STRUTTURA PRIMARIA DELLE PROTEINE: CARATTERISTICHE - BIOLOGIA - 2025

La struttura primaria delle proteine è l'ordine in cui sono disposti gli amminoacidi del polipeptide o dei polipeptidi che le compongono. Una proteina è un biopolimero costituito da monomeri di α-amminoacidi legati da legami peptidici. Ogni proteina ha una sequenza definita di questi amminoacidi.

Le proteine ​​svolgono un'ampia varietà di funzioni biologiche, tra cui modellare e mantenere l'integrità delle cellule attraverso il citoscheletro, difendere il corpo da agenti estranei attraverso gli anticorpi e catalizzare le reazioni chimiche nel corpo attraverso gli enzimi.

Strutture primarie, secondarie, terziarie e quaternarie delle proteine, conformazione tridimensionale. Tratto e modificato da: Alejandro Porto.

Oggi, determinare la composizione delle proteine ​​e l'ordine in cui sono disposti gli amminoacidi (sequenziamento) è più veloce di anni fa. Queste informazioni vengono depositate in banche dati elettroniche internazionali, a cui è possibile accedere tramite Internet (GenBank, PIR, tra gli altri).

Aminoacidi

Gli amminoacidi sono molecole che contengono un gruppo amminico e un gruppo acido carbossilico. Nel caso degli α-amminoacidi, hanno un atomo di carbonio centrale (α carbonio) a cui sono attaccati sia il gruppo amminico che il gruppo carbossilico, oltre a un atomo di idrogeno e un gruppo R distintivo, che è chiamato catena laterale.

A causa di questa configurazione del carbonio α, gli amminoacidi che si formano, noti come α-amminoacidi, sono chirali. Vengono prodotte due forme che sono immagini speculari l'una dell'altra e sono chiamate enantiomeri L e D.

Tutte le proteine ​​negli esseri viventi sono costituite da 20 α-amminoacidi della configurazione L. Le catene laterali di questi 20 amminoacidi sono diverse e hanno una grande diversità di gruppi chimici.

Fondamentalmente, gli α-amminoacidi possono essere raggruppati (arbitrariamente) a seconda del tipo di catena laterale nel modo seguente.

Amminoacidi alifatici

In questo gruppo sono contenute, secondo alcuni autori, Glycine (Gli), Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu) e Isoleucine (Ile). Altri autori includono anche metionina (Met) e Proline (Pro).

Amminoacidi con catene laterali contenenti idrossile o zolfo

Contiene Serina (Ser), Cisteina (Cys), Treonina (Thr) e anche Metionina. Secondo alcuni autori, il gruppo dovrebbe includere solo Ser e Thr.

Amminoacidi ciclici

Costituito unicamente da Prolina, che, come già notato, è inclusa da altri autori tra gli amminoacidi alifatici.

Amminoacidi aromatici

Fenilalanina (Phe), Tirosina (Tyr) e Triptofano (Trp).

Amminoacidi di base

Istidina (His), Lisina (Lys) e Arginina (Arg)

Amminoacidi acidi e loro ammidi

Contiene acidi Aspartico (Asp) e Glutammico (Glu) e anche le ammidi Aspargine (Asn) e Glutammina (Gln). Alcuni autori separano questo ultimo gruppo in due; da un lato quello degli amminoacidi acidi (i primi due), e dall'altro quelli che contengono carbossilammide (i restanti due).

Legami peptidici

Gli amminoacidi possono essere collegati tra loro tramite legami peptidici. Questi legami, chiamati anche legami ammidici, sono stabiliti tra il gruppo α-ammino di un amminoacido e il gruppo α-carbossilico di un altro. Questa unione si forma con la perdita di una molecola d'acqua.

L'unione tra due amminoacidi porta alla formazione di un dipeptide e, se vengono aggiunti nuovi amminoacidi, tripeptidi, tetrapeptidi e così via potrebbero essere formati in sequenza.

I polipeptidi costituiti da un piccolo numero di amminoacidi sono generalmente chiamati oligopeptidi e se il numero di amminoacidi è alto, allora sono chiamati polipeptidi.

Ogni amminoacido che viene aggiunto alla catena polipeptidica rilascia una molecola di acqua. La porzione dell'amminoacido che ha perso H + o OH- durante il legame è chiamata residuo amminoacidico.

La maggior parte di queste catene oligopeptidiche e polipeptidiche avrà, a un'estremità, un gruppo amminoterminale (N-terminale) e all'altra un carbossile terminale (C-terminale). Inoltre, possono contenere molti gruppi ionizzabili tra le catene laterali dei residui amminoacidici che li compongono. A causa di ciò, sono considerati poliampoliti.

Formazione di un legame peptidico tra due amminoacidi. Tratto e modificato da: Alejandro Porto.

Sequenza di amminoacidi

Ogni proteina ha una certa sequenza dei suoi residui amminoacidici. Questo ordine è ciò che è noto come la struttura primaria della proteina.

Ogni singola proteina in ogni organismo è specie specifica. Cioè, la mioglobina di un essere umano è identica a quella di un altro essere umano, ma presenta piccole differenze con le mioglobine di altri mammiferi.

La quantità e il tipo di amminoacidi contenuti in una proteina è importante quanto la posizione di questi amminoacidi all'interno della catena polipeptidica. Per comprendere le proteine, i biochimici devono prima isolare e purificare ogni particolare proteina, quindi eseguire un'analisi del contenuto di amminoacidi e infine determinarne la sequenza.

Per isolare e purificare le proteine ​​esistono diversi metodi, tra cui: centrifugazione, cromatografia, gel filtrazione, dialisi e ultrafiltrazione, nonché l'utilizzo delle proprietà di solubilità della proteina in studio.

La determinazione degli amminoacidi presenti nelle proteine ​​viene effettuata seguendo tre passaggi. Il primo è rompere i legami peptidici mediante idrolisi. Successivamente, i diversi tipi di amminoacidi nella miscela vengono separati; e infine, viene quantificato ciascuno dei tipi di amminoacidi ottenuti.

Per determinare la struttura primaria della proteina, possono essere utilizzati diversi metodi; ma attualmente il più utilizzato è il metodo Edman, che consiste essenzialmente nel marcare e separare ripetutamente l'amminoacido N-terminale dal resto della catena, e identificare ogni amminoacido rilasciato individualmente.

Codifica delle proteine

La struttura primaria delle proteine ​​è codificata nei geni degli organismi. L'informazione genetica è contenuta nel DNA, ma per la sua traduzione in proteine ​​deve essere prima trascritta in molecole di mRNA. Ciascuna tripletta di nucleotidi (codone) codifica per un amminoacido.

Poiché ci sono 64 possibili codoni e solo 20 amminoacidi vengono utilizzati nella costruzione delle proteine, ogni amminoacido può essere codificato da più di un codone. Praticamente tutti gli esseri viventi usano gli stessi codoni per codificare gli stessi amminoacidi. Pertanto, il codice genetico è considerato un linguaggio quasi universale.

In questo codice, ci sono codoni usati per avviare e anche fermare la traduzione del polipeptide. I codoni di stop non codificano per nessun amminoacido, ma interrompono la traduzione al C-terminale della catena e sono rappresentati dalle triplette UAA, UAG e UGA.

D'altra parte, il codone AUG normalmente funziona come un segnale di avvio e anche codici per la metionina.

Dopo la traduzione, le proteine ​​possono subire alcune elaborazioni o modifiche, come l'accorciamento per frammentazione, per raggiungere la loro configurazione finale.

Riferimenti

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