OSSIDOREDUTTASI: CARATTERISTICHE, STRUTTURA, FUNZIONI, ESEMPI - BIOLOGIA - 2025

Le ossidoreduttasi sono proteine ​​con attività enzimatica che sono responsabili della catalizzazione delle reazioni di ossidazione - riduzione, cioè reazioni che comportano la rimozione di atomi di idrogeno o elettroni nei substrati su cui agiscono.

Le reazioni catalizzate da questi enzimi, come indica il loro nome, sono reazioni di riduzione dell'ossidazione, cioè reazioni in cui una molecola dona elettroni o atomi di idrogeno e un'altra li riceve, cambiando i rispettivi stati di ossidazione.

Schema grafico della reazione di un'ossidoreduttasi di tipo EC 1.2.1.40 (Fonte: akane700 Via Wikimedia Commons)

Un esempio di enzimi ossidoreduttasi molto comuni in natura è quello delle deidrogenasi e delle ossidasi. Si potrebbe citare l'enzima alcol deidrogenasi, che catalizza la deidrogenazione dell'etanolo per produrre acetaldeide in modo dipendente da NAD + o la reazione inversa, per produrre etanolo durante la fermentazione alcolica condotta da alcuni lieviti commercialmente importanti.

Gli enzimi della catena di trasporto degli elettroni nelle cellule aerobiche sono ossidoreduttasi responsabili del pompaggio dei protoni, motivo per cui generano il gradiente elettrochimico attraverso la membrana mitocondriale interna che consente di promuovere la sintesi di ATP.

Caratteristiche generali

Gli enzimi ossidoreduttasi sono enzimi che catalizzano l'ossidazione di un composto e la concomitante riduzione di un altro.

Questi normalmente richiedono la presenza di diversi tipi di coenzimi per il loro funzionamento. I coenzimi svolgono la funzione di donare o accettare elettroni e atomi di idrogeno che le ossidoriduttasi aggiungono o rimuovono ai loro substrati.

Questi coenzimi possono essere la coppia NAD + / NADH o la coppia FAD / FADH2. In molti sistemi metabolici aerobici, questi elettroni e atomi di idrogeno vengono infine trasferiti dai coenzimi coinvolti all'ossigeno.

Sono enzimi con una marcata "mancanza" di specificità del substrato, che consente loro di catalizzare le reazioni di reticolazione in diversi tipi di polimeri, siano essi proteine ​​o carboidrati.

Classificazione

Molte volte, la nomenclatura e la classificazione di questi enzimi si basa sia sul substrato principale che utilizzano sia sul tipo di coenzima di cui hanno bisogno per funzionare.

Secondo le raccomandazioni del Comitato per la nomenclatura della International Union for Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB), questi enzimi appartengono alla classe EC 1 e comprendono più o meno 23 tipi diversi (EC1.1-EC1.23), che sono :

- EC 1.1: che agiscono sui gruppi CH-OH dei donatori.

- EC 1.2: che agiscono sul gruppo aldeidico o sul gruppo oxo dei donatori.

- EC 1.3: che agiscono sui gruppi CH-CH dei donatori.

- EC 1.4: che agiscono sui gruppi CH-NH2 dei donatori.

- EC 1.5: che agiscono sui gruppi CH-NH dei donatori.

- EC 1.6: che agiscono nel NADH o nel NADPH.

- EC 1.7: che agiscono su altri composti azotati come donatori.

- EC 1.8: che agiscono sui gruppi zolfo dei donatori.

- EC 1.9: che agiscono nei gruppi eme dei donatori.

- EC 1.10: che agiscono su donatori come difenoli e altre sostanze correlate.

- EC 1.11: che agiscono sul perossido come un accettore.

- EC 1.12: che agiscono sull'idrogeno come donatore.

- EC 1.13: che agiscono su donatori semplici con incorporazione di ossigeno molecolare (ossigenasi).

- EC 1.14: che agiscono su donatori “accoppiati”, con incorporazione o riduzione di ossigeno molecolare.

- EC 1.15: che agiscono sui superossidi come accettori.

- EC 1.16: che ossidano gli ioni metallici.

- EC 1.17: che agiscono sui gruppi CH o CH2.

- EC 1.18: che agiscono sulle proteine ​​che contengono ferro e soffre come donatori.

- EC 1.19: che agiscono sulla flavodossina ridotta come donatore.

- EC 1.20: che agiscono su donatori come fosforo e arsenico.

- EC 1.21: che agiscono nella reazione XH + YH = XY.

- EC 1.22: che agiscono sugli alogeni dei donatori.

- EC 1.23: che riducono i gruppi COC come accettori.

- EC 1.97: altre ossidoreduttasi.

Ciascuna di queste categorie include inoltre sottogruppi in cui gli enzimi sono separati in base alle preferenze del substrato.

Ad esempio, all'interno del gruppo di ossidoreduttasi che agiscono sui gruppi CH-OH dei loro donatori, ce ne sono alcuni che preferiscono NAD + o NADP + come accettori, mentre altri usano citocromi, ossigeno, zolfo, ecc.

Struttura

Poiché il gruppo delle ossidoreduttasi è estremamente vario, stabilire una caratteristica strutturale definita è piuttosto difficile. La sua struttura non solo varia da enzima a enzima, ma anche tra specie o gruppi di esseri viventi e persino da cellula a cellula in diversi tessuti.

Modello bioinformatico della struttura di un enzima ossidoreduttasi (Fonte: Jawahar Swaminathan e personale MSD presso l'European Bioinformatics Institute Via Wikimedia Commons)

L'enzima piruvato deidrogenasi, ad esempio, è un complesso composto da tre subunità catalitiche collegate sequenzialmente note come subunità E1 (piruvato deidrogenasi), subunità E2 (diidrolipoamide acetiltransferasi) e subunità E3 (diidrolipoamide deidrogenasi).

Ciascuna di queste subunità, a sua volta, può essere composta da più di un monomero proteico dello stesso tipo o di tipi diversi, cioè possono essere omodimeriche (quelle con solo due monomeri uguali), eterotrimeriche (quelle con tre monomeri diverso) e così via.

Tuttavia, di solito sono enzimi composti da alfa eliche e fogli β-piegati disposti in modi diversi, con specifiche interazioni intra- e intermolecolari di diverso tipo.

Caratteristiche

Gli enzimi ossidoreduttasi catalizzano le reazioni di riduzione dell'ossidazione in quasi tutte le cellule di tutti gli esseri viventi nella biosfera. Queste reazioni sono generalmente reversibili, in cui viene alterato lo stato di ossidazione di uno o più atomi all'interno della stessa molecola.

Le ossidoreduttasi di solito necessitano di due substrati, uno che funge da donatore di idrogeno o di elettroni (per ossidarsi) e un altro per agire come un accettore di idrogeno o di elettroni (per ridurre).

Questi enzimi sono estremamente importanti per molti processi biologici in diversi tipi di cellule e organismi.

Agiscono, ad esempio, nella sintesi della melanina (un pigmento che si forma nelle cellule della pelle dell'uomo), nella formazione e degradazione della lignina (un composto strutturale delle cellule vegetali), nel ripiegamento proteine, ecc.

Sono utilizzati industrialmente per modificare la consistenza di alcuni alimenti ed esempi di questi sono perossidasi, glucosio ossidasi e altri.

Inoltre, gli enzimi più importanti di questo gruppo sono quelli che partecipano come trasportatori elettronici alle catene di trasporto della membrana mitocondriale, dei cloroplasti e della membrana plasmatica interna dei batteri, dove sono proteine ​​transmembrana.

Esempi di ossidoreduttasi

Esistono centinaia di esempi di enzimi ossidoreduttasi in natura e nell'industria. Questi enzimi, come discusso, hanno funzioni della massima importanza per la funzione cellulare e, quindi, per la vita in sé.

Le ossidoreduttasi non includono solo gli enzimi perossidasi, laccasi, glucosio ossidasi o alcol deidrogenasi; Combinano anche complessi importanti come l'enzima gliceraldeide 3-fosfato deidrogenasi o il complesso piruvato deidrogenasi, ecc., Essenziali dal punto di vista del catabolismo del glucosio.

Include anche tutti gli enzimi del complesso di trasporto degli elettroni nella membrana mitocondriale interna o nella membrana interna dei batteri, simili ad alcuni degli enzimi presenti nei cloroplasti degli organismi vegetali.

Perossidasi

Le perossidasi sono enzimi molto diversi e usano il perossido di idrogeno come accettore di elettroni per catalizzare l'ossidazione di un'ampia varietà di substrati, inclusi fenoli, ammine o tioli, tra gli altri. Nelle loro reazioni riducono il perossido di idrogeno per produrre acqua.

Sono molto importanti da un punto di vista industriale, con la perossidasi di rafano che è la più importante e la più studiata di tutte.

Dal punto di vista biologico, le perossidasi sono importanti per la rimozione dei composti reattivi dell'ossigeno che possono causare danni significativi alle cellule.

Riferimenti

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