8 FATTORI CHE INFLUENZANO L'ATTIVITÀ ENZIMATICA - BIOLOGIA - 2025

I fattori che influenzano l'attività enzimatica sono quegli agenti o condizioni che possono modificare il funzionamento degli enzimi. Gli enzimi sono una classe di proteine ​​il cui compito è accelerare le reazioni biochimiche. Queste biomolecole sono essenziali per tutte le forme di vita, piante, funghi, batteri, protisti e animali.

Gli enzimi sono essenziali in diverse reazioni importanti per gli organismi, come la rimozione di composti tossici, la scomposizione del cibo e la generazione di energia.

Rappresentazione dell'enzima Polineuridina-Aldeide Esterasi.

Pertanto, gli enzimi sono come macchine molecolari che facilitano i compiti delle cellule e, in molte occasioni, il loro funzionamento è influenzato o favorito in determinate condizioni.

Elenco dei fattori che influenzano l'attività enzimatica

Concentrazione enzimatica

All'aumentare della concentrazione dell'enzima, la velocità della reazione aumenta proporzionalmente. Tuttavia, questo è così solo fino a una certa concentrazione, poiché in un certo momento la velocità diventa costante.

Questa proprietà viene utilizzata per determinare l'attività degli enzimi sierici (dal siero del sangue) per la diagnosi delle malattie.

Concentrazione del substrato

L'aumento della concentrazione del substrato aumenta la velocità della reazione. Questo perché più molecole di substrato entreranno in collisione con le molecole di enzima, quindi il prodotto si formerà più rapidamente.

Tuttavia, al superamento di una certa concentrazione di substrato non si avrà alcun effetto sulla velocità di reazione, poiché gli enzimi sarebbero saturi e funzionerebbero alla loro velocità massima.

pH

I cambiamenti nella concentrazione di ioni idrogeno (pH) influenzano notevolmente l'attività degli enzimi. Poiché questi ioni sono carichi, generano forze attrattive e repulsive tra l'idrogeno e i legami ionici negli enzimi. Questa interferenza produce cambiamenti nella forma degli enzimi, influenzando così la loro attività.

Ogni enzima ha un pH ottimale al quale la velocità di reazione è massima. Pertanto, il pH ottimale per un enzima dipende da dove funziona normalmente.

Ad esempio, gli enzimi intestinali hanno un pH ottimale di circa 7,5 (leggermente basico). Al contrario, gli enzimi nello stomaco hanno un pH ottimale di circa 2 (molto acido).

salinità

La concentrazione dei sali influisce anche sul potenziale ionico e di conseguenza possono interferire in alcuni legami degli enzimi, che possono far parte del sito attivo degli stessi. In questi casi, come con il pH, l'attività enzimatica sarà influenzata.

Temperatura

All'aumentare della temperatura, aumenta l'attività enzimatica e, di conseguenza, la velocità di reazione. Tuttavia, temperature molto elevate denaturano gli enzimi, questo significa che l'energia in eccesso rompe i legami che mantengono la loro struttura, facendoli non funzionare in modo ottimale.

Pertanto, la velocità della reazione diminuisce rapidamente quando l'energia termica denatura gli enzimi. Questo effetto può essere osservato graficamente in una curva a campana, dove la velocità di reazione è correlata alla temperatura.

La temperatura alla quale si verifica la massima velocità di reazione è chiamata temperatura ottimale dell'enzima, che si osserva nel punto più alto della curva.

Questo valore è diverso per i diversi enzimi. Tuttavia, la maggior parte degli enzimi nel corpo umano ha una temperatura ottimale di circa 37,0 ° C.

In breve, all'aumentare della temperatura, inizialmente la velocità di reazione aumenterà a causa dell'aumento dell'energia cinetica. Tuttavia, l'effetto della rottura dell'unione sarà sempre maggiore e la velocità di reazione inizierà a diminuire.

Concentrazione del prodotto

L'accumulo di prodotti di reazione generalmente rallenta l'enzima. In alcuni enzimi, i prodotti si combinano con il loro sito attivo per formare un complesso sciolto e quindi inibire l'attività dell'enzima.

Nei sistemi viventi, questo tipo di inibizione viene generalmente prevenuto dalla rapida rimozione dei prodotti formati.

Attivatori enzimatici

Alcuni enzimi richiedono la presenza di altri elementi per funzionare meglio, questi possono essere cationi metallici inorganici come Mg ²⁺ , Mn ²⁺ , Zn ²⁺ , Ca ²⁺ , Co ²⁺ , Cu ²⁺ , Na ⁺ , K ⁺ , eccetera.

In rari casi, gli anioni sono necessari anche per l'attività enzimatica, ad esempio l'anione cloruro (CI-) per l'amilasi. Questi piccoli ioni sono chiamati cofattori enzimatici.

C'è anche un altro gruppo di elementi che promuovono l'attività degli enzimi, chiamati coenzimi. I coenzimi sono molecole organiche che contengono carbonio, come le vitamine presenti negli alimenti.

Un esempio potrebbe essere la vitamina B12, che è il coenzima della metionina sintasi, un enzima necessario per il metabolismo delle proteine ​​nel corpo.

Inibitori enzimatici

Gli inibitori enzimatici sono sostanze che influenzano negativamente la funzione degli enzimi e di conseguenza rallentano o in alcuni casi arrestano la catalisi.

Esistono tre tipi comuni di inibizione enzimatica: competitiva, non competitiva e inibizione del substrato:

Inibitori competitivi

Un inibitore competitivo è un composto chimico simile a un substrato che può reagire con il sito attivo dell'enzima. Quando il sito attivo di un enzima si è legato a un inibitore competitivo, il substrato non può legarsi all'enzima.

Inibitori non competitivi

Un inibitore non competitivo è anche un composto chimico che si lega a un altro sito sul sito attivo di un enzima, chiamato sito allosterico. Di conseguenza, l'enzima cambia forma e non può più legarsi facilmente al suo substrato, quindi l'enzima non può funzionare correttamente.

Riferimenti

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