'assenza di fenilalanina idrossilasi epatica nel feto, che non si sviluppa fino a 26 settimane di gestazione .

La sindrome fetale dovuta all'iperfenilalaninemia materna produce microcefalia fetale, aborti ricorrenti, malattie cardiache e persino malformazioni renali.

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