DENATURAZIONE DELLE PROTEINE: FATTORI E CONSEGUENZE - BIOLOGIA - 2024

La denaturazione delle proteine consiste nella perdita della struttura tridimensionale dovuta a diversi fattori ambientali, come la temperatura, il pH o alcuni agenti chimici. La perdita della struttura comporta la perdita della funzione biologica associata a quella proteina, sia essa enzimatica, strutturale, trasportatrice, tra le altre.

La struttura della proteina è altamente sensibile ai cambiamenti. La destabilizzazione di un singolo legame idrogeno essenziale può denaturare la proteina. Allo stesso modo, ci sono interazioni che non sono strettamente essenziali per adempiere alla funzione della proteina e, se destabilizzate, non hanno alcun effetto sulla funzione.

Struttura delle proteine

Per comprendere i processi di denaturazione delle proteine, dobbiamo sapere come sono organizzate le proteine. Questi presentano struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

Struttura primaria

È la sequenza di amminoacidi che compongono detta proteina. Gli amminoacidi sono gli elementi costitutivi fondamentali che compongono queste biomolecole e ne esistono 20 tipi diversi, ciascuno con particolari proprietà fisiche e chimiche. Sono collegati tra loro per mezzo di un legame peptidico.

Struttura secondaria

In questa struttura questa catena lineare di amminoacidi inizia a piegarsi attraverso i legami idrogeno. Ci sono due strutture secondarie di base: l'elica α, a forma di spirale; e il foglio piegato β, quando due catene lineari sono allineate parallelamente.

Struttura terziaria

Coinvolge altri tipi di forze che si traducono in pieghe specifiche della forma tridimensionale.

Le catene R dei residui amminoacidici che compongono la struttura proteica possono formare ponti disolfuro, e le parti idrofobe delle proteine ​​si aggregano all'interno, mentre quelle idrofile affrontano l'acqua. Le forze di van der Waals agiscono come stabilizzatori per le interazioni descritte.

Struttura quaternaria

È costituito da aggregati di unità proteiche.

Quando una proteina viene denaturata, perde la sua struttura quaternaria, terziaria e secondaria, mentre la primaria rimane intatta. Le proteine ​​ricche di legami disolfuro (struttura terziaria) forniscono una maggiore resistenza alla denaturazione.

Fattori che causano la denaturazione

Qualsiasi fattore che destabilizzi i legami non covalenti responsabili del mantenimento della struttura nativa della proteina può provocarne la denaturazione. Tra i più importanti possiamo citare:

pH

A valori di pH molto estremi, sia acidi che basici, la proteina può perdere la sua configurazione tridimensionale. L'eccesso di ioni H ⁺ e OH ^- nel mezzo destabilizza le interazioni proteiche.

Questo cambiamento nel pattern ionico causa la denaturazione. La denaturazione mediante pH può essere reversibile in alcuni casi e in altri irreversibile.

Temperatura

La denaturazione termica avviene con l'aumentare della temperatura. Negli organismi che vivono in condizioni ambientali medie, le proteine ​​iniziano a destabilizzarsi a temperature superiori a 40 ° C. Chiaramente, le proteine ​​degli organismi termofili possono resistere a questi intervalli di temperatura.

L'aumento della temperatura si traduce in un aumento dei movimenti molecolari che influenzano i legami idrogeno e altri legami non covalenti, con conseguente perdita della struttura terziaria.

Questi aumenti di temperatura portano ad una diminuzione della velocità di reazione, se parliamo di enzimi.

Sostanze chimiche

Le sostanze polari - come l'urea - in alte concentrazioni influenzano i legami idrogeno. Inoltre, le sostanze non polari possono avere conseguenze simili.

I detersivi possono anche destabilizzare la struttura proteica; tuttavia, non è un processo aggressivo e sono per lo più reversibili.

Agenti riducenti

Il Β-mercaptoetanolo (HOCH2CH2SH) è un agente chimico spesso utilizzato in laboratorio per denaturare le proteine. È responsabile della riduzione dei ponti disolfuro tra i residui di amminoacidi. Può destabilizzare la struttura terziaria o quaternaria della proteina.

Un altro agente riducente con funzioni simili è il ditiotreitolo (DTT). Inoltre, altri fattori che contribuiscono alla perdita della struttura nativa nelle proteine ​​sono i metalli pesanti in alte concentrazioni e la radiazione ultravioletta.

conseguenze

Quando si verifica la denaturazione, la proteina perde la sua funzione. Le proteine ​​funzionano in modo ottimale quando sono nel loro stato nativo.

La perdita di funzionalità non è sempre associata a un processo di denaturazione. Può essere che un piccolo cambiamento nella struttura della proteina porti alla perdita di funzione senza destabilizzare l'intera struttura tridimensionale.

Il processo può o non può essere irreversibile. In laboratorio, se le condizioni sono invertite, la proteina può tornare alla sua configurazione iniziale.

rinaturazione

Uno degli esperimenti più famosi e conclusivi sulla rinaturazione è stato evidenziato nella ribonucleasi A.

Quando i ricercatori hanno aggiunto agenti denaturanti come l'urea o il β-mercaptoetanolo, la proteina è stata denaturata. Se questi agenti venissero rimossi, la proteina tornerebbe alla sua conformazione nativa e potrebbe svolgere la sua funzione con un'efficienza del 100%.

Una delle conclusioni più importanti di questa ricerca è stata quella di dimostrare sperimentalmente che la conformazione tridimensionale della proteina è data dalla sua struttura primaria.

In alcuni casi, il processo di denaturazione è totalmente irreversibile. Ad esempio, quando cuciniamo un uovo stiamo applicando calore alle proteine ​​(la principale è l'albumina) che lo costituiscono, il bianco assume un aspetto solido e biancastro. Intuitivamente possiamo concludere che, anche se lo raffreddiamo, non tornerà alla sua forma iniziale.

Nella maggior parte dei casi, il processo di denaturazione è accompagnato da una perdita di solubilità. Inoltre riduce la viscosità, la velocità di diffusione e cristallizza più facilmente.

Chaperone proteine

Le proteine ​​chaperon o chaperonine hanno il compito di prevenire la denaturazione di altre proteine. Reprimono anche alcune interazioni non adatte tra le proteine ​​per garantire il corretto ripiegamento delle stesse.

Quando la temperatura del mezzo aumenta, queste proteine ​​aumentano la loro concentrazione e agiscono per prevenire la denaturazione di altre proteine. Questo è il motivo per cui vengono chiamate anche "proteine ​​da shock termico" o HSP (proteine ​​da shock termico).

Le chaperonine sono analoghe a una gabbia o un barile che protegge la proteina di interesse all'interno.

Queste proteine ​​che rispondono a situazioni di stress cellulare sono state segnalate in vari gruppi di organismi viventi e sono altamente conservate. Esistono diverse classi di chaperonine e sono classificate in base al loro peso molecolare.

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